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UniProtKB/Swiss-Prot P46844 (BIEA_RAT)
Last modified
November 4, 2008.
Version 70.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (3) |
Third-party data |
Customize display | text xml rdf/xml gff fasta |
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Biliverdin reductase A Short name=BVR A EC=1.3.1.24 Alternative name(s): Biliverdin-IX alpha-reductase | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Rattus norvegicus (Rat) | ||||
| Taxonomic identifier | 10116 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Glires › Rodentia › Sciurognathi › Muroidea › Muridae › Murinae › Rattus |
Protein attributes
| Sequence length | 295 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Reduces the gamma-methene bridge of the open tetrapyrrole, biliverdin IX alpha, to bilirubin with the concomitant oxidation of a NADH or NADPH cofactor. |
| Catalytic activity | Bilirubin + NAD(P)(+) = biliverdin + NAD(P)H. |
| Cofactor | Binds 1 zinc ion per subunit. |
| Pathway | |
| Subunit structure | Monomer By similarity. |
| Subcellular location | |
| Miscellaneous | Uses the reactants NADH or NADPH depending on the pH; NADH is used at the acidic pH range (6-6.9) and NADPH at the alkaline range (8.5-8.7). NADPH, however, is the probable reactant in biological systems. |
| Sequence similarities | Belongs to the gfo/idh/mocA family. Biliverdin reductase subfamily. |
Ontologies
Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | Metal-binding NAD NADP Zinc |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | oxidation reduction Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | biliverdin reductase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC zinc ion bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Propeptide | 1 – 2 | 2 | PRO_0000010856 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 3 – 295 | 293 | Biliverdin reductase A | PRO_0000010857 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Compositional bias | 11 – 16 | 6 | Poly-Val | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 279 | 1 | Zinc Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 280 | 1 | Zinc Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 291 | 1 | Zinc Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 292 | 1 | Zinc Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 73 | 1 | C → A: Loss of activity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 280 | 1 | C → A: Reduced activity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 291 | 1 | C → A: Reduced activity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 7 – 14 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 18 – 27 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 30 – 33 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 36 – 42 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 53 – 55 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 58 – 63 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 69 – 72 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 76 – 78 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 79 – 88 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 92 – 97 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 103 – 116 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 120 – 123 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 125 – 128 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 130 – 139 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 144 – 153 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 158 – 161 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 164 – 167 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 169 – 179 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 183 – 192 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 193 – 195 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 197 – 205 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 211 – 218 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 225 – 232 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 235 – 237 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 249 – 261 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 267 – 291 | 25 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Expression and characterization of a cDNA for rat kidney biliverdin reductase. Evidence suggesting the liver and kidney enzymes are the same transcript product." Fakhrai H., Maines M.D. J. Biol. Chem. 267:4023-4029(1992) [PubMed: 1371282] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA], PARTIAL PROTEIN SEQUENCE. Tissue: Kidney. |
| [2] | Lubec G., Afjehi-Sadat L. Submitted (NOV-2006) to UniProtKB Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 119-136, MASS SPECTROMETRY. Strain: Sprague-Dawley. Tissue: Spinal cord. |
| [3] | "Site-directed mutagenesis of cysteine residues in biliverdin reductase. Roles in substrate and cofactor binding." McCoubrey W.K. Jr., Maines M.D. Eur. J. Biochem. 222:597-603(1994) [PubMed: 8020496] [Abstract] Cited for: MUTAGENESIS. |
| [4] | "Crystallization and preliminary X-ray diffraction analysis of a rat biliverdin reductase." Sun D., Sato M., Yoshida T., Shimizu H., Miyatake H., Adachi S., Shiro Y., Kikuchi A. Acta Crystallogr. D 56:1180-1182(2000) [PubMed: 10957639] [Abstract] Cited for: CRYSTALLIZATION. |
| [5] | "Crystal structure of a biliverdin IXalpha reductase enzyme-cofactor complex." Whitby F.G., Phillips J.D., Hill C.P., McCoubrey W.K. Jr., Maines M.D. J. Mol. Biol. 319:1199-1210(2002) [PubMed: 12079357] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.2 ANGSTROMS) OF 8-291. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| M81681 mRNA. Translation: AAA40830.1. | |||||||||||||||||||||||||
| PIR | A42268. | ||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_446302.1. | ||||||||||||||||||||||||
| UniGene | Rn.9865 | ||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||
| Ensembl | ENSRNOG00000011778. Rattus norvegicus. [Contig view] | ||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 116599. | ||||||||||||||||||||||||
| KEGG | rno:116599. | ||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||
| RGD | 620721. Blvra. | ||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||
| HOVERGEN | P46844. | ||||||||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||||||||
| GermOnline | ENSRNOG00000011778. Rattus norvegicus. | ||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR017094. Biliverdin_Rdtase_A. IPR015249. Biliverdin_Rdtase_cat. IPR000683. GFO/IDH/MocA_N. IPR016040. NAD(P)-bd. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.40.50.720. NAD(P)-bd. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF09166. Biliv-reduc_cat. 1 hit. PF01408. GFO_IDH_MocA. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| PIRSF | PIRSF037032. Biliverdin_reductase_A. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Other Resources | |||||||||||||||||||||||||
| NextBio | 619303. | ||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | BIEA_RAT | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P46844 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HPI (Human Proteome Initiative) | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

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