Reviewed,
UniProtKB/Swiss-Prot P50163 (TRN2_DATST)
Last modified
June 16, 2009.
Version 59.
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90%,
50% identity |
Documents (3) |
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Names and origin · Protein attributes · General annotation (Comments) · Ontologies · Sequence annotation (Features) · Sequences · References · Cross-references · Entry information · Relevant documents
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Tropinone reductase 2 EC=1.1.1.236 Alternative name(s): Tropinone reductase II Short name=TR-II | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Datura stramonium (Jimsonweed) (Common thornapple) | ||
| Taxonomic identifier | 4076 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Viridiplantae › Streptophyta › Embryophyta › Tracheophyta › Spermatophyta › Magnoliophyta › eudicotyledons › core eudicotyledons › asterids › lamiids › Solanales › Solanaceae › Solanoideae › Datureae › Datura |
Protein attributes
| Sequence length | 260 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes the stereospecific reduction of tropinone to pseudotropine. |
| Catalytic activity | Pseudotropine + NADP+ = tropinone + NADPH. |
| Pathway | |
| Subunit structure | Homodimer. |
| Sequence similarities | Belongs to the short-chain dehydrogenases/reductases (SDR) family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Ligand | NADP |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | oxidation reduction Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | binding Inferred from electronic annotation. Source: InterPro tropinone reductase activityInferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 260 | 260 | Tropinone reductase 2 | PRO_0000054786 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 18 – 41 | 24 | NADP | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 192 – 196 | 5 | NADP | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 159 | 1 | Proton acceptor | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 146 | 1 | Substrate | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 11 – 15 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 20 – 30 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 31 – 33 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 35 – 41 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 43 – 55 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 60 – 64 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 70 – 83 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 84 – 86 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 90 – 93 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 103 – 105 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 108 – 118 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 120 – 134 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 137 – 144 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 147 – 149 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 157 – 176 | 20 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 178 – 180 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 182 – 189 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 204 – 215 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 217 – 219 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 225 – 236 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 238 – 240 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 247 – 251 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 254 – 256 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Two tropinone reductases with different stereospecificities are short-chain dehydrogenases evolved from a common ancestor." Nakajima K., Hashimoto T., Yamada Y. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 90:9591-9595(1993) [PubMed: 8415746] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. Tissue: Root. |
| [2] | "Crystal structures of two tropinone reductases: different reaction stereospecificities in the same protein fold." Nakajima K., Yamashita A., Akama H., Nakatsu T., Kato H., Hashimoto T., Oda J., Yamada Y. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 95:4876-4881(1998) [PubMed: 9560196] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.3 ANGSTROMS). |
| [3] | "Structure of tropinone reductase-II complexed with NADP+ and pseudotropine at 1.9 A resolution: implication for stereospecific substrate binding and catalysis." Yamashita A., Kato H., Wakatsuki S., Tomizaki T., Nakatsu T., Nakajima K., Hashimoto T., Yamada Y., Oda J. Biochemistry 38:7630-7637(1999) [PubMed: 10387002] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.9 ANGSTROMS) IN COMPLEX WITH NADP AND SUBSTRATE. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| L20474 mRNA. Translation: AAA33282.1. | |||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | B48674. | ||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| BioCyc | MetaCyc:MON-13851. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| BRENDA | 1.1.1.236. 20628. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR002198. DH_sc/Rdtase_SDR. IPR002347. Glc/ribitol_DH. IPR016040. NAD(P)-bd_dom. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.40.50.720. NAD(P)-bd. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR19410. ADH_short_C2. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00106. adh_short. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00081. GDHRDH. PR00080. SDRFAMILY. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00061. ADH_SHORT. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | TRN2_DATST | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P50163 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | PPAP (Plant Proteome Annotation Project) | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


