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UniProtKB/Swiss-Prot P45481 (CBP_MOUSE)
Last modified
November 25, 2008.
Version 94.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (3) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: CREB-binding protein EC=2.3.1.48 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Mus musculus (Mouse) | ||||
| Taxonomic identifier | 10090 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Glires › Rodentia › Sciurognathi › Muroidea › Muridae › Murinae › Mus |
Protein attributes
| Sequence length | 2441 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Acetylates histones, giving a specific tag for transcriptional activation. Also acetylates non-histone proteins, like NCOA3 coactivator. Binds specifically to phosphorylated CREB and enhances its transcriptional activity toward cAMP-responsive genes By similarity. |
| Catalytic activity | Acetyl-CoA + histone = CoA + acetylhistone. |
| Subunit structure | Found in a complex containing NCOA2; NCOA3; IKKA; IKKB and IKBKG. Probably part of a complex with HIF1A and EP300. Interacts with phosphorylated CREB1. Interacts with the C-terminal region of CITED4. The TAZ-type 1 domain interacts with HIF1A. Interacts with SRCAP, CARM1, ELF3, MLLT7/FOXO4, N4BP2, NCOA1, NCOA3, NCOA6, PCAF, PELP1, PML, SMAD1, SMAD2, SMAD3, SPIB, TRERF1 and ZCCHC12. Interacts with KLF1; the interaction results in acetylation and enhancement of transcriptional activity of KLF1 By similarity. |
| Subcellular location | |
| Post-translational modification | Methylation of the KIX domain by CARM1 blocks association with CREB. This results in the blockade of CREB signaling, and in activation of apoptotic response. Phosphorylated upon DNA damage, probably by ATM or ATR By similarity. |
| Sequence similarities | Contains 1 bromo domain. Contains 1 KIX domain. Contains 2 TAZ-type zinc fingers. Contains 1 ZZ-type zinc finger. |
Ontologies
Binary interactions
With | Entry | #Exp. | IntAct | Notes |
|---|---|---|---|---|
| P88946 | 4 | EBI-296306,EBI-936023 | From a different organism. | |
| CREB1 | P16220 | 1 | EBI-296306,EBI-711855 | From a different organism. |
| Khdrbs1 | Q60749 | 3 | EBI-296306,EBI-519077 | |
| MYB | P10242 | 1 | EBI-296306,EBI-298355 | From a different organism. |
| Rela | Q04207 | 1 | EBI-296306,EBI-644400 | |
| SREBF1 | P36956-1 | 1 | EBI-296306,EBI-948328 | From a different organism. |
| TP53 | P04637 | 2 | EBI-296306,EBI-366083 | From a different organism. |
| Trp53 | Q64451 | 1 | EBI-296306,EBI-493476 | |
| Wwtr1 | Q9EPK5 | 1 | EBI-296306,EBI-1211920 |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 2441 | 2441 | CREB-binding protein | PRO_0000211191 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 586 – 665 | 80 | KIX | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 1104 – 1176 | 73 | Bromo | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Zinc finger | 346 – 432 | 87 | TAZ-type 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Zinc finger | 1702 – 1745 | 44 | ZZ-type | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Zinc finger | 1766 – 1847 | 82 | TAZ-type 2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 226 – 409 | 184 | Interaction with SRCAP By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Compositional bias | 1062 – 1065 | 4 | Poly-Glu | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Compositional bias | 1556 – 1563 | 8 | Poly-Glu | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Compositional bias | 1944 – 1949 | 6 | Poly-Pro | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Compositional bias | 1968 – 1971 | 4 | Poly-Gln | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Compositional bias | 2082 – 2086 | 5 | Poly-Gln | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Compositional bias | 2200 – 2216 | 17 | Poly-Gln | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Compositional bias | 2296 – 2299 | 4 | Poly-Gln | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 120 | 1 | Phosphoserine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 600 | 1 | Omega-N-methylated arginine Probable | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 624 | 1 | Omega-N-methylated arginine Probable | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 1031 | 1 | Phosphoserine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 1073 | 1 | Phosphoserine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 1589 | 1 | N6-acetyllysine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 1592 | 1 | N6-acetyllysine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 1593 | 1 | N6-acetyllysine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 1596 | 1 | N6-acetyllysine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 1598 | 1 | N6-acetyllysine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 1756 | 1 | Phosphoserine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 2064 | 1 | Phosphoserine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 2077 | 1 | Phosphoserine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 2080 | 1 | Phosphoserine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 600 | 1 | R → N: Abolishes binding to CREB | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 347 – 372 | 26 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 384 – 396 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 400 – 402 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 406 – 420 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 429 – 433 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 587 – 590 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 591 – 594 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 597 – 611 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 617 – 621 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 623 – 640 | 18 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 646 – 662 | 17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 663 – 665 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 667 – 671 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 1709 – 1711 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 1713 – 1726 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 1731 – 1737 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 1741 – 1746 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 1765 – 1785 | 21 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 1794 – 1808 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 1812 – 1815 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 1818 – 1833 | 16 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 1844 – 1849 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 2061 – 2064 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 2068 – 2075 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 2076 – 2079 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 2088 – 2091 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 2097 – 2100 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 2102 – 2104 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 2106 – 2108 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Phosphorylated CREB binds specifically to the nuclear protein CBP." Chrivia J.C., Kwok R.P.S., Lamb N., Hagiwara M., Montminy M.R., Goodman R.H. Nature 365:855-859(1993) [PubMed: 8413673] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. Tissue: Brain. |
| [2] | "A CBP integrator complex mediates transcriptional activation and AP-1 inhibition by nuclear receptors." Kamei Y., Xu L., Heinzel T., Torchia J., Kurokawa R., Gloss B., Lin S.-C., Heyman R.A., Rose D.W., Glass C.K., Rosenfeld M.G. Cell 85:403-414(1996) [PubMed: 8616895] [Abstract] Cited for: INTERACTION WITH NCOA1. |
| [3] | "Phosphorylation of CREB at Ser-133 induces complex formation with CREB-binding protein via a direct mechanism." Parker D., Ferreri K., Nakajima T., LaMorte V.J., Evans R., Koerber S.C., Hoeger C., Montminy M.R. Mol. Cell. Biol. 16:694-703(1996) [PubMed: 8552098] [Abstract] Cited for: INTERACTION WITH CREB1, MUTAGENESIS OF ARG-600. |
| [4] | "The transcriptional co-activator p/CIP binds CBP and mediates nuclear-receptor function." Torchia J., Rose D.W., Inostroza J., Kamei Y., Westin S., Glass C.K., Rosenfeld M.G. Nature 387:677-684(1997) [PubMed: 9192892] [Abstract] Cited for: INTERACTION WITH NCOA3. |
| [5] | "A transcriptional switch mediated by cofactor methylation." Xu W., Chen H., Du K., Asahara H., Tini M., Emerson B.M., Montminy M., Evans R.M. Science 294:2507-2511(2001) [PubMed: 11701890] [Abstract] Cited for: INTERACTION WITH CARM1, METHYLATION AT ARG-600 AND ARG-624, FUNCTION. |
| [6] | "Cloning of mouse Cited4, a member of the CITED family p300/CBP-binding transcriptional coactivators: induced expression in mammary epithelial cells." Yahata T., Takedatsu H., Dunwoodie S.L., Braganca J., Swingler T., Withington S.L., Hur J., Coser K.R., Isselbacher K.J., Bhattacharya S., Shioda T. Genomics 80:601-613(2002) [PubMed: 12504852] [Abstract] Cited for: INTERACTION WITH CITED4. |
| [7] | "Sizn1 is a novel protein that functions as a transcriptional coactivator of bone morphogenic protein signaling." Cho G., Lim Y., Zand D., Golden J.A. Mol. Cell. Biol. 28:1565-1572(2008) [PubMed: 18160706] [Abstract] Cited for: INTERACTION WITH ZCCHC12. |
| + | Additional computationally mapped references. |

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