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UniProtKB/Swiss-Prot P45687 (XYLA_THENE)
Last modified
June 16, 2009.
Version 71.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (2) |
Third-party data |
Customize display | text xml rdf/xml gff fasta |
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Xylose isomerase EC=5.3.1.5 | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Thermotoga neapolitana | ||
| Taxonomic identifier | 2337 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Thermotogae › Thermotogales › Thermotogaceae › Thermotoga |
Protein attributes
| Sequence length | 444 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | D-xylose = D-xylulose. HAMAP MF_00455 |
| Cofactor | Binds 2 cobalt ions per subunit. HAMAP MF_00455 |
| Subunit structure | Homotetramer. HAMAP MF_00455 |
| Subcellular location | |
| Sequence similarities | Belongs to the xylose isomerase family. |
| biophysicochemical properties | pH dependence: Optimum pH is 7.1. HAMAP MF_00455 Temperature dependence: Optimum temperature is above 95 degrees Celsius. Extremely thermostable. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Carbohydrate metabolism Pentose shunt Xylose metabolism |
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | Cobalt Metal-binding |
| Molecular function | Isomerase |
| Technical term | 3D-structure |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | D-xylose metabolic process Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP pentose-phosphate shuntInferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Cellular component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | cobalt ion binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW magnesium ion bindingInferred from electronic annotation. Source: HAMAP xylose isomerase activityInferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 444 | 444 | Xylose isomerase HAMAP MF_00455 | PRO_0000195814 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 101 | 1 | HAMAP MF_00455 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 104 | 1 | By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 232 | 1 | Cobalt 1 HAMAP MF_00455 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 268 | 1 | Cobalt 1 HAMAP MF_00455 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 268 | 1 | Cobalt 2 HAMAP MF_00455 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 271 | 1 | Cobalt 2 HAMAP MF_00455 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 296 | 1 | Cobalt 1 HAMAP MF_00455 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 307 | 1 | Cobalt 2 HAMAP MF_00455 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 309 | 1 | Cobalt 2 HAMAP MF_00455 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 339 | 1 | Cobalt 1 HAMAP MF_00455 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 23 – 26 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 38 – 42 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 45 – 47 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 48 – 51 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 68 – 70 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 75 – 93 | 19 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 97 – 101 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 102 – 105 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 112 – 132 | 21 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 136 – 141 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 145 – 147 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 148 – 150 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 160 – 179 | 20 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 183 – 187 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 192 – 195 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 202 – 222 | 21 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 227 – 231 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 237 – 244 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 247 – 256 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 260 – 262 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 263 – 268 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 269 – 274 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 279 – 288 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 292 – 296 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 304 – 306 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 315 – 328 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 336 – 338 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 349 – 376 | 28 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 378 – 386 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 388 – 390 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 393 – 400 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 405 – 412 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 425 – 441 | 17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "xylA cloning and sequencing and biochemical characterization of xylose isomerase from Thermotoga neapolitana." Vieille C., Hess J.M.J., Kelly R.M., Zeikus J.G.J. Appl. Environ. Microbiol. 61:1867-1875(1995) [PubMed: 7646024] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: DSM 5068. |
| [2] | Gallay O., Chopra R., Conti E., Brick P., Jackson R., Hartley B., Vieille C., Zeikus J.G., Blow D. Submitted (NOV-1997) to the PDB data bank Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.7 ANGSTROMS). Strain: DSM 5068. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| L38994 Genomic DNA. Translation: AAB06798.1. | |||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| |||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BRENDA | 5.3.1.5. 1590. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| HAMAP | MF_00455. [Tree] | ||||||||||||
| InterPro | IPR013022. Xyl_isomerase-like_TIM-brl. IPR012307. Xyl_isomerase-typ_TIM-brl. IPR013452. Xylose_isom_bac. IPR001998. Xylose_isomerase. IPR018115. Xylose_isomerase_AS. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.20.20.150. Xyl_isomerase-like_TIM-brl. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF01261. AP_endonuc_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PRINTS | PR00688. XYLOSISMRASE. | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR02630. xylose_isom_A. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS51415. XYLOSE_ISOMERASE. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | XYLA_THENE | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P45687 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


