P45314 (KDSC_HAEIN) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
January 25, 2012.
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| Protein names | Recommended name: 3-deoxy-D-manno-octulosonate 8-phosphate phosphatase KdsC EC=3.1.3.45 Alternative name(s): KDO 8-P phosphatase | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Haemophilus influenzae (strain ATCC 51907 / DSM 11121 / KW20 / Rd) | ||
| Taxonomic identifier | 71421 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Pasteurellales › Pasteurellaceae › Haemophilus |
Protein attributes
| Sequence length | 180 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Involved in the biosynthesis of lipopolysaccharides (LPSs), but is not essential. Catalyzes the hydrolysis of 3-deoxy-D-manno-octulosonate 8-phosphate (KDO 8-P) to 3-deoxy-D-manno-octulosonate (KDO) and inorganic phosphate. Ref.2 |
| Catalytic activity | 3-deoxy-D-manno-octulosonate 8-phosphate + H2O = 3-deoxy-D-manno-octulosonate + phosphate. |
| Cofactor | Magnesium Probable. Ref.2 |
| Subunit structure | Homotetramer. Ref.3 |
| Miscellaneous | Cobalt was used in the crystallography experiment but magnesium is likely to be the physiological metal. |
| Sequence similarities | Belongs to the kdsC family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Lipopolysaccharide biosynthesis |
| Ligand | Magnesium Metal-binding |
| Molecular function | Hydrolase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | lipopolysaccharide biosynthetic process Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | 3-deoxy-manno-octulosonate-8-phosphatase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC metal ion bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 180 | 180 | 3-deoxy-D-manno-octulosonate 8-phosphate phosphatase KdsC | PRO_0000201703 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 14 – 16 | 3 | Substrate binding By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 37 – 41 | 5 | Substrate binding By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 58 – 59 | 2 | Substrate binding By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 14 | 1 | Magnesium Probable | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 16 | 1 | Magnesium Probable | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 107 | 1 | Magnesium Probable | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 16 | 1 | Substrate By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 60 | 1 | Substrate By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 68 | 1 | Substrate By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 84 | 1 | Substrate By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 174 | 1 | Substrate; via carbonyl oxygen By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 2 – 6 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 10 – 13 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 16 – 18 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 22 – 27 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 30 – 37 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 38 – 49 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 53 – 57 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 63 – 72 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 76 – 78 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 84 – 95 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 99 – 101 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 102 – 106 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 109 – 111 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 112 – 117 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 118 – 123 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 129 – 132 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 135 – 138 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 143 – 146 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 147 – 158 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 163 – 166 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 168 – 173 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 175 – 177 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Whole-genome random sequencing and assembly of Haemophilus influenzae Rd." Fleischmann R.D., Adams M.D., White O., Clayton R.A., Kirkness E.F., Kerlavage A.R., Bult C.J., Tomb J.-F., Dougherty B.A., Merrick J.M., McKenney K., Sutton G.G., FitzHugh W., Fields C.A., Gocayne J.D., Scott J.D., Shirley R., Liu L.-I. Venter J.C.Science 269:496-512(1995) [PubMed: 7542800] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 51907 / DSM 11121 / KW20 / Rd. |
| [2] | "Escherichia coli YrbI is 3-deoxy-D-manno-octulosonate 8-phosphate phosphatase." Wu J., Woodard R.W. J. Biol. Chem. 278:18117-18123(2003) [PubMed: 12639950] [Abstract] Cited for: FUNCTION AS A KDO 8-P PHOSPHATASE, COFACTOR. |
| [3] | "From structure to function: YrbI from Haemophilus influenzae (HI1679) is a phosphatase." Parsons J.F., Lim K., Tempczyk A., Krajewski W., Eisenstein E., Herzberg O. Proteins 46:393-404(2002) [PubMed: 11835514] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.67 ANGSTROMS) IN COMPLEX WITH DIVALENT METALS, SUBUNIT, METAL-BINDING. Strain: ATCC 51907 / DSM 11121 / KW20 / Rd. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | L42023 Genomic DNA. Translation: AAC23325.1. | ||||||||||||||||||
| PIR | G64174. | ||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_439821.1. NC_000907.1. | ||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P45314. | ||||||||||||||||||
| SMR | P45314. Positions 1-180. | ||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||
| GeneID | 950506. | ||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus HI_1679 in contig L42023_GR. | ||||||||||||||||||
| KEGG | hin:HI1679. | ||||||||||||||||||
| NMPDR | fig|71421.1.peg.1592. | ||||||||||||||||||
| PATRIC | 20192109. VBIHaeInf48452_1758. | ||||||||||||||||||
| TIGR | HI_1679. | ||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||
| HOGENOM | HBG471796. | ||||||||||||||||||
| OMA | KTFNTLD. | ||||||||||||||||||
| ProtClustDB | CLSK870145. | ||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||
| BioCyc | HINF71421:HI_1679-MONOMER. | ||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||
| InterPro | IPR023214. HAD-like_dom. IPR013200. HAD-SF_hydro-like_3. IPR006549. HAD-SF_hydro_IIIA. IPR010023. KDO_8-P_phosphatase. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.40.50.1000. HAD-like_dom. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| KO | K03270. | ||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR26053. PTHR26053. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| Pfam | PF08282. Hydrolase_3. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| PIRSF | PIRSF006118. KDO8-P_Ptase. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF56784. HAD-like_dom. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01662. HAD-SF-IIIA. 1 hit. TIGR01670. YrbI-phosphatas. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | KDSC_HAEIN | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P45314 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Haemophilus influenzae Haemophilus influenzae (strain Rd): entries and gene names |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with