P48424 (THSA_THEAC) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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December 14, 2011.
Version 86.
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| Protein names | Recommended name: Thermosome subunit alpha Alternative name(s): Chaperonin subunit alpha Thermosome subunit 1 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Thermoplasma acidophilum (strain ATCC 25905 / DSM 1728 / JCM 9062 / NBRC 15155 / AMRC-C165) | ||||
| Taxonomic identifier | 273075 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Archaea › Euryarchaeota › Thermoplasmata › Thermoplasmatales › Thermoplasmataceae › Thermoplasma |
Protein attributes
| Sequence length | 545 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Molecular chaperone; binds unfolded polypeptides in vitro, and has a weak ATPase activity. |
| Subunit structure | Forms a Heterooligomeric complex of two stacked eight-membered rings. |
| Post-translational modification | The N-terminus is blocked. |
| Sequence similarities | Belongs to the TCP-1 chaperonin family. |
| Sequence caution | The sequence CAC12109.1 differs from that shown. Reason: Erroneous initiation. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Ligand | ATP-binding Nucleotide-binding |
| Molecular function | Chaperone |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Direct protein sequencing Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | protein folding Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Molecular function | ATP binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW unfolded protein bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 545 | 545 | Thermosome subunit alpha | PRO_0000128409 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 20 – 39 | 20 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 48 – 52 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 54 – 56 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 58 – 61 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 64 – 70 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 76 – 82 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 83 – 86 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 88 – 90 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 95 – 116 | 22 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 120 – 141 | 22 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 148 – 158 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 159 – 161 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 168 – 182 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 184 – 191 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 194 – 196 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 197 – 201 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 216 – 219 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 229 – 241 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 247 – 255 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 259 – 261 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 262 – 282 | 21 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 286 – 292 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 296 – 304 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 308 – 310 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 315 – 325 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 330 – 332 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 342 – 352 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 355 – 362 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 369 – 373 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 376 – 378 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 381 – 401 | 21 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 403 – 406 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 407 – 409 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 410 – 424 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 428 – 441 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 443 – 452 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 456 – 468 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 474 – 477 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 478 – 481 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 482 – 485 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 486 – 489 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 492 – 494 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 495 – 513 | 19 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 515 – 519 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
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| [1] | "Primary structure of the thermosome from Thermoplasma acidophilum." Waldmann T., Lupas A.N., Kellermann J., Peters J., Baumeister W. Biol. Chem. Hoppe-Seyler 376:119-126(1995) [PubMed: 7794526] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA], PROTEIN SEQUENCE OF 88-97 AND 427-436. Strain: ATCC 25905 / DSM 1728 / JCM 9062 / NBRC 15155 / AMRC-C165. |
| [2] | "The genome sequence of the thermoacidophilic scavenger Thermoplasma acidophilum." Ruepp A., Graml W., Santos-Martinez M.-L., Koretke K.K., Volker C., Mewes H.-W., Frishman D., Stocker S., Lupas A.N., Baumeister W. Nature 407:508-513(2000) [PubMed: 11029001] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 25905 / DSM 1728 / JCM 9062 / NBRC 15155 / AMRC-C165. |
| [3] | "The thermosome of Thermoplasma acidophilum and its relationship to the eukaryotic chaperonin TRiC." Waldmann T., Nimmesgern E., Nitsch M., Peters J., Pfeifer G., Mueller S., Kellermann J., Engel A., Hartl F.-U., Baumeister W. Eur. J. Biochem. 227:848-856(1995) [PubMed: 7867646] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 80-114 AND 420-444. Strain: ATCC 25905 / DSM 1728 / JCM 9062 / NBRC 15155 / AMRC-C165. |
| [4] | "Structure of the substrate binding domain of the thermosome, an archaeal group II chaperonin." Klumpp M., Baumeister W., Essen L.-O. Cell 91:263-270(1997) [PubMed: 9346243] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.3 ANGSTROMS) OF 213-364. |
| [5] | "Crystal structure of the thermosome, the archaeal chaperonin and homolog of CCT." Ditzel L., Loewe J., Stock D., Stetter K.-O., Huber H., Huber R., Steinbacher S. Cell 93:125-138(1998) [PubMed: 9546398] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.6 ANGSTROMS). |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | Z46649 Genomic DNA. Translation: CAA86610.1. AL445066 Genomic DNA. Translation: CAC12109.1. Different initiation. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | S53816. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_394440.1. NC_002578.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P48424. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| SMR | P48424. Positions 17-519. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 1456505. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus Ta0980 in contig AL139299_GR. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| KEGG | tac:Ta0980. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| NMPDR | fig|273075.1.peg.962. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | HBG497503. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| OMA | QRMNILA. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PhylomeDB | P48424. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtClustDB | CLSK227871. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| BioCyc | TACI273075:TA0980-MONOMER. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR017998. Chaperone_TCP-1. IPR002194. Chaperonin_TCP-1_CS. IPR002423. Cpn60/TCP-1. IPR012714. Thermosome_arc. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR11353. Cpn60/TCP-1. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00118. Cpn60_TCP1. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00304. TCOMPLEXTCP1. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF48592. GroEL-ATPase. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR02339. Thermosome_arch. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00750. TCP1_1. 1 hit. PS00751. TCP1_2. 1 hit. PS00995. TCP1_3. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | THSA_THEAC | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P48424 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with