P43555 (EMP47_YEAST) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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April 3, 2013.
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| Protein names | Recommended name: Protein EMP47 Alternative name(s): 47 kDa endomembrane protein Endosomal P44 protein | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (Baker's yeast) [Reference proteome] | ||||
| Taxonomic identifier | 559292 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Fungi › Dikarya › Ascomycota › Saccharomycotina › Saccharomycetes › Saccharomycetales › Saccharomycetaceae › Saccharomyces › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 445 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Involved in the secretion of glycoproteins and in nucleus architecture and gene silencing. Required for the endoplasmic reticulum exit of EMP46. Ref.6 Ref.9 |
| Subunit structure | Homooligomers. Interacts with EMP46 in the endoplasmic reticulum membrane. Interacts with the coatomer proteins COP1, SEC21 and SEC23. Ref.7 |
| Subcellular location | Golgi apparatus membrane; Single-pass type I membrane protein. Endoplasmic reticulum membrