P46434 (GST1_ONCVO) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
April 3, 2013.
Version 55.
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| Protein names | Recommended name: Glutathione S-transferase 1 EC=2.5.1.18 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Onchocerca volvulus | ||||
| Taxonomic identifier | 6282 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Ecdysozoa › Nematoda › Chromadorea › Spirurida › Filarioidea › Onchocercidae › Onchocerca![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 235 AA. |
| Sequence status | Fragment. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | RX + glutathione = HX + R-S-glutathione. |
| Subunit structure | Homodimer By similarity. Ref.2 |
| Sequence similarities | Belongs to the GST superfamily. Contains 1 GST C-terminal domain. Contains 1 GST N-terminal domain. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Molecular function | Transferase |
| Technical term | 3D-structure |
| Gene Ontology (GO) | |
| Molecular_function | glutathione transferase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | ‹1 – 235 | ›235 | Glutathione S-transferase 1 | PRO_0000185969 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 36 – 113 | 78 | GST N-terminal | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 115 – 235 | 121 | GST C-terminal | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 97 – 98 | 2 | Glutathione binding | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 42 | 1 | Glutathione | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 73 | 1 | Glutathione | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 77 | 1 | Glutathione | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 85 | 1 | Glutathione; via amide nitrogen and carbonyl oxygen | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Non-terminal residue | 1 | 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 38 – 46 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 47 – 49 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 50 – 59 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 64 – 68 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 70 – 76 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 77 – 79 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 80 – 83 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 87 – 90 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 93 – 96 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 98 – 108 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 116 – 141 | 26 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 145 – 156 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 157 – 159 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 160 – 172 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 175 – 177 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 186 – 197 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 199 – 201 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 204 – 206 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 208 – 219 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 223 – 229 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Isolation, sequence and expression of an Onchocerca volvulus glutathione S-transferase cDNA." Liebau E., Walter R.D., Henkle-Duehrsen K. Mol. Biochem. Parasitol. 63:305-309(1994) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. |
| [2] | "Structure of the extracellular glutathione S-transferase OvGST1 from the human pathogenic parasite Onchocerca volvulus." Perbandt M., Hoppner J., Burmeister C., Luersen K., Betzel C., Liebau E. J. Mol. Biol. 377:501-511(2008) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.0 ANGSTROMS) OF 11-235 IN COMPLEX WITH GLUTATHIONE, SUBUNIT. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | X75029 mRNA. Translation: CAA52937.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | P46434. | ||||||||||||
| SMR | P46434. Positions 34-235. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| Gene3D | 1.20.1050.10. 1 hit. 3.40.30.10. 1 hit. | ||||||||||||
| InterPro | IPR010987. Glutathione-S-Trfase_C-like. IPR004045. Glutathione_S-Trfase_N. IPR017933. Glutathione_S_Trfase/Cl_chnl_C. IPR004046. GST_C. IPR012336. Thioredoxin-like_fold. [Graphical view] | ||||||||||||
| Pfam | PF00043. GST_C. 1 hit. PF02798. GST_N. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF47616. GST_C_like. 1 hit. SSF52833. Thiordxn-like_fd. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS50405. GST_CTER. 1 hit. PS50404. GST_NTER. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other | |||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P46434. | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | GST1_ONCVO | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P46434 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
