P43567 (AGX1_YEAST) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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December 14, 2011.
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| Protein names | Recommended name: Alanine--glyoxylate aminotransferase 1 EC=2.6.1.44 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (Baker's yeast) | ||||
| Taxonomic identifier | 559292 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Fungi › Dikarya › Ascomycota › Saccharomycotina › Saccharomycetes › Saccharomycetales › Saccharomycetaceae › Saccharomyces |
Protein attributes
| Sequence length | 385 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Has alanine:glyoxylate aminotransferase activity. Ref.3 Ref.6 |
| Catalytic activity | L-alanine + glyoxylate = pyruvate + glycine. |
| Cofactor | Pyridoxal phosphate. Ref.6 |
| Pathway | Amino-acid biosynthesis; glycine biosynthesis; glycine from glyoxylate: step 1/1. |
| Subunit structure | Homodimer. Ref.6 |
| Disruption phenotype | Alanine:glyoxylate aminotransferase activity is reduced by 98% relative to wild-type. Ref.6 |
| Miscellaneous | Present with 339 molecules/cell in log phase SD medium. Expression levels higher in stationary phase than in exponential growth phase when grown in complex medium with glucose. Ref.4 |
| Sequence similarities | Belongs to the class-V pyridoxal-phosphate-dependent aminotransferase family. |
| Biophysicochemical properties | Kinetic parameters: KM=2.26 mM for L-alanine Ref.6 KM=0.18 mM for glyoxylate Vmax=180 µmol/min/mg enzyme |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Ligand | Pyridoxal phosphate |
| Molecular function | Aminotransferase Transferase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | glycine biosynthetic process, by transamination of glyoxylate Inferred from direct assay Ref.6. Source: SGD |
| Cellular component | mitochondrion Inferred from direct assay. Source: SGD |
| Molecular function | alanine-glyoxylate transaminase activity Inferred from direct assay Ref.6. Source: SGD pyridoxal phosphate bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 385 | 385 | Alanine--glyoxylate aminotransferase 1 | PRO_0000150239 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 354 | 1 | Substrate | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 201 | 1 | N6-(pyridoxal phosphate)lysine | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 10 – 13 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 18 – 22 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 34 – 50 | 17 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 55 – 57 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 60 – 66 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 70 – 79 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 88 – 92 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 96 – 107 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 111 – 115 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 126 – 135 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 139 – 147 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 148 – 151 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 156 – 166 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 170 – 175 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 177 – 182 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 187 – 191 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 193 – 201 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 209 – 214 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 216 – 222 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 225 – 228 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 238 – 249 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 261 – 277 | 17 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 279 – 298 | 20 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 299 – 301 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 304 – 307 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 309 – 311 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 319 – 322 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 326 – 335 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 346 – 348 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 349 – 351 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 352 – 355 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 359 – 361 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 369 – 380 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Analysis of the nucleotide sequence of chromosome VI from Saccharomyces cerevisiae." Murakami Y., Naitou M., Hagiwara H., Shibata T., Ozawa M., Sasanuma S., Sasanuma M., Tsuchiya Y., Soeda E., Yokoyama K., Yamazaki M., Tashiro H., Eki T. Nat. Genet. 10:261-268(1995) [PubMed: 7670463] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 204511 / S288c / AB972. |
