P49370 (HUGAA_VESVU) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
May 31, 2011.
Version 69.
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| Protein names | Recommended name: Hyaluronidase A Short name=Hya A EC=3.2.1.35 Alternative name(s): Allergen Ves v II Hyaluronoglucosaminidase A Allergen=Ves v 2a |
| Organism | Vespula vulgaris (Yellow jacket) (Wasp) |
| Taxonomic identifier | 7454 [NCBI] |
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Arthropoda › Hexapoda › Insecta › Pterygota › Neoptera › Endopterygota › Hymenoptera › Apocrita › Aculeata › Vespoidea › Vespidae › Vespinae › Vespula |
Protein attributes
| Sequence length | 331 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | May play a role in reproduction By similarity. |
| Catalytic activity | Random hydrolysis of (1->4)-linkages between N-acetyl-beta-D-glucosamine and D-glucuronate residues in hyaluronate. Ref.2 |
| Subcellular location | |
| Tissue specificity | Expressed by the venom gland. |
| Allergenic properties | Causes an allergic reaction in human. |
| Sequence similarities | Belongs to the glycosyl hydrolase 56 family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Secreted |
| Disease | Allergen |
| Molecular function | Glycosidase Hydrolase |
| PTM | Disulfide bond Glycoprotein |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | carbohydrate metabolic process Inferred from electronic annotation. Source: InterPro defense responseInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Cellular component | extracellular region Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | hyalurononglucosaminidase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 331 | 331 | Hyaluronidase A | PRO_0000191286 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 109 | 1 | Proton donor Probable | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 79 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Ref.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 99 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Ref.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 127 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Ref.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 325 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 19 ↔ 308 | Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 185 ↔ 197 | Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 1 | 1 | S → T AA sequence Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 9 – 13 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 16 – 22 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 29 – 32 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 38 – 40 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 45 – 52 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 58 – 61 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 63 – 65 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 67 – 70 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 75 – 77 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 80 – 94 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 102 – 107 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 115 – 117 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 120 – 123 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 124 – 136 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 142 – 171 | 30 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 175 – 180 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 194 – 196 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 199 – 206 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 209 – 212 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 216 – 219 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 230 – 250 | 21 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 251 – 253 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 256 – 265 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 268 – 272 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 275 – 287 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 292 – 296 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 299 – 302 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 305 – 317 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 319 – 328 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Yellow jacket venom allergens, hyaluronidase and phospholipase: sequence similarity and antigenic cross-reactivity with their hornet and wasp homologs and possible implications for clinical allergy." King T.P., Lu G., Gonzalez M., Qian N., Soldatova L. J. Allergy Clin. Immunol. 98:588-600(1996) [PubMed: 8828537] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA], PROTEIN SEQUENCE OF 1-13; 205-224 AND 260-268. Tissue: Venom and Venom gland. |
| [2] | "Dissecting cross-reactivity in hymenoptera venom allergy by circumvention of alpha-1,3-core fucosylation." Seismann H., Blank S., Braren I., Greunke K., Cifuentes L., Grunwald T., Bredehorst R., Ollert M., Spillner E. Mol. Immunol. 47:799-808(2010) [PubMed: 19896717] [Abstract] Cited for: CATALYTIC ACTIVITY. |
| [3] | "Structure of recombinant Ves v 2 at 2.0 Angstrom resolution: structural analysis of an allergenic hyaluronidase from wasp venom." Skov L.K., Seppaelae U., Coen J.J.F., Crickmore N., King T.P., Monsalve R., Kastrup J.S., Spangfort M.D., Gajhede M. Acta Crystallogr. D 62:595-604(2006) [PubMed: 16699186] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.0 ANGSTROMS) OF 1-331, PARTIAL PROTEIN SEQUENCE, MASS SPECTROMETRY, GLYCOSYLATION AT ASN-79; ASN-99 AND ASN-127, DISULFIDE BONDS. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | L43562 mRNA. Translation: AAB48073.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | P49370. | ||||||||||||
| SMR | P49370. Positions 6-329. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||
| Allergome | 3521. Ves v 2.0101. 669. Ves v 2. | ||||||||||||
| CAZy | GH56. Glycoside Hydrolase Family 56. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR013785. Aldolase_TIM. IPR001329. Glyco_hydro_56_Api/Dol. IPR017853. Glycoside_hydrolase_SF. IPR018155. Hyaluronidase. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.20.20.70. Aldolase_TIM. 1 hit. | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR11769. Glyco_hydro_56. 1 hit. PTHR11769:SF2. Glyco_hydro_56_Api/Dol. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF01630. Glyco_hydro_56. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PRINTS | PR00846. GLHYDRLASE56. PR00847. HYALURONDASE. | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF51445. Glyco_hydro_cat. 1 hit. | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | HUGAA_VESVU | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P49370 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
Relevant documents
| Allergens Nomenclature of allergens and list of entries |
| Glycosyl hydrolases Classification of glycosyl hydrolase families and list of entries |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with