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UniProtKB/Swiss-Prot P45850 (OXO1_HORVU)
Last modified
November 24, 2009.
Version 67.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (2) |
Third-party data |
Customize display | text xml rdf/xml gff fasta |
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Oxalate oxidase 1 EC=1.2.3.4 Alternative name(s): Germin |
| Organism | Hordeum vulgare (Barley) |
| Taxonomic identifier | 4513 [NCBI] |
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Viridiplantae › Streptophyta › Embryophyta › Tracheophyta › Spermatophyta › Magnoliophyta › Liliopsida › Poales › Poaceae › BEP clade › Pooideae › Triticeae › Hordeum |
Protein attributes
| Sequence length | 201 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Releases hydrogen peroxide in the apoplast which may be important for cross-linking reactions in the cell wall biochemistry. May play an important role in several aspects of plant growth and defense mechanisms. |
| Catalytic activity | Oxalate + O2 + 2 H+ = 2 CO2 + H2O2. |
| Subunit structure | Hexamer. |
| Subcellular location | Secreted › extracellular space › apoplast By similarity. Secreted › cell wall By similarity. |
| Induction | By salt stress. |
| Post-translational modification | Glycosylated. A form called G contains antennary GlcNAc residues, whereas a form called G' lacks antennary GlcNAc residues in its otherwise identical glycans. |
| Sequence similarities | Belongs to the germin family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Cell wall biogenesis/degradation Stress response |
| Cellular component | Apoplast Cell wall Secreted |
| Ligand | Manganese Metal-binding |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| PTM | Disulfide bond Glycoprotein |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | cellular cell wall organization Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW oxidation reductionInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW response to stressInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular component | apoplast Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell cell wallInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | manganese ion binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW nutrient reservoir activityInferred from electronic annotation. Source: InterPro oxalate oxidase activityInferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 201 | 201 | Oxalate oxidase 1 | PRO_0000192013 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 88 | 1 | Manganese | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 90 | 1 | Manganese | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 95 | 1 | Manganese | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 137 | 1 | Manganese | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 47 | 1 | N-linked (GlcNAc...) | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 52 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 10 ↔ 26 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 6 – 8 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 29 – 31 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 53 – 60 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 61 – 63 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 65 – 67 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 73 – 79 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 84 – 89 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 95 – 109 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 112 – 114 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 117 – 124 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 128 – 131 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 137 – 141 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 143 – 145 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 147 – 156 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 163 – 169 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 176 – 183 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 187 – 196 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Germin, a protein marker of early plant development, is an oxalate oxidase." Lane B.G., Dunwell J.M., Ray J.A., Schmitt M.R., Cuming A.C. J. Biol. Chem. 268:12239-12242(1993) [PubMed: 8509360] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA], PROTEIN SEQUENCE OF 1-18. Tissue: Seedling root. |
| [2] | "Germin is a manganese containing homohexamer with oxalate oxidase and superoxide dismutase activities." Woo E.-J., Dunwell J.M., Goodenough P.W., Marvier A.C., Pickersgill R.W. Nat. Struct. Biol. 7:1036-1040(2000) [PubMed: 11062559] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.6 ANGSTROMS). |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | L15737 mRNA. Translation: AAA32959.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | A45980. | ||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| Gramene | P45850. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| BRENDA | 1.2.3.4. 283. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| Genevestigator | P45850. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR006045. Cupin_1. IPR011051. Cupin_RmlC_type. IPR001929. Germin. IPR019780. Germin_Mn-BS. IPR014710. RmlC-like_jellyroll. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:2.60.120.10. RmlC-like_jellyroll. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00190. Cupin_1. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00325. GERMIN. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| SMART | SM00835. Cupin_1. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00725. GERMIN. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | OXO1_HORVU | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P45850 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | PPAP (Plant Proteome Annotation Project) | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


