P44758 (PRX5_HAEIN) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
January 25, 2012.
Version 88.
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| Protein names | Recommended name: Hybrid peroxiredoxin hyPrx5 EC=1.11.1.15 Alternative name(s): Thioredoxin reductase | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Haemophilus influenzae (strain ATCC 51907 / DSM 11121 / KW20 / Rd) | ||
| Taxonomic identifier | 71421 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Pasteurellales › Pasteurellaceae › Haemophilus |
Protein attributes
| Sequence length | 241 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | 2 R'-SH + ROOH = R'-S-S-R' + H2O + ROH. |
| Subunit structure | Homotetramer. |
| Sequence similarities | Contains 1 glutaredoxin domain. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Electron transport Transport |
| Domain | Redox-active center |
| Molecular function | Oxidoreductase Peroxidase |
| PTM | Disulfide bond |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | cell redox homeostasis Inferred from electronic annotation. Source: InterPro electron transport chainInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW transportInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | electron carrier activity Inferred from electronic annotation. Source: InterPro peroxidase activityInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW peroxiredoxin activityInferred from electronic annotation. Source: EC protein disulfide oxidoreductase activityInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 241 | 241 | Hybrid peroxiredoxin hyPrx5 | PRO_0000056612 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 170 – 241 | 72 | Glutaredoxin | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 1 – 169 | 169 | Peroxiredoxin-like | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 49 | 1 | Cysteine sulfenic acid (-SOH) intermediate By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 180 ↔ 183 | Redox-active | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 13 – 18 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 21 – 26 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 27 – 31 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 34 – 42 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 47 – 51 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 53 – 66 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 71 – 78 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 80 – 89 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 95 – 99 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 104 – 108 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 112 – 114 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 116 – 119 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 122 – 124 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 127 – 132 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 135 – 141 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 151 – 154 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 155 – 162 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 172 – 176 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 181 – 193 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 198 – 201 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 202 – 205 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 208 – 214 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 218 – 220 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 222 – 225 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 228 – 232 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 233 – 238 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | L42023 Genomic DNA. Translation: AAC22230.1. | ||||||||||||
| PIR | I64154. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_438729.1. NC_000907.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | P44758. | ||||||||||||
| SMR | P44758. Positions 3-241. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||
| PeroxiBase | 4786. HinPrxGrx_KW20. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| GeneID | 950101. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus HI_0572 in contig L42023_GR. | ||||||||||||
| KEGG | hin:HI0572. | ||||||||||||
| NMPDR | fig|71421.1.peg.542. | ||||||||||||
| PATRIC | 20189699. VBIHaeInf48452_0592. | ||||||||||||
| TIGR | HI_0572. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| HOGENOM | HBG493509. | ||||||||||||
| OMA | MNEWAKD. | ||||||||||||
| ProtClustDB | CLSK870456. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | HINF71421:HI_0572-MONOMER. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR011767. GLR_AS. IPR002109. Glutaredoxin. IPR011906. Glutaredoxin_dom. IPR014025. Glutaredoxin_subgr. IPR013740. Redoxin. IPR012336. Thioredoxin-like_fold. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.40.30.10. Thioredoxin_fold. 2 hits. | ||||||||||||
| KO | K03386. | ||||||||||||
| Pfam | PF00462. Glutaredoxin. 1 hit. PF08534. Redoxin. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PRINTS | PR00160. GLUTAREDOXIN. | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF52833. Thiordxn-like_fd. 1 hit. | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR02190. GlrX-dom. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00195. GLUTAREDOXIN_1. 1 hit. PS51354. GLUTAREDOXIN_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | PRX5_HAEIN | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P44758 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Haemophilus influenzae Haemophilus influenzae (strain Rd): entries and gene names |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with