Reviewed,
UniProtKB/Swiss-Prot P49347 (CONB_CANEN)
Last modified
June 16, 2009.
Version 51.
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90%,
50% identity |
Documents (3) |
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Names and origin · Protein attributes · General annotation (Comments) · Ontologies · Sequence annotation (Features) · Sequences · References · Cross-references · Entry information · Relevant documents
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Concanavalin B Short name=Con B |
| Organism | Canavalia ensiformis (Jack bean) (Horse bean) |
| Taxonomic identifier | 3823 [NCBI] |
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Viridiplantae › Streptophyta › Embryophyta › Tracheophyta › Spermatophyta › Magnoliophyta › eudicotyledons › core eudicotyledons › rosids › eurosids I › Fabales › Fabaceae › Papilionoideae › Phaseoleae › Canavalia |
Protein attributes
| Sequence length | 324 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | May act as a carbohydrate-binding protein. |
| Sequence similarities | Belongs to the glycosyl hydrolase 18 family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Domain | Signal |
| PTM | Glycoprotein |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | carbohydrate metabolic process Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Molecular function | cation binding Inferred from electronic annotation. Source: InterPro hydrolase activity, hydrolyzing O-glycosyl compoundsInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 25 | 25 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 26 – 324 | 299 | Concanavalin B | PRO_0000011989 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 309 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 27 – 29 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 31 – 36 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 39 – 41 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 44 – 49 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 54 – 61 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 76 – 78 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 81 – 84 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 87 – 90 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 91 – 99 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 103 – 109 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 111 – 115 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 120 – 134 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 135 – 139 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 149 – 154 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 164 – 178 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 183 – 186 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 189 – 193 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 195 – 197 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 198 – 201 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 202 – 204 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 207 – 212 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 217 – 219 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 227 – 239 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 240 – 242 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 247 – 254 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 255 – 257 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 266 – 272 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 274 – 276 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 280 – 283 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 284 – 290 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 292 – 298 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 300 – 307 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | Schlesier B., Nong V., Horstmann C., Hennig M. Submitted (DEC-1994) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA], PARTIAL PROTEIN SEQUENCE. Tissue: Cotyledon. |
| [2] | "Crystal structure of concanavalin B at 1.65-A resolution. An 'inactivated' chitinase from seeds of Canavalia ensiformis." Hennig M., Jansonius J.N., van Scheltinga A.C.T., Dijkstra B.W., Schlesier B. J. Mol. Biol. 254:237-246(1995) [PubMed: 7490746] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.65 ANGSTROMS). |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| X83426 mRNA. Translation: CAA58450.1. | |||||||||||||
| PIR | S57649. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| |||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||
| CAZy | GH18. Glycoside Hydrolase Family 18. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR001223. Glyco_hydro18cat. IPR001579. Glyco_hydro_18_chit_AS. IPR013781. Glyco_hydro_sg_catalytic. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.20.20.80. Glyco_hydro_cat. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF00704. Glyco_hydro_18. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PROSITE | PS01095. CHITINASE_18. False negative. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | CONB_CANEN | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P49347 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | PPAP (Plant Proteome Annotation Project) | ||||||||
Relevant documents
| Glycosyl hydrolases Classification of glycosyl hydrolase families and list of entries |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


