P44490 (KDSB_HAEIN) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
January 25, 2012.
Version 88.
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Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: 3-deoxy-manno-octulosonate cytidylyltransferase EC=2.7.7.38 Alternative name(s): CMP-2-keto-3-deoxyoctulosonic acid synthase Short name=CKS Short name=CMP-KDO synthase | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Haemophilus influenzae (strain ATCC 51907 / DSM 11121 / KW20 / Rd) | ||||
| Taxonomic identifier | 71421 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Pasteurellales › Pasteurellaceae › Haemophilus |
Protein attributes
| Sequence length | 254 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Activates KDO (a required 8-carbon sugar) for incorporation into bacterial lipopolysaccharide in Gram-negative bacteria By similarity. HAMAP MF_00057 |
| Catalytic activity | CTP + 3-deoxy-D-manno-octulosonate = diphosphate + CMP-3-deoxy-D-manno-octulosonate. HAMAP MF_00057 |
| Pathway | Nucleotide-sugar biosynthesis; CMP-3-deoxy-D-manno-octulosonate biosynthesis; CMP-3-deoxy-D-manno-octulosonate from 3-deoxy-D-manno-octulosonate and CTP: step 1/1. HAMAP MF_00057 Bacterial outer membrane biogenesis; lipopolysaccharide biosynthesis. HAMAP MF_00057 |
| Subcellular location | Cytoplasm Potential HAMAP MF_00057. |
| Sequence similarities | Belongs to the KdsB family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Lipopolysaccharide biosynthesis |
| Cellular component | Cytoplasm |
| Molecular function | Nucleotidyltransferase Transferase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | lipopolysaccharide biosynthetic process Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | 3-deoxy-manno-octulosonate cytidylyltransferase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Initiator methionine | 1 | 1 | Removed By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 2 – 254 | 253 | 3-deoxy-manno-octulosonate cytidylyltransferase HAMAP MF_00057 | PRO_0000188506 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 4 – 8 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 14 – 16 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 19 – 21 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 29 – 39 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 43 – 50 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 52 – 60 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 64 – 67 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 75 – 85 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 93 – 96 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 106 – 119 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 122 – 129 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 133 – 136 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 143 – 146 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 150 – 158 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 164 – 167 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 173 – 175 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 183 – 192 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 193 – 201 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 206 – 211 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 216 – 220 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 225 – 229 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 241 – 253 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Whole-genome random sequencing and assembly of Haemophilus influenzae Rd." Fleischmann R.D., Adams M.D., White O., Clayton R.A., Kirkness E.F., Kerlavage A.R., Bult C.J., Tomb J.-F., Dougherty B.A., Merrick J.M., McKenney K., Sutton G.G., FitzHugh W., Fields C.A., Gocayne J.D., Scott J.D., Shirley R., Liu L.-I. Venter J.C.Science 269:496-512(1995) [PubMed: 7542800] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 51907 / DSM 11121 / KW20 / Rd. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | L42023 Genomic DNA. Translation: AAC21736.1. | ||||||||||||||||||||||||
| PIR | G64045. | ||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_438231.1. NC_000907.1. | ||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P44490. | ||||||||||||||||||||||||
| SMR | P44490. Positions 2-254. | ||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 950957. | ||||||||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus HI_0058 in contig L42023_GR. | ||||||||||||||||||||||||
| KEGG | hin:HI0058. | ||||||||||||||||||||||||
| NMPDR | fig|71421.1.peg.57. | ||||||||||||||||||||||||
| PATRIC | 20188569. VBIHaeInf48452_0058. | ||||||||||||||||||||||||
| TIGR | HI_0058. | ||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | HBG637773. | ||||||||||||||||||||||||
| OMA | FSRAPLP. | ||||||||||||||||||||||||
| ProtClustDB | PRK05450. | ||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||
| BioCyc | HINF71421:HI_0058-MONOMER. | ||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||
| HAMAP | MF_00057. CMP-KDO_synth. [Tree] | ||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR003329. Cytidylyl_trans. IPR004528. KdsB. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| KO | K00979. | ||||||||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR21485:SF4. PTHR21485:SF4. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF02348. CTP_transf_3. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00466. KdsB. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | KDSB_HAEIN | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P44490 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Haemophilus influenzae Haemophilus influenzae (strain Rd): entries and gene names |
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with