| [2] | Saccharomyces Genome Database Submitted (DEC-2009) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: GENOME REANNOTATION. Strain: ATCC 204508 / S288c. |
| [3] | "Characteristics of alanine:glyoxylate aminotransferase from Saccharomyces cerevisiae, a regulatory enzyme in the glyoxylate pathway of glycine and serine biosynthesis from tricarboxylic acid-cycle intermediates." Takada Y., Noguchi T. Biochem. J. 231:157-163(1985) [PubMed: 3933486] [Abstract] Cited for: FUNCTION. |
| [4] | "Global analysis of protein expression in yeast." Ghaemmaghami S., Huh W.-K., Bower K., Howson R.W., Belle A., Dephoure N., O'Shea E.K., Weissman J.S. Nature 425:737-741(2003) [PubMed: 14562106] [Abstract] Cited for: LEVEL OF PROTEIN EXPRESSION [LARGE SCALE ANALYSIS]. |
| [5] | "Alanine:glyoxylate aminotransferase of Saccharomyces cerevisiae-encoding gene AGX1 and metabolic significance." Schlosser T., Gatgens C., Weber U., Stahmann K.-P. Yeast 21:63-73(2004) [PubMed: 14745783] [Abstract] Cited for: CHARACTERIZATION. |
| [6] | "Crystal structure and confirmation of the alanine:glyoxylate aminotransferase activity of the YFL030w yeast protein." Meyer P., Liger D., Leulliot N., Quevillon-Cheruel S., Zhou C.-Z., Borel F., Ferrer J.-L., Poupon A., Janin J., van Tilbeurgh H. Biochimie 87:1041-1047(2005) [PubMed: 16226833] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.57 ANGSTROMS) IN COMPLEX WITH PYRODOXAL PHOSPHATE AND GLYOXYLATE, BIOPHYSICOCHEMICAL PROPERTIES, COFACTOR, DISRUPTION PHENOTYPE, FUNCTION, SUBUNIT. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | D50617 Genomic DNA. Translation: BAA09208.1. BK006940 Genomic DNA. Translation: DAA12410.1. | ||||||||||||
| PIR | S56224. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_116623.1. NM_001179936.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | P43567. | ||||||||||||
| SMR | P43567. Positions 3-383. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| DIP | DIP-5433N. | ||||||||||||
| IntAct | P43567. 2 interactions. | ||||||||||||
| MINT | MINT-513813. | ||||||||||||
| STRING | P43567. | ||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||
| PeptideAtlas | P43567. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| EnsemblFungi | YFL030W; YFL030W; YFL030W. | ||||||||||||
| GeneID | 850514. | ||||||||||||
| KEGG | sce:YFL030W. | ||||||||||||
| NMPDR | fig|4932.3.peg.2250. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| CYGD | YFL030w. | ||||||||||||
| SGD | S000001864. AGX1. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| eggNOG | fuNOG05195. | ||||||||||||
| GeneTree | EFGT00050000004947. | ||||||||||||
| HOGENOM | HBG700056. | ||||||||||||
| OMA | WHAMIAN. | ||||||||||||
| OrthoDB | EOG4N07Q0. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | MetaCyc:MONOMER-13656. | ||||||||||||
| BRENDA | 2.6.1.44. 984. | ||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||
| ArrayExpress | P43567. | ||||||||||||
| Genevestigator | P43567. | ||||||||||||
| GermOnline | YFL030W. Saccharomyces cerevisiae. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR000192. Aminotrans_V/Cys_dSase. IPR015424. PyrdxlP-dep_Trfase_major_dom. IPR015421. PyrdxlP-dep_Trfase_major_sub1. IPR015422. PyrdxlP-dep_Trfase_major_sub2. IPR024169. SP_NH2Trfase/AEP_transaminase. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.40.640.10. PyrdxlP-dep_Trfase_major_sub1. 1 hit. G3DSA:3.90.1150.10. PyrdxlP-dep_Trfase_major_sub2. 1 hit. | ||||||||||||
| KO | K00830. | ||||||||||||
| Pfam | PF00266. Aminotran_5. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PIRSF | PIRSF000524. SPT. 1 hit. | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF53383. PyrdxlP-dep_Trfase_major. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00595. AA_TRANSFER_CLASS_5. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other | |||||||||||||
| NextBio | 966233. | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | AGX1_YEAST | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P43567 Secondary accession number(s): D6VTK0 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Fungal Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Yeast Yeast (Saccharomyces cerevisiae): entries, gene names and cross-references to SGD |
| Yeast chromosome VI Yeast (Saccharomyces cerevisiae) chromosome VI: entries and gene names |
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with