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UniProtKB/Swiss-Prot P43870 (T2D3_HAEIN)
Last modified
September 1, 2009.
Version 55.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (3) |
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Names and origin · Protein attributes · General annotation (Comments) · Ontologies · Sequence annotation (Features) · Sequences · References · Cross-references · Entry information · Relevant documents
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Type-2 restriction enzyme HindIII Short name=R.HindIII EC=3.1.21.4 Alternative name(s): Type II restriction enzyme HindIII Endonuclease HindIII | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Haemophilus influenzae [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 727 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Pasteurellales › Pasteurellaceae › Haemophilus |
Protein attributes
| Sequence length | 300 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Recognizes the double-stranded sequence AAGCTT and cleaves after A-1. |
| Catalytic activity | Endonucleolytic cleavage of DNA to give specific double-stranded fragments with terminal 5'-phosphates. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Restriction system |
| Molecular function | Endonuclease Hydrolase Nuclease |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | DNA restriction-modification system Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | Type II site-specific deoxyribonuclease activity Inferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 300 | 300 | Type-2 restriction enzyme HindIII | PRO_0000077321 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 5 – 15 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 16 – 18 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 21 – 33 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 37 – 46 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 59 – 66 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 70 – 78 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 81 – 85 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 95 – 102 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 107 – 110 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 122 – 125 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 127 – 133 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 134 – 136 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 140 – 144 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 146 – 148 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 151 – 153 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 155 – 163 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 165 – 169 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 170 – 178 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 190 – 193 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 195 – 200 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 205 – 207 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 213 – 224 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 228 – 261 | 34 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 265 – 275 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 278 – 289 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 295 – 298 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Cloning, analysis and expression of the HindIII R-M-encoding genes." Nwankwo D.O., Moran L.S., Slatko B.E., Waite-Rees P.A., Dorner L.F., Benner J.S., Wilson G.G. Gene 150:75-80(1994) [PubMed: 7959067] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA], PROTEIN SEQUENCE OF 1-26. Strain: ATCC 51907 / DSM 11121 / KW20 / Rd. |
| [2] | "Whole-genome random sequencing and assembly of Haemophilus influenzae Rd." Fleischmann R.D., Adams M.D., White O., Clayton R.A., Kirkness E.F., Kerlavage A.R., Bult C.J., Tomb J.-F., Dougherty B.A., Merrick J.M., McKenney K., Sutton G.G., FitzHugh W., Fields C.A., Gocayne J.D., Scott J.D., Shirley R., Liu L.-I. Venter J.C.Science 269:496-512(1995) [PubMed: 7542800] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 51907 / DSM 11121 / KW20 / Rd. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| L15391 Genomic DNA. Translation: AAA61958.1. L42023 Genomic DNA. Translation: AAC23040.1. | |||||||||||||
| PIR | H64121. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_439547.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| |||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| GeneID | 950303. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus HI1393 in contig L42023_GR. | ||||||||||||
| KEGG | hin:HI1393. | ||||||||||||
| TIGR | HI1393. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | HINF71421:HI_1393-MON. | ||||||||||||
| BRENDA | 3.1.21.4. 109. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR019043. Restrict_endonuc_II_HindIII. [Graphical view] | ||||||||||||
| Pfam | PF09518. RE_HindIII. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | T2D3_HAEIN | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P43870 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| Haemophilus influenzae Haemophilus influenzae (strain Rd): entries and gene names |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| Restriction enzymes and methylases Classification of restriction enzymes and methylases and list of entries |

Clusters with


