P50172 (DHI1_MOUSE) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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December 14, 2011.
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| Protein names | Recommended name: Corticosteroid 11-beta-dehydrogenase isozyme 1 EC=1.1.1.146 Alternative name(s): 11-beta-hydroxysteroid dehydrogenase 1 Short name=11-DH Short name=11-beta-HSD1 11beta-HSD1A | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Mus musculus (Mouse) | ||||
| Taxonomic identifier | 10090 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Glires › Rodentia › Sciurognathi › Muroidea › Muridae › Murinae › Mus › Mus |
Protein attributes
| Sequence length | 292 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes reversibly the conversion of cortisol to the inactive metabolite cortisone. |
| Catalytic activity | An 11-beta-hydroxysteroid + NADP+ = an 11-oxosteroid + NADPH. |
| Subunit structure | Homodimer. Ref.4 |
| Subcellular location | Endoplasmic reticulum membrane; Single-pass type II membrane protein. |
| Tissue specificity | Widely expressed. Highest expression in liver. |
| Sequence similarities | Belongs to the short-chain dehydrogenases/reductases (SDR) family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Lipid metabolism Steroid metabolism |
| Cellular component | Endoplasmic reticulum Membrane |
| Domain | Signal-anchor Transmembrane Transmembrane helix |
| Ligand | NADP |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| PTM | Glycoprotein |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | lung development Inferred from mutant phenotype. Source: MGI steroid metabolic processInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular component | endoplasmic reticulum membrane Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell integral to membraneInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | 11-beta-hydroxysteroid dehydrogenase (NADP+) activity Inferred from electronic annotation. Source: EC 11-beta-hydroxysteroid dehydrogenase [NAD(P)] activityInferred from direct assay. Source: MGI nucleotide bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Initiator methionine | 1 | 1 | Removed By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 2 – 292 | 291 | Corticosteroid 11-beta-dehydrogenase isozyme 1 | PRO_0000054621 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 2 – 7 | 6 | Cytoplasmic Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 8 – 24 | 17 | Helical; Signal-anchor for type II membrane protein; Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 25 – 292 | 268 | Lumenal Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 41 – 67 | 27 | NADP | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 92 – 93 | 2 | NADP | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 119 – 121 | 3 | NADP | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 183 – 187 | 5 | NADP | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 216 – 222 | 7 | NADP | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 183 | 1 | Proton acceptor | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 170 | 1 | Substrate | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 162 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 207 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 15 | 1 | F → S in CAA58209. Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 232 | 1 | N → D in CAA58209. Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 234 | 1 | Q → L in CAA58209. Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 261 | 1 | S → L in CAA58209. Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 29 – 32 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 36 – 41 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 45 – 56 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 60 – 66 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 68 – 81 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 84 – 90 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 96 – 110 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 114 – 118 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 133 – 143 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 145 – 161 | 17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 164 – 170 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 171 – 173 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 181 – 203 | 23 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 209 – 215 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 221 – 227 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 228 – 230 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 238 – 250 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 254 – 258 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 263 – 268 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 271 – 280 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 281 – 283 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 286 – 288 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Cloning, sequencing and tissue-distribution of mouse 11 beta-hydroxysteroid dehydrogenase-1 cDNA." Rajan V., Chapman K.E., Lyons V., Jamieson P., Mullins J.J., Edwards C.R., Seckl J.R. J. Steroid Biochem. Mol. Biol. 52:141-147(1995) [PubMed: 7873449] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. Strain: C57BL/6 X CBA. Tissue: Liver. |
| [2] | "Cloning and primary structure of murine 11 beta-hydroxysteroid dehydrogenase/microsomal carbonyl reductase." Oppermann U.C.T., Netter K.J., Maser E. Eur. J. Biochem. 227:202-208(1995) [PubMed: 7851387] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. Strain: BALB/c. Tissue: Liver. |
| [3] | "The sequence of 5' flanking DNA from the mouse 11 beta-hydroxysteroid dehydrogenase type 1 gene and analysis of putative transcription factor binding sites." Voice M.W., Seckl J.R., Chapman K.E. Gene 181:233-235(1996) [PubMed: 8973338] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA] OF 1-10. |
| [4] | "Crystal structure of murine 11 beta-hydroxysteroid dehydrogenase 1: an important therapeutic target for diabetes." Zhang J., Osslund T.D., Plant M.H., Clogston C.L., Nybo R.E., Xiong F., Delaney J.M., Jordan S.R. Biochemistry 44:6948-6957(2005) [PubMed: 15865440] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.3 ANGSTROMS) OF 24-291 IN COMPLEXES WITH NADP AND CORTICOSTERONE, SUBUNIT. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | S75207 mRNA. Translation: AAB33601.1. X83202 mRNA. Translation: CAA58209.1. X92186 Genomic DNA. Translation: CAA63096.1. | ||||||||||||||||||||||||
| IPI | IPI00115599. | ||||||||||||||||||||||||
| PIR | I56604. | ||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_001038216.1. NM_001044751.1. NP_032314.2. NM_008288.2. | ||||||||||||||||||||||||
| UniGene | Mm.28328. | ||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P50172. | ||||||||||||||||||||||||
| SMR | P50172. Positions 25-289. | ||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||
| IntAct | P50172. 5 interactions. | ||||||||||||||||||||||||
| STRING | P50172. | ||||||||||||||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||||||||||||||
| PRIDE | P50172. | ||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||
| Ensembl | ENSMUST00000016338; ENSMUSP00000016338; ENSMUSG00000016194. ENSMUST00000161737; ENSMUSP00000125620; ENSMUSG00000016194. | ||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 15483. | ||||||||||||||||||||||||
| KEGG | mmu:15483. | ||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||
| CTD | 3290. | ||||||||||||||||||||||||
| MGI | MGI:103562. Hsd11b1. | ||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||
| eggNOG | roNOG10457. | ||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | HBG750976. | ||||||||||||||||||||||||
| HOVERGEN | HBG005481. | ||||||||||||||||||||||||
| InParanoid | P50172. | ||||||||||||||||||||||||
| OMA | SSIRKEY. | ||||||||||||||||||||||||
| OrthoDB | EOG405S1K. | ||||||||||||||||||||||||
| PhylomeDB | P50172. | ||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||
| BRENDA | 1.1.1.146. 3474. | ||||||||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||||||||
| ArrayExpress | P50172. | ||||||||||||||||||||||||
| Bgee | P50172. | ||||||||||||||||||||||||
| CleanEx | MM_HSD11B1. | ||||||||||||||||||||||||
| Genevestigator | P50172. | ||||||||||||||||||||||||
| GermOnline | ENSMUSG00000016194. Mus musculus. | ||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR002198. DH_sc/Rdtase_SDR. IPR002347. Glc/ribitol_DH. IPR016040. NAD(P)-bd_dom. IPR020904. Sc_DH/Rdtase_CS. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.40.50.720. NAD(P)-bd. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| KO | K00071. | ||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00106. adh_short. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00081. GDHRDH. | ||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00061. ADH_SHORT. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||||||||
| BindingDB | P50172. | ||||||||||||||||||||||||
| NextBio | 288336. | ||||||||||||||||||||||||
| SOURCE | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | DHI1_MOUSE | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P50172 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Chordata Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| MGD cross-references Mouse Genome Database (MGD) cross-references in UniProtKB/Swiss-Prot |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with