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UniProtKB/Swiss-Prot P44480 (ALKH_HAEIN)
Last modified
November 24, 2009.
Version 70.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (4) |
Third-party data |
Customize display | text xml rdf/xml gff fasta |
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Putative KHG/KDPG aldolase Including the following 2 domains: 1- Recommended name: 4-hydroxy-2-oxoglutarate aldolase EC=4.1.3.16 Alternative name(s): 2-keto-4-hydroxyglutarate aldolase Short name=KHG-aldolase 2- Recommended name: 2-dehydro-3-deoxy-phosphogluconate aldolase EC=4.1.2.14 Alternative name(s): Phospho-2-dehydro-3-deoxygluconate aldolase Phospho-2-keto-3-deoxygluconate aldolase 2-keto-3-deoxy-6-phosphogluconate aldolase Short name=KDPG-aldolase | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Haemophilus influenzae [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 727 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Pasteurellales › Pasteurellaceae › Haemophilus |
Protein attributes
| Sequence length | 212 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | 4-hydroxy-2-oxoglutarate = pyruvate + glyoxylate. 2-dehydro-3-deoxy-D-gluconate 6-phosphate = pyruvate + D-glyceraldehyde 3-phosphate. |
| Pathway | Carbohydrate metabolism; glyoxylate and dicarboxylate metabolism. |
| Subunit structure | Homotrimer. |
| Subcellular location | Cytoplasm By similarity. |
| Sequence similarities | Belongs to the KHG/KDPG aldolase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | Schiff base |
| Molecular function | Lyase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Multifunctional enzyme |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | metabolic process Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Cellular component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | 2-dehydro-3-deoxy-phosphogluconate aldolase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC 4-hydroxy-2-oxoglutarate aldolase activityInferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 212 | 212 | Putative KHG/KDPG aldolase | PRO_0000201041 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 45 | 1 | By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 49 | 1 | By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 133 | 1 | Schiff-base intermediate with KHG or pyruvate By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 5 – 15 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 17 – 21 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 26 – 28 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 29 – 38 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 43 – 47 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 53 – 63 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 68 – 73 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 77 – 86 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 89 – 92 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 98 – 106 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 118 – 126 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 131 – 134 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 135 – 141 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 142 – 150 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 151 – 155 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 157 – 163 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 166 – 168 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 169 – 173 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 181 – 183 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 185 – 187 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 189 – 193 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 197 – 211 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Whole-genome random sequencing and assembly of Haemophilus influenzae Rd." Fleischmann R.D., Adams M.D., White O., Clayton R.A., Kirkness E.F., Kerlavage A.R., Bult C.J., Tomb J.-F., Dougherty B.A., Merrick J.M., McKenney K., Sutton G.G., FitzHugh W., Fields C.A., Gocayne J.D., Scott J.D., Shirley R., Liu L.-I. Venter J.C.Science 269:496-512(1995) [PubMed: 7542800] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 51907 / DSM 11121 / KW20 / Rd. |
| [2] | "Structural analysis of a set of proteins resulting from a bacterial genomics project." Badger J., Sauder J.M., Adams J.M., Antonysamy S., Bain K., Bergseid M.G., Buchanan S.G., Buchanan M.D., Batiyenko Y., Christopher J.A., Emtage S., Eroshkina A., Feil I., Furlong E.B., Gajiwala K.S., Gao X., He D., Hendle J. Harris T.J.R.Proteins 60:787-796(2005) [PubMed: 16021622] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.89 ANGSTROMS) OF 2-212. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| L42023 Genomic DNA. Translation: AAC21725.1. | |||||||||||||
| PIR | A64045. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_438220.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| |||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| GeneID | 950945. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus HI0047 in contig L42023_GR. | ||||||||||||
| KEGG | hin:HI0047. | ||||||||||||
| NMPDR | fig|71421.1.peg.46. | ||||||||||||
| TIGR | HI0047. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| HOGENOM | P44480. | ||||||||||||
| OMA | AKNWDEI | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | HINF71421:HI_0047-MON. | ||||||||||||
| BRENDA | 4.1.2.14. 109. 4.1.3.16. 109. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR000887. Aldlse_KDPG_KHG. IPR013785. Aldolase_TIM. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.20.20.70. Aldolase_TIM. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF01081. Aldolase. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01182. eda. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00159. ALDOLASE_KDPG_KHG_1. 1 hit. PS00160. ALDOLASE_KDPG_KHG_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | ALKH_HAEIN | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P44480 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| Haemophilus influenzae Haemophilus influenzae (strain Rd): entries and gene names |
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


