P47227 (BPHB_BURXL) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
May 29, 2013.
Version 104.
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| Protein names | Recommended name: Cis-2,3-dihydrobiphenyl-2,3-diol dehydrogenase EC=1.3.1.56 Alternative name(s): 2,3-dihydro-2,3-dihydroxybiphenyl dehydrogenase 2,3-dihydroxy-4-phenylhexa-4,6-diene dehydrogenase Biphenyl-2,3-dihydro-2,3-diol dehydrogenase Biphenyl-cis-diol dehydrogenase | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Burkholderia xenovorans (strain LB400) [Complete proteome] [HAMAP] | ||||||
| Taxonomic identifier | 266265 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Betaproteobacteria › Burkholderiales › Burkholderiaceae › Burkholderia › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 277 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | Cis-3-phenylcyclohexa-3,5-diene-1,2-diol + NAD+ = biphenyl-2,3-diol + NADH. |
| Pathway | |
| Sequence similarities | Belongs to the short-chain dehydrogenases/reductases (SDR) family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Aromatic hydrocarbons catabolism |
| Ligand | NAD |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | aromatic compound catabolic process Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular_function | cis-2,3-dihydrobiphenyl-2,3-diol dehydrogenase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 277 | 277 | Cis-2,3-dihydrobiphenyl-2,3-diol dehydrogenase | PRO_0000054531 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 9 – 36 | 28 | NAD | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 155 | 1 | Proton acceptor | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 59 | 1 | NAD | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 142 | 1 | Substrate By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 159 | 1 | NAD | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 2 – 5 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 7 – 11 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 12 – 14 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 16 – 27 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 31 – 37 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 39 – 49 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 50 – 52 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 53 – 57 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 63 – 77 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 82 – 84 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 96 – 98 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 101 – 103 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 104 – 115 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 117 – 133 | 17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 136 – 140 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 143 – 145 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 153 – 173 | 21 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 174 – 176 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 178 – 184 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 195 – 197 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 209 – 213 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 214 – 216 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 225 – 228 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 230 – 236 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 238 – 241 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 248 – 254 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 255 – 257 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 269 – 273 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Genetic analysis of a Pseudomonas locus encoding a pathway for biphenyl/polychlorinated biphenyl degradation." Hofer B., Eltis L.D., Dowling D.N., Timmis K.N. Gene 130:47-55(1993) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [2] | "Burkholderia xenovorans LB400 harbors a multi-replicon, 9.73-Mbp genome shaped for versatility." Chain P.S.G., Denef V.J., Konstantinidis K.T., Vergez L.M., Agullo L., Reyes V.L., Hauser L., Cordova M., Gomez L., Gonzalez M., Land M., Lao V., Larimer F., LiPuma J.J., Mahenthiralingam E., Malfatti S.A., Marx C.J., Parnell J.J. Tiedje J.M.Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 103:15280-15287(2006) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: LB400. |
| [3] | "Nucleotide sequencing and transcriptional mapping of the genes encoding biphenyl dioxygenase, a multicomponent polychlorinated-biphenyl-degrading enzyme in Pseudomonas strain LB400." Erickson B.D., Mondello F.J. J. Bacteriol. 174:2903-2912(1992) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA] OF 1-22. |
| [4] | "Crystal structure of cis-biphenyl-2,3-dihydrodiol-2,3-dehydrogenase from a PCB degrader at 2.0-A resolution." Huelsmeyer M., Hecht H.-J., Niefind K., Hofer B., Eltis L.D., Timmis K.N., Schomburg D. Protein Sci. 7:1286-1293(1998) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.0 ANGSTROMS) IN COMPLEX WITH NAD. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | X66122 Genomic DNA. Translation: CAA46909.1. CP000272 Genomic DNA. Translation: ABE37054.1. M86348 Genomic DNA. Translation: AAB63430.2. | ||||||||||||
| PIR | JN0814. | ||||||||||||
| RefSeq | YP_556404.1. NC_007953.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | P47227. | ||||||||||||
| SMR | P47227. Positions 1-276. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| STRING | 266265.Bxe_C1192. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| EnsemblBacteria | ABE37054; ABE37054; Bxe_C1192. | ||||||||||||
| GeneID | 4010704. | ||||||||||||
| KEGG | bxe:Bxe_C1192. | ||||||||||||
| PATRIC | 19343369. VBIBurXen52548_8942. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| eggNOG | COG1028. | ||||||||||||
| KO | K08690. | ||||||||||||
| OMA | PNAGIWD. | ||||||||||||
| ProtClustDB | PRK06200. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | BXEN266265:GJII-8844-MONOMER. | ||||||||||||
| UniPathway | UPA00155; UER00251. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| Gene3D | 3.40.50.720. 1 hit. | ||||||||||||
| InterPro | IPR017711. BphB_TodD. IPR002198. DH_sc/Rdtase_SDR. IPR002347. Glc/ribitol_DH. IPR016040. NAD(P)-bd_dom. IPR020904. Sc_DH/Rdtase_CS. [Graphical view] | ||||||||||||
| Pfam | PF00106. adh_short. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PRINTS | PR00081. GDHRDH. PR00080. SDRFAMILY. | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR03325. BphB_TodD. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00061. ADH_SHORT. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other | |||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P47227. | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | BPHB_BURXL | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P47227 Secondary accession number(s): Q13FT5, Q52435 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
