Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot P50216 (IDH_CORGL)

Names and origin

Protein names

Recommended name:
    Isocitrate dehydrogenase [NADP]
      Short name=IDH
    EC=1.1.1.42
Alternative name(s):
    Oxalosuccinate decarboxylase

Gene names

Name:	icd
Ordered Locus Names:	Cgl0664, cg0766

Organism

Corynebacterium glutamicum (Brevibacterium flavum) [Complete proteome] [HAMAP]

Taxonomic identifier

1718 [NCBI]

Taxonomic lineage

Bacteria › Actinobacteria › Actinobacteridae › Actinomycetales › Corynebacterineae › Corynebacteriaceae › Corynebacterium

Protein attributes

Sequence length	738 AA.
Sequence status	Complete.
Sequence processing	The displayed sequence is not processed.
Protein existence	Evidence at protein level.

General annotation (Comments)

Catalytic activity	Isocitrate + NADP(+) = 2-oxoglutarate + CO(2) + NADPH. Oxalosuccinate + NADP(+) = 2-oxoglutarate + CO(2) + NADPH.
Cofactor	Binds 1 magnesium or manganese ion per subunit.
Enzyme regulation	Weakly inhibited by oxaloacetate, 2-oxoglutarate, and citrate. Severely inhibited by oxaloacetate plus glyoxylate.
Subunit structure	Monomer.
Sequence similarities	Belongs to the monomeric-type IDH family.

Ontologies

Keywords
Biological process	Glyoxylate bypass Tricarboxylic acid cycle
Ligand	Magnesium Metal-binding NADP
Molecular function	Oxidoreductase
PTM	Phosphoprotein
Technical term	3D-structure Complete proteome
Gene Ontology (GO)
Biological process	glyoxylate cycle Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW oxidation reduction Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW tricarboxylic acid cycle Inferred from electronic annotation. Source: InterPro
Molecular function	isocitrate dehydrogenase (NADP+) activity Inferred from electronic annotation. Source: InterPro magnesium ion binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW
Complete GO annotation...

Sequence annotation (Features)

Feature key

Position(s)

Length

Description

Graphical view

Feature identifier

Molecule processing

Chain

1 – 738

738

Isocitrate dehydrogenase [NADP]

PRO_0000083595

Regions

Nucleotide binding

80 – 85

6

NADP By similarity

Nucleotide binding

580 – 581

2

NADP By similarity

Nucleotide binding

596 – 598

3

NADP By similarity

Region

130 – 137

8

Substrate binding By similarity

Sites

Metal binding

346

1

Magnesium or manganese

Metal binding

544

1

Magnesium or manganese

Metal binding

548

1

Magnesium or manganese

Binding site

133

1

NADP By similarity

Binding site

143

1

Substrate By similarity

Binding site

543

1

Substrate By similarity

Binding site

585

1

NADP By similarity

Binding site

645

1

NADP By similarity

Site

253

1

Critical for catalysis By similarity

Site

416

1

Critical for catalysis By similarity

Secondary structure

1

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

738

Helix Strand Turn

Details...

