##gff-version 3 P46060 UniProtKB Initiator methionine 1 1 . . . Note=Removed;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:20388717;Dbxref=PMID:20388717 P46060 UniProtKB Chain 2 587 . . . ID=PRO_0000056737;Note=Ran GTPase-activating protein 1 P46060 UniProtKB Repeat 48 71 . . . Note=LRR 1 P46060 UniProtKB Repeat 111 134 . . . Note=LRR 2 P46060 UniProtKB Repeat 207 230 . . . Note=LRR 3 P46060 UniProtKB Repeat 235 258 . . . Note=LRR 4 P46060 UniProtKB Repeat 292 319 . . . Note=LRR 5 P46060 UniProtKB Repeat 320 343 . . . Note=LRR 6 P46060 UniProtKB Region 357 430 . . . Note=Disordered;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite P46060 UniProtKB Motif 523 526 . . . Note=SUMO conjugation P46060 UniProtKB Compositional bias 358 398 . . . Note=Acidic residues;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite P46060 UniProtKB Site 562 562 . . . Note=Hydrophobic interaction with UBE2I;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250 P46060 UniProtKB Site 565 565 . . . Note=Hydrophobic interaction with UBE2I;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250 P46060 UniProtKB Modified residue 2 2 . . . Note=N-acetylalanine;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:20388717;Dbxref=PMID:20388717 P46060 UniProtKB Modified residue 24 24 . . . Note=Phosphoserine;Ontology_term=ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:23186163;Dbxref=PMID:23186163 P46060 UniProtKB Modified residue 301 301 . . . Note=Phosphoserine;Ontology_term=ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:23186163;Dbxref=PMID:23186163 P46060 UniProtKB Modified residue 358 358 . . . Note=Phosphoserine;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:16428860,ECO:0007744|PubMed:18669648;Dbxref=PMID:16428860,PMID:18669648 P46060 UniProtKB Modified residue 409 409 . . . Note=Phosphothreonine%3B by CDK2;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:15037602;Dbxref=PMID:15037602 P46060 UniProtKB Modified residue 428 428 . . . Note=Phosphoserine;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:15037602,ECO:0007744|PubMed:18669648,ECO:0007744|PubMed:19690332,ECO:0007744|PubMed:20068231;Dbxref=PMID:15037602,PMID:18669648,PMID:19690332,PMID:20068231 P46060 UniProtKB Modified residue 435 435 . . . Note=Phosphoserine;Ontology_term=ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:19690332;Dbxref=PMID:19690332 P46060 UniProtKB Modified residue 436 436 . . . Note=Phosphothreonine;Ontology_term=ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:19690332;Dbxref=PMID:19690332 P46060 UniProtKB Modified residue 442 442 . . . Note=Phosphoserine;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:15037602,ECO:0007744|PubMed:17081983,ECO:0007744|PubMed:18669648,ECO:0007744|PubMed:19690332,ECO:0007744|PubMed:20068231,ECO:0007744|PubMed:21406692,ECO:0007744|PubMed:23186163;Dbxref=PMID:15037602,PMID:17081983,PMID:18669648,PMID:19690332,PMID:20068231,PMID:21406692,PMID:23186163 P46060 UniProtKB Modified residue 524 524 . . . Note=N6-acetyllysine%3B alternate;Ontology_term=ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:19608861;Dbxref=PMID:19608861 P46060 UniProtKB Cross-link 8 8 . . . Note=Glycyl lysine isopeptide (Lys-Gly) (interchain with G-Cter in SUMO1)%3B alternate P46060 UniProtKB Cross-link 8 8 . . . Note=Glycyl lysine isopeptide (Lys-Gly) (interchain with G-Cter in SUMO2)%3B alternate;Ontology_term=ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:28112733;Dbxref=PMID:28112733 P46060 UniProtKB Cross-link 15 15 . . . Note=Glycyl lysine isopeptide (Lys-Gly) (interchain with G-Cter in SUMO2);Ontology_term=ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:28112733;Dbxref=PMID:28112733 P46060 UniProtKB Cross-link 279 279 . . . Note=Glycyl lysine isopeptide (Lys-Gly) (interchain with G-Cter in SUMO2);Ontology_term=ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:28112733;Dbxref=PMID:28112733 P46060 UniProtKB Cross-link 452 452 . . . Note=Glycyl lysine isopeptide (Lys-Gly) (interchain with G-Cter in SUMO2);Ontology_term=ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:28112733;Dbxref=PMID:28112733 P46060 UniProtKB Cross-link 524 524 . . . Note=Glycyl lysine isopeptide (Lys-Gly) (interchain with G-Cter in SUMO1)%3B alternate;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:11854305,ECO:0007744|PubMed:25114211;Dbxref=PMID:11854305,PMID:25114211 P46060 UniProtKB Cross-link 524 524 . . . Note=Glycyl lysine isopeptide (Lys-Gly) (interchain with G-Cter in SUMO2)%3B alternate;Ontology_term=ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:25114211,ECO:0007744|PubMed:25218447,ECO:0007744|PubMed:25755297,ECO:0007744|PubMed:25772364,ECO:0007744|PubMed:28112733;Dbxref=PMID:25114211,PMID:25218447,PMID:25755297,PMID:25772364,PMID:28112733 P46060 UniProtKB Cross-link 586 586 . . . Note=Glycyl lysine isopeptide (Lys-Gly) (interchain with G-Cter in SUMO2);Ontology_term=ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:28112733;Dbxref=PMID:28112733 P46060 UniProtKB Natural variant 133 133 . . . ID=VAR_029240;Note=E->Q;Dbxref=dbSNP:rs2229752 P46060 UniProtKB Mutagenesis 91 91 . . . Note=Abolishes RANGTPase activation. R->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16428860;Dbxref=PMID:16428860 P46060 UniProtKB Mutagenesis 356 356 . . . Note=No effect on phosphorylation. S->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16428860;Dbxref=PMID:16428860 P46060 UniProtKB Mutagenesis 358 358 . . . Note=Strongly decreased phosphorylation. No effect on sumoylation. S->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16428860;Dbxref=PMID:16428860 P46060 UniProtKB Mutagenesis 524 524 . . . Note=Loss of cross-link to SUMO1. Abolishes association with nuclear pores during interphase%2C and with mitotic spindles during mitosis. K->R;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:11854305;Dbxref=PMID:11854305 P46060 UniProtKB Helix 434 439 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2GRR P46060 UniProtKB Helix 443 448 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2GRR P46060 UniProtKB Helix 450 452 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2IO2 P46060 UniProtKB Helix 453 459 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2GRR P46060 UniProtKB Helix 466 477 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2GRR P46060 UniProtKB Helix 484 502 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2GRR P46060 UniProtKB Beta strand 503 507 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1Z5S P46060 UniProtKB Helix 509 519 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2GRR P46060 UniProtKB Beta strand 522 526 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2IO2 P46060 UniProtKB Helix 536 545 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2GRR P46060 UniProtKB Beta strand 548 551 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1Z5S P46060 UniProtKB Helix 553 555 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2GRR P46060 UniProtKB Helix 556 564 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2GRR P46060 UniProtKB Helix 568 571 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2GRR P46060 UniProtKB Helix 574 586 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2GRR