##gff-version 3 P47871 UniProtKB Signal peptide 1 25 . . . Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255 P47871 UniProtKB Chain 26 477 . . . ID=PRO_0000012832;Note=Glucagon receptor P47871 UniProtKB Topological domain 26 136 . . . Note=Extracellular;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:23863937,ECO:0000269|PubMed:27111510,ECO:0000269|PubMed:28514451;Dbxref=PMID:23863937,PMID:27111510,PMID:28514451 P47871 UniProtKB Transmembrane 137 161 . . . Note=Helical%3B Name%3D1;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:23863937,ECO:0000269|PubMed:27111510,ECO:0000269|PubMed:28514451;Dbxref=PMID:23863937,PMID:27111510,PMID:28514451 P47871 UniProtKB Topological domain 162 173 . . . 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Note=Causes the formation of an artifactual disulfide bond that abolishes glucagon binding%3B when associated with C-113. D->C;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:28514451;Dbxref=PMID:28514451 P47871 UniProtKB Mutagenesis 210 210 . . . Note=Causes the formation of an artifactual disulfide bond that interferes with glucagon binding%3B when associated with C-130. L->C;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:28514451;Dbxref=PMID:28514451 P47871 UniProtKB Mutagenesis 215 215 . . . Note=Abolishes glucagon binding. W->L;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:23863937;Dbxref=PMID:23863937 P47871 UniProtKB Mutagenesis 232 232 . . . Note=Abolishes expression at cell surface and glucagon binding. Q->L;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:23863937;Dbxref=PMID:23863937 P47871 UniProtKB Mutagenesis 233 233 . . . Note=Abolishes glucagon binding. Strongly reduces expression at the cell surface. Y->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:23863937;Dbxref=PMID:23863937 P47871 UniProtKB Mutagenesis 286 286 . . . Note=Abolishes glucagon binding. K->L;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:23863937;Dbxref=PMID:23863937 P47871 UniProtKB Mutagenesis 290 290 . . . Note=Abolishes glucagon binding. E->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:23863937;Dbxref=PMID:23863937 P47871 UniProtKB Mutagenesis 294 294 . . . Note=Abolishes glucagon binding. C->A%2CS;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:23863937;Dbxref=PMID:23863937 P47871 UniProtKB Mutagenesis 295 295 . . . Note=Abolishes glucagon binding. W->A%2CH;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:23863937;Dbxref=PMID:23863937 P47871 UniProtKB Mutagenesis 304 304 . . . Note=Abolishes glucagon binding. W->Q;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:23863937;Dbxref=PMID:23863937 P47871 UniProtKB Mutagenesis 350 350 . . . Note=Strongly decreases affinity for synthetic antagonist. S->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:28514451;Dbxref=PMID:28514451 P47871 UniProtKB Mutagenesis 353 353 . . . Note=Loss of synthetic antagonist binding. T->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:28514451;Dbxref=PMID:28514451 P47871 UniProtKB Mutagenesis 382 382 . . . Note=Abolishes glucagon binding. L->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:23863937;Dbxref=PMID:23863937 P47871 UniProtKB Mutagenesis 386 386 . . . Note=Abolishes glucagon binding. L->F;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:23863937;Dbxref=PMID:23863937 P47871 UniProtKB Helix 31 49 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4ERS P47871 UniProtKB Beta strand 54 58 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4ERS P47871 UniProtKB Beta strand 64 68 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4LF3 P47871 UniProtKB Beta strand 75 80 . . . 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