P49065 (ALBU_RABIT) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
May 1, 2013.
Version 83.
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Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Serum albumin | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Oryctolagus cuniculus (Rabbit) [Reference proteome] | ||
| Taxonomic identifier | 9986 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Glires › Lagomorpha › Leporidae › Oryctolagus![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 608 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Serum albumin, the main protein of plasma, has a good binding capacity for water, Ca2+, Na+, K+, fatty acids, hormones, bilirubin and drugs. Its main function is the regulation of the colloidal osmotic pressure of blood. Major zinc transporter in plasma, typically binds about 80% of all plasma zinc. |
| Subcellular location | |
| Tissue specificity | Plasma. |
| Post-translational modification | Phosphorylation sites are present in the extracellular medium By similarity. |
| Sequence similarities | Belongs to the ALB/AFP/VDB family. Contains 3 albumin domains. |
Ontologies
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 18 | 18 | By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Propeptide | 19 – 22 | 4 | By similarity | PRO_0000001077 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 25 – 608 | 584 | Serum albumin | PRO_0000001078 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 19 – 210 | 192 | Albumin 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 211 – 403 | 193 | Albumin 2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 404 – 601 | 198 | Albumin 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 27 | 1 | Copper | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 91 | 1 | Zinc By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 123 | 1 | Zinc By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 271 | 1 | Zinc By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 273 | 1 | Zinc By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 82 | 1 | Phosphoserine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 443 | 1 | Phosphoserine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 444 | 1 | Phosphothreonine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 446 | 1 | Phosphothreonine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 77 ↔ 86 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 99 ↔ 115 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 114 ↔ 125 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 148 ↔ 193 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 192 ↔ 201 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 224 ↔ 270 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 269 ↔ 277 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 289 ↔ 303 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 302 ↔ 313 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 340 ↔ 385 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 384 ↔ 393 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 416 ↔ 462 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 461 ↔ 472 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 485 ↔ 501 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 500 ↔ 511 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 538 ↔ 583 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 582 ↔ 591 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 30 – 54 | 25 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 60 – 79 | 20 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 84 – 87 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 90 – 99 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 105 – 107 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 110 – 114 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 121 – 128 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 144 – 153 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 155 – 169 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 175 – 192 | 18 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 195 – 197 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 198 – 230 | 33 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 232 – 246 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 252 – 270 | 19 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 274 – 290 | 17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 292 – 294 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 297 – 301 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 302 – 304 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 307 – 316 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 330 – 333 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 339 – 345 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 347 – 360 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 367 – 385 | 19 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 387 – 389 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 390 – 394 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 395 – 398 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 399 – 401 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 402 – 438 | 37 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 444 – 461 | 18 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 466 – 490 | 25 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 495 – 503 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 508 – 513 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 528 – 530 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 536 – 539 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 542 – 559 | 18 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 565 – 582 | 18 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 585 – 587 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 588 – 606 | 19 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Potent antithrombin activity and delayed clearance from the circulation characterize recombinant hirudin genetically fused to albumin." Syed S., Schuyler P.D., Kulczycky M., Sheffield W.P. Blood 89:3243-3252(1997) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. Strain: New Zealand white. Tissue: Liver. |
| [2] | Sheffield W.P. Submitted (APR-2003) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: SEQUENCE REVISION TO 322-323 AND 506-507. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | U18344 mRNA. Translation: AAB58347.2. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_001075813.1. NM_001082344.1. | ||||||||||||
| UniGene | Ocu.3074. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | P49065. | ||||||||||||
| SMR | P49065. Positions 26-608. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| STRING | 9986.ENSOCUP00000014006. | ||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||
| Allergome | 759. Ory c 6. | ||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||
| PRIDE | P49065. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| GeneID | 100009195. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| CTD | 213. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| eggNOG | NOG45992. | ||||||||||||
| HOGENOM | HOG000293137. | ||||||||||||
| HOVERGEN | HBG004207. | ||||||||||||
| OrthoDB | EOG4Z0B55. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR000264. ALB/AFP/VDB. IPR001703. Alpha-fetoprotein. IPR020858. Serum_albumin-like. IPR021177. Serum_albumin/AFP. IPR020857. Serum_albumin_CS. IPR014760. Serum_albumin_N. [Graphical view] | ||||||||||||
| Pfam | PF00273. Serum_albumin. 3 hits. [Graphical view] | ||||||||||||
| PIRSF | PIRSF002520. Serum_albumin_subgroup. 1 hit. | ||||||||||||
| PRINTS | PR00803. AFETOPROTEIN. PR00802. SERUMALBUMIN. | ||||||||||||
| SMART | SM00103. ALBUMIN. 3 hits. [Graphical view] | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF48552. Serum_albumin. 3 hits. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00212. ALBUMIN_1. 3 hits. PS51438. ALBUMIN_2. 3 hits. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other | |||||||||||||
| ChEMBL | CHEMBL6104. | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | ALBU_RABIT | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P49065 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Chordata Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
