P50162 (TRN1_DATST) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
December 14, 2011.
Version 74.
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| Protein names | Recommended name: Tropinone reductase 1 EC=1.1.1.206 Alternative name(s): Tropine dehydrogenase Tropinone reductase I Short name=TR-I | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Datura stramonium (Jimsonweed) (Common thornapple) | ||
| Taxonomic identifier | 4076 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Viridiplantae › Streptophyta › Embryophyta › Tracheophyta › Spermatophyta › Magnoliophyta › eudicotyledons › core eudicotyledons › asterids › lamiids › Solanales › Solanaceae › Solanoideae › Datureae › Datura |
Protein attributes
| Sequence length | 273 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes the stereospecific reduction of tropinone to tropine. |
| Catalytic activity | Tropine + NADP+ = tropinone + NADPH. |
| Pathway | |
| Subunit structure | Homodimer. |
| Sequence similarities | Belongs to the short-chain dehydrogenases/reductases (SDR) family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Ligand | NADP |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Molecular function | nucleotide binding Inferred from electronic annotation. Source: InterPro tropine dehydrogenase activityInferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 273 | 273 | Tropinone reductase 1 | PRO_0000054785 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 25 – 49 | 25 | NADP | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 171 | 1 | Proton acceptor | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 158 | 1 | Substrate | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 23 – 28 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 32 – 43 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 47 – 53 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 55 – 67 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 72 – 76 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 82 – 95 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 102 – 105 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 115 – 117 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 120 – 130 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 132 – 148 | 17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 150 – 156 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 159 – 161 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 169 – 189 | 21 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 190 – 192 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 194 – 201 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 220 – 229 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 238 – 249 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 251 – 253 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 260 – 264 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 267 – 269 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Two tropinone reductases with different stereospecificities are short-chain dehydrogenases evolved from a common ancestor." Nakajima K., Hashimoto T., Yamada Y. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 90:9591-9595(1993) [PubMed: 8415746] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA], PARTIAL PROTEIN SEQUENCE. Tissue: Root. |
| [2] | "Crystal structures of two tropinone reductases: different reaction stereospecificities in the same protein fold." Nakajima K., Yamashita A., Akama H., Nakatsu T., Kato H., Hashimoto T., Oda J., Yamada Y. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 95:4876-4881(1998) [PubMed: 9560196] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.4 ANGSTROMS) IN COMPLEX WITH NADP. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | L20473 mRNA. Translation: AAA33281.1. | ||||||||||||
| PIR | A48674. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | P50162. | ||||||||||||
| SMR | P50162. Positions 16-273. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | MetaCyc:MONOMER-13848. | ||||||||||||
| BRENDA | 1.1.1.206. 1839. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR002198. DH_sc/Rdtase_SDR. IPR002347. Glc/ribitol_DH. IPR016040. NAD(P)-bd_dom. IPR020904. Sc_DH/Rdtase_CS. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.40.50.720. NAD(P)-bd. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF00106. adh_short. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PRINTS | PR00081. GDHRDH. PR00080. SDRFAMILY. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00061. ADH_SHORT. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | TRN1_DATST | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P50162 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Plant Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with