P44466 (DACA_HAEIN) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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January 25, 2012.
Version 93.
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| Protein names | Recommended name: D-alanyl-D-alanine carboxypeptidase dacA Short name=DD-carboxypeptidase Short name=DD-peptidase EC=3.4.16.4 Alternative name(s): Penicillin-binding protein 5 Short name=PBP-5 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Haemophilus influenzae (strain ATCC 51907 / DSM 11121 / KW20 / Rd) | ||||
| Taxonomic identifier | 71421 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Pasteurellales › Pasteurellaceae › Haemophilus |
Protein attributes
| Sequence length | 393 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Removes C-terminal D-alanyl residues from sugar-peptide cell wall precursors By similarity. |
| Catalytic activity | Preferential cleavage: (Ac)(2)-L-Lys-D-Ala-|-D-Ala. Also transpeptidation of peptidyl-alanyl moieties that are N-acyl substituents of D-alanine. |
| Pathway | |
| Subcellular location | Cell inner membrane; Peripheral membrane protein By similarity. Note: N-terminal lies in the periplasmic space By similarity. |
| Sequence similarities | Belongs to the peptidase S11 family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Cell shape Cell wall biogenesis/degradation Peptidoglycan synthesis |
| Cellular component | Cell inner membrane Cell membrane Membrane |
| Domain | Signal |
| Molecular function | Carboxypeptidase Hydrolase Protease |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | cellular cell wall organization Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW peptidoglycan biosynthetic processInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW proteolysisInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW regulation of cell shapeInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular component | plasma membrane Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 18 | 18 | Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 19 – 393 | 375 | D-alanyl-D-alanine carboxypeptidase dacA | PRO_0000027232 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 65 | 1 | Acyl-ester intermediate By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 68 | 1 | Proton acceptor By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 128 | 1 | By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 231 | 1 | Substrate By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 38 – 46 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 51 – 56 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 64 – 66 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 67 – 74 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 78 – 80 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 89 – 91 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 114 – 116 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 117 – 121 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 125 – 127 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 131 – 140 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 144 – 157 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 180 – 185 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 189 – 193 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 195 – 198 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 199 – 202 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 205 – 208 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 211 – 214 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 225 – 227 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 242 – 247 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 253 – 259 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 268 – 276 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 281 – 288 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 295 – 300 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 305 – 309 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 315 – 320 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 324 – 326 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 328 – 331 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 334 – 340 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 351 – 354 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 359 – 363 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Whole-genome random sequencing and assembly of Haemophilus influenzae Rd." Fleischmann R.D., Adams M.D., White O., Clayton R.A., Kirkness E.F., Kerlavage A.R., Bult C.J., Tomb J.-F., Dougherty B.A., Merrick J.M., McKenney K., Sutton G.G., FitzHugh W., Fields C.A., Gocayne J.D., Scott J.D., Shirley R., Liu L.-I. Venter J.C.Science 269:496-512(1995) [PubMed: 7542800] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 51907 / DSM 11121 / KW20 / Rd. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | L42023 Genomic DNA. Translation: AAC21707.1. | ||||||||||||
| PIR | I64043. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_438202.1. NC_000907.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | P44466. | ||||||||||||
| SMR | P44466. Positions 32-374. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| GeneID | 950922. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus HI_0029 in contig L42023_GR. | ||||||||||||
| KEGG | hin:HI0029. | ||||||||||||
| NMPDR | fig|71421.1.peg.28. | ||||||||||||
| PATRIC | 20188509. VBIHaeInf48452_0029. | ||||||||||||
| TIGR | HI_0029. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| HOGENOM | HBG728991. | ||||||||||||
| OMA | EISEQRV. | ||||||||||||
| ProtClustDB | CLSK870669. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | HINF71421:HI_0029-MONOMER. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR012338. Beta-lactam/transpept-like. IPR015956. Peniciliin-bd_prot-assoc. IPR018044. Peptidase_S11. IPR012907. Peptidase_S11_C. IPR001967. Peptidase_S11_N. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.40.710.10. G3DSA:3.40.710.10. 1 hit. G3DSA:2.60.410.10. Peptidase_S11_C. 1 hit. | ||||||||||||
| KO | K07258. | ||||||||||||
| Pfam | PF07943. PBP5_C. 1 hit. PF00768. Peptidase_S11. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PRINTS | PR00725. DADACBPTASE1. | ||||||||||||
| SMART | SM00936. PBP5_C. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF56601. PBP_transp_fold. 1 hit. SSF69189. Peniciliin-bd_prot-assoc. 1 hit. | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other | |||||||||||||
| DrugBank | DB00303. Ertapenem. | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | DACA_HAEIN | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P44466 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Peptidase families Classification of peptidase families and list of entries |
| Haemophilus influenzae Haemophilus influenzae (strain Rd): entries and gene names |
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with