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UniProtKB/Swiss-Prot P47228 (BPHC_BURXL)
Last modified
November 25, 2008.
Version 72.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (4) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Biphenyl-2,3-diol 1,2-dioxygenase EC=1.13.11.39 Alternative name(s): 23OHBP oxygenase 2,3-dihydroxybiphenyl dioxygenase Short name=DHBD | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Burkholderia xenovorans (strain LB400) [Complete proteome] [HAMAP] | ||||||
| Taxonomic identifier | 266265 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Betaproteobacteria › Burkholderiales › Burkholderiaceae › Burkholderia |
Protein attributes
| Sequence length | 298 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Shows a preference for catechols with groups immediately adjacent to the hydroxyl substituents. |
| Catalytic activity | Biphenyl-2,3-diol + O(2) = 2-hydroxy-6-oxo-6-phenylhexa-2,4-dienoate + H(2)O. |
| Cofactor | Binds 1 Fe(2+) ion per subunit. |
| Pathway | |
| Subunit structure | Homooctamer. The enzyme is composed of two planar tetramers rotated at 45 degrees relative to each other, with a channel in the middle. |
| Sequence similarities | Belongs to the extradiol ring-cleavage dioxygenase family. |
| Biophysicochemical properties | Kinetic parameters: Substrate inhibition occurs at 300 µM (+/- 20 µM). KM=7 µM for biphenyl-2,3-diol pH dependence: Optimum pH is 8.0. |
Ontologies
Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Aromatic hydrocarbons catabolism |
| Ligand | Iron Metal-binding |
| Molecular function | Dioxygenase Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Direct protein sequencing |
Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | aromatic compound catabolic process Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW oxidation reductionInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW xenobiotic catabolic processInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Molecular function | biphenyl-2,3-diol 1,2-dioxygenase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC ferrous iron bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Initiator methionine | 1 | 1 | Removed | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 2 – 298 | 297 | Biphenyl-2,3-diol 1,2-dioxygenase | PRO_0000085033 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 146 | 1 | Iron | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 210 | 1 | Iron | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 260 | 1 | Iron | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 3 – 14 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 16 – 25 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 30 – 35 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 38 – 47 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 49 – 54 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 59 – 69 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 70 – 82 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 92 – 98 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 101 – 107 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 113 – 118 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 131 – 133 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 140 – 142 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 146 – 150 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 154 – 163 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 168 – 176 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 178 – 180 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 182 – 194 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 196 – 200 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 205 – 217 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 218 – 229 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 230 – 232 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 234 – 244 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 247 – 252 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 258 – 263 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 275 – 278 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 280 – 284 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Genetic analysis of a Pseudomonas locus encoding a pathway for biphenyl/polychlorinated biphenyl degradation." Hofer B., Eltis L.D., Dowling D.N., Timmis K.N. Gene 130:47-55(1993) [PubMed: 8344527] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [2] | "Burkholderia xenovorans LB400 harbors a multi-replicon, 9.73-Mbp genome shaped for versatility." Chain P.S.G., Denef V.J., Konstantinidis K.T., Vergez L.M., Agullo L., Reyes V.L., Hauser L., Cordova M., Gomez L., Gonzalez M., Land M., Lao V., Larimer F., LiPuma J.J., Mahenthiralingam E., Malfatti S.A., Marx C.J., Parnell J.J. Tiedje J.M.Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 103:15280-15287(2006) [PubMed: 17030797] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. |
| [3] | "Purification and crystallization of 2,3-dihydroxybiphenyl 1,2-dioxygenase." Eltis L.D., Hofmann B., Hecht H.J., Luensdorf H., Timmis K.N. J. Biol. Chem. 268:2727-2732(1993) [PubMed: 8428946] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 2-32, SUBSTRATE CHARACTERIZATION, PRELIMINARY CRYSTALLIZATION, SUBUNIT. |
| [4] | "Crystal structure of the biphenyl-cleaving extradiol dioxygenase from a PCB-degrading pseudomonad." Han S., Eltis L.D., Timmis K.N., Muchmore S.W., Bolin J.T. Science 270:976-980(1995) [PubMed: 7481800] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.9 ANGSTROMS). |
| [5] | "Molecular basis for the stabilization and inhibition of 2,3-dihydroxybiphenyl 1,2-dioxygenase by t-butanol." Vaillancourt F.H., Han S., Fortin P.D., Bolin J.T., Eltis L.D. J. Biol. Chem. 273:34887-34895(1998) [PubMed: 9857017] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.9 ANGSTROMS). |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| X66122 Genomic DNA. Translation: CAA46910.1. CP000272 Genomic DNA. Translation: ABE37053.1. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | JN0815. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | YP_556403.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 4010703. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus Bxeno_C1125 in contig CP000272_GR. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| KEGG | bxe:Bxe_C1191. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | P47228. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| BioCyc | BXEN266265:BXE_C1191-MON. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR017626. DiOHbiphenyl_dOase. IPR004360. Glyas_bleo-R_dOase. IPR000486. Xdiol_dOase_1_2. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00903. Glyoxalase. 2 hits. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProDom | PD002334. Gly_diox. 2 hits. [Graphical view] [Entries sharing at least one domain] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00082. EXTRADIOL_DIOXYGENAS. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Other Resources | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| LinkHub | P47228. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | BPHC_BURXL | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P47228 Secondary accession number(s): Q13FT6 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| UniProtKB secondary accession numbers Index of UniProtKB secondary accession numbers |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


