P45377 (ALD2_MOUSE) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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April 3, 2013.
Version 107.
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| Protein names | Recommended name: Aldose reductase-related protein 2 Short name=AR EC=1.1.1.21 Alternative name(s): Aldehyde reductase Fibroblast growth factor-regulated protein Protein FR-1 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Mus musculus (Mouse) [Reference proteome] | ||||
| Taxonomic identifier | 10090 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Glires › Rodentia › Sciurognathi › Muroidea › Muridae › Murinae › Mus › Mus![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 316 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | Alditol + NAD(P)+ = aldose + NAD(P)H. |
| Subunit structure | Monomer By similarity. |
| Subcellular location | Cytoplasm By similarity. |
| Induction | By FGF-1. |
| Sequence similarities | Belongs to the aldo/keto reductase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | NADP |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Cellular_component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular_function | alditol:NADP+ 1-oxidoreductase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Initiator methionine | 1 | 1 | Removed By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 2 – 316 | 315 | Aldose reductase-related protein 2 | PRO_0000124631 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 211 – 273 | 63 | NADP | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 49 | 1 | Proton donor | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 111 | 1 | Substrate | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 78 | 1 | Lowers pKa of active site Tyr By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 242 | 1 | E → K in AAH05789. Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 4 – 6 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 12 – 16 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 25 – 37 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 42 – 44 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 47 – 49 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 52 – 64 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 70 – 72 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 74 – 79 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 81 – 83 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 86 – 100 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 105 – 110 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 138 – 150 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 153 – 161 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 164 – 171 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 182 – 186 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 194 – 202 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 206 – 211 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 228 – 230 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 232 – 240 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 245 – 254 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 255 – 257 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 267 – 274 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 283 – 290 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 302 – 304 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "A delayed-early gene activated by fibroblast growth factor-1 encodes a protein related to aldose reductase." Donohue P.J., Alberts G.F., Hampton B.S., Winkles J.A. J. Biol. Chem. 269:8604-8609(1994) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. Strain: BALB/c. |
| [2] | "The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC)." The MGC Project Team Genome Res. 14:2121-2127(2004) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE MRNA]. Strain: FVB/N. Tissue: Mammary gland. |
| [3] | "1.7-A structure of FR-1, a fibroblast growth factor-induced member of the aldo-keto reductase family, complexed with coenzyme and inhibitor." Wilson D.K., Nakano T., Petrash M., Quiocho F.A. Biochemistry 34:14323-14330(1995) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.7 ANGSTROMS) IN COMPLEX WITH NADPH AND INHIBITOR. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | U04204 mRNA. Translation: AAA16953.1. BC005789 mRNA. Translation: AAH05789.1. | ||||||||||||
| IPI | IPI00273096. | ||||||||||||
| PIR | A53440. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_032038.1. NM_008012.1. | ||||||||||||
| UniGene | Mm.5378. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | P45377. | ||||||||||||
| SMR | P45377. Positions 2-315. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| STRING | 10090.ENSMUSP00000040244. | ||||||||||||
PTM databases | |||||||||||||
| PhosphoSite | P45377. | ||||||||||||
2D gel databases | |||||||||||||
| REPRODUCTION-2DPAGE | IPI00273096. P45377. | ||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||
| PaxDb | P45377. | ||||||||||||
| PRIDE | P45377. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| Ensembl | ENSMUST00000038406; ENSMUSP00000040244; ENSMUSG00000029762. | ||||||||||||
| GeneID | 14187. | ||||||||||||
| KEGG | mmu:14187. | ||||||||||||
| UCSC | uc009bgz.1. mouse. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| CTD | 14187. | ||||||||||||
| MGI | MGI:107673. Akr1b8. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| eggNOG | COG0656. | ||||||||||||
| GeneTree | ENSGT00670000097881. | ||||||||||||
| HOGENOM | HOG000250272. | ||||||||||||
| HOVERGEN | HBG000020. | ||||||||||||
| InParanoid | P45377. | ||||||||||||
| KO | K00011. | ||||||||||||
| OMA | WTTHFAP. | ||||||||||||
| OrthoDB | EOG4VMFFR. | ||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||
| Bgee | P45377. | ||||||||||||
| Genevestigator | P45377. | ||||||||||||
| GermOnline | ENSMUSG00000029762. Mus musculus. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| Gene3D | 3.20.20.100. 1 hit. | ||||||||||||
| InterPro | IPR001395. Aldo/ket_red. IPR018170. Aldo/ket_reductase_CS. IPR020471. Aldo/keto_reductase_subgr. IPR023210. NADP_OxRdtase_dom. [Graphical view] | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR11732. PTHR11732. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF00248. Aldo_ket_red. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PIRSF | PIRSF000097. AKR. 1 hit. | ||||||||||||
| PRINTS | PR00069. ALDKETRDTASE. | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF51430. Aldo/ket_red. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00798. ALDOKETO_REDUCTASE_1. 1 hit. PS00062. ALDOKETO_REDUCTASE_2. 1 hit. PS00063. ALDOKETO_REDUCTASE_3. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other | |||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P45377. | ||||||||||||
| NextBio | 285402. | ||||||||||||
| SOURCE | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | ALD2_MOUSE | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P45377 Secondary accession number(s): Q99JN4 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Chordata Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| MGD cross-references Mouse Genome Database (MGD) cross-references in UniProtKB/Swiss-Prot |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
