##gff-version 3
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P49862	UniProtKB	Domain	30	250	.	.	.	Note=Peptidase S1;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00274	
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P49862	UniProtKB	Active site	112	112	.	.	.	Note=Charge relay system;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:17909180;Dbxref=PMID:17909180	
P49862	UniProtKB	Active site	205	205	.	.	.	Note=Charge relay system;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:17909180;Dbxref=PMID:17909180	
P49862	UniProtKB	Site	109	109	.	.	.	Note=Major binding site for inhibitory zinc or copper	
P49862	UniProtKB	Glycosylation	246	246	.	.	.	Note=N-linked (GlcNAc...) asparagine;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255	
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P49862	UniProtKB	Alternative sequence	1	72	.	.	.	ID=VSP_013581;Note=In isoform 2. Missing;Ontology_term=ECO:0000303;evidence=ECO:0000303|PubMed:12738725;Dbxref=PMID:12738725	
P49862	UniProtKB	Mutagenesis	54	54	.	.	.	Note=No effect on zinc inhibition. H->F;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:17909180;Dbxref=PMID:17909180	
P49862	UniProtKB	Mutagenesis	109	109	.	.	.	Note=No zinc inhibition. H->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:17909180;Dbxref=PMID:17909180	
P49862	UniProtKB	Sequence conflict	226	226	.	.	.	Note=C->W;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305	
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P49862	UniProtKB	Beta strand	233	237	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2QXI	
P49862	UniProtKB	Helix	238	240	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2QXI	
P49862	UniProtKB	Helix	242	251	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2QXI