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UniProtKB/Swiss-Prot P47227 (BPHB_BURXL)
Last modified
June 16, 2009.
Version 73.
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Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (3) |
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Names and origin · Protein attributes · General annotation (Comments) · Ontologies · Sequence annotation (Features) · Sequences · References · Cross-references · Entry information · Relevant documents
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Cis-2,3-dihydrobiphenyl-2,3-diol dehydrogenase EC=1.3.1.56 Alternative name(s): Biphenyl-2,3-dihydro-2,3-diol dehydrogenase Biphenyl-cis-diol dehydrogenase 2,3-dihydro-2,3-dihydroxybiphenyl dehydrogenase 2,3-dihydroxy-4-phenylhexa-4,6-diene dehydrogenase | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Burkholderia xenovorans (strain LB400) [Complete proteome] [HAMAP] | ||||||
| Taxonomic identifier | 266265 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Betaproteobacteria › Burkholderiales › Burkholderiaceae › Burkholderia |
Protein attributes
| Sequence length | 277 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | Cis-3-phenylcyclohexa-3,5-diene-1,2-diol + NAD+ = biphenyl-2,3-diol + NADH. |
| Pathway | |
| Sequence similarities | Belongs to the short-chain dehydrogenases/reductases (SDR) family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Aromatic hydrocarbons catabolism |
| Ligand | NAD |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | aromatic compound catabolic process Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW oxidation reductionInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | binding Inferred from electronic annotation. Source: InterPro cis-2,3-dihydrobiphenyl-2,3-diol dehydrogenase activityInferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 277 | 277 | Cis-2,3-dihydrobiphenyl-2,3-diol dehydrogenase | PRO_0000054531 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 9 – 36 | 28 | NAD | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 155 | 1 | Proton acceptor | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 59 | 1 | NAD | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 142 | 1 | Substrate By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 159 | 1 | NAD | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 2 – 5 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 7 – 11 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 12 – 14 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 16 – 27 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 31 – 37 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 39 – 49 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 50 – 52 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 53 – 57 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 63 – 77 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 82 – 84 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 96 – 98 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 101 – 103 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 104 – 115 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 117 – 133 | 17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 136 – 140 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 143 – 145 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 153 – 173 | 21 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 174 – 176 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 178 – 184 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 195 – 197 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 209 – 213 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 214 – 216 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 225 – 228 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 230 – 236 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 238 – 241 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 248 – 254 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 255 – 257 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 269 – 273 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Genetic analysis of a Pseudomonas locus encoding a pathway for biphenyl/polychlorinated biphenyl degradation." Hofer B., Eltis L.D., Dowling D.N., Timmis K.N. Gene 130:47-55(1993) [PubMed: 8344527] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [2] | "Burkholderia xenovorans LB400 harbors a multi-replicon, 9.73-Mbp genome shaped for versatility." Chain P.S.G., Denef V.J., Konstantinidis K.T., Vergez L.M., Agullo L., Reyes V.L., Hauser L., Cordova M., Gomez L., Gonzalez M., Land M., Lao V., Larimer F., LiPuma J.J., Mahenthiralingam E., Malfatti S.A., Marx C.J., Parnell J.J. Tiedje J.M.Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 103:15280-15287(2006) [PubMed: 17030797] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. |
| [3] | "Nucleotide sequencing and transcriptional mapping of the genes encoding biphenyl dioxygenase, a multicomponent polychlorinated-biphenyl-degrading enzyme in Pseudomonas strain LB400." Erickson B.D., Mondello F.J. J. Bacteriol. 174:2903-2912(1992) [PubMed: 1569021] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA] OF 1-22. |
| [4] | "Crystal structure of cis-biphenyl-2,3-dihydrodiol-2,3-dehydrogenase from a PCB degrader at 2.0-A resolution." Huelsmeyer M., Hecht H.-J., Niefind K., Hofer B., Eltis L.D., Timmis K.N., Schomburg D. Protein Sci. 7:1286-1293(1998) [PubMed: 9655331] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.0 ANGSTROMS) IN COMPLEX WITH NAD. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| X66122 Genomic DNA. Translation: CAA46909.1. CP000272 Genomic DNA. Translation: ABE37054.1. M86348 Genomic DNA. Translation: AAB63430.2. | |||||||||||||
| PIR | JN0814. | ||||||||||||
| RefSeq | YP_556404.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| |||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| GeneID | 4010704. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus Bxeno_C1126 in contig CP000272_GR. | ||||||||||||
| KEGG | bxe:Bxe_C1192. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| HOGENOM | P47227. | ||||||||||||
| OMA | P47227. AYVFFAT. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | BXEN266265:BXE_C1192-MON. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR017711. BphB_TodD. IPR002198. DH_sc/Rdtase_SDR. IPR002347. Glc/ribitol_DH. IPR016040. NAD(P)-bd_dom. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.40.50.720. NAD(P)-bd. 1 hit. | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR19410. ADH_short_C2. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF00106. adh_short. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PRINTS | PR00081. GDHRDH. PR00080. SDRFAMILY. | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR03325. BphB_TodD. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00061. ADH_SHORT. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | BPHB_BURXL | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P47227 Secondary accession number(s): Q13FT5, Q52435 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