Beta strand

3 – 8

6

Helix

11 – 29

19

Turn

30 – 32

3

Beta strand

34 – 39

6

Helix

42 – 47

6

Helix

51 – 53

3

Turn

56 – 58

3

Helix

63 – 70

8

Beta strand

77 – 80

4

Helix

88 – 100

13

Helix

115 – 125

11

Beta strand

128 – 130

3

Helix

132 – 136

5

Beta strand

141 – 144

4

Helix

147 – 155

9

Beta strand

170 – 172

3

Beta strand

175 – 178

4

Helix

179 – 182

4

Beta strand

184 – 187

4

Beta strand

192 – 199

8

Beta strand

205 – 214

10

Beta strand

219 – 225

7

Helix

227 – 244

18

Beta strand

247 – 250

4

Turn

254 – 256

3

Helix

260 – 272

13

Helix

274 – 286

13

Helix

294 – 302

9

Helix

308 – 321

14

Beta strand

327 – 329

3

Helix

330 – 332

3

Beta strand

342 – 344

3

Helix

345 – 354

10

Turn

355 – 357

3

Beta strand

358 – 360

3

Beta strand

366 – 372

7

Helix

376 – 392

17

Turn

397 – 399

3

Beta strand

405 – 407

3

Turn

410 – 412

3

Helix

414 – 417

4

Helix

419 – 421

3

Beta strand

422 – 424

3

Beta strand

427 – 434

8

Beta strand

440 – 446

7

Beta strand

451 – 457

7

Helix

459 – 476

18

Beta strand

480 – 483

4

Helix

489 – 502

14

Beta strand

512 – 515

4

Helix

517 – 529

13

Beta strand

535 – 538

4

Helix

540 – 555

16

Beta strand

558 – 560

3

Beta strand

562 – 567

6

Beta strand

572 – 575

4

Helix

583 – 592

10

Helix

600 – 617

18

Helix

620 – 638

19

Helix

652 – 669

18

Helix

674 – 700

27

Beta strand

711 – 713

3

Helix

716 – 723

8

Helix

727 – 735

9

Sequences

	Sequence		Length	Mass (Da)
	P50216-1 [UniParc]. Last modified October 1, 1996. Version 1. Checksum: EAC4C5FA38C33F63	FASTA	738	80,081
	10 20 30 40 50 60 MAKIIWTRTD EAPLLATYSL KPVVEAFAAT AGIEVETRDI SLAGRILAQF PERLTEDQKV 70 80 90 100 110 120 GNALAELGEL AKTPEANIIK LPNISASVPQ LKAAIKELQD QGYDIPELPD NATTDEEKDI 130 140 150 160 170 180 LARYNAVKGS AVNPVLREGN SDRRAPIAVK NFVKKFPHRM GEWSADSKTN VATMDANDFR 190 200 210 220 230 240 HNEKSIILDA ADEVQIKHIA ADGTETILKD SLKLLEGEVL DGTVLSAKAL DAFLLEQVAR 250 260 270 280 290 300 AKAEGILFSA HLKATMMKVS DPIIFGHVVR AYFADVFAQY GEQLLAAGLN GENGLAAILS 310 320 330 340 350 360 GLESLDNGEE IKAAFEKGLE DGPDLAMVNS ARGITNLHVP SDVIVDASMP AMIRTSGHMW 370 380 390 400 410 420 NKDDQEQDTL AIIPDSSYAG VYQTVIEDCR KNGAFDPTTM GTVPNVGLMA QKAEEYGSHD 430 440 450 460 470 480 KTFRIEADGV VQVVSSNGDV LIEHDVEAND IWRACQVKDA PIQDWVKLAV TRSRLSGMPA 490 500 510 520 530 540 VFWLDPERAH DRNLASLVEK YLADHDTEGL DIQILSPVEA TQLSIDRIRR GEDTISVTGN 550 560 570 580 590 600 VLRDYNTDLF PILELGTSAK MLSVVPLMAG GGLFETGAGG SAPKHVQQVQ EENHLRWDSL 610 620 630 640 650 660 GEFLALAESF RHELNNNGNT KAGVLADALD KATEKLLNEE KSPSRKVGEI DNRGSHFWLT 670 680 690 700 710 720 KFWADELAAQ TEDADLAATF APVAEALNTG AADIDAALLA VQGGATDLGG YYSPNEEKLT 730 NIMRPVAQFN EIVDALKK

References

	« Hide 'large scale' referencesShow 'large scale' references »
[1]	"Cloning, sequence analysis, expression, and inactivation of the Corynebacterium glutamicum icd gene encoding isocitrate dehydrogenase and biochemical characterization of the enzyme." Eikmanns B.J., Rittmann D., Sahm H. J. Bacteriol. 177:774-782(1995) [PubMed: 7836312] [Abstract] Cited for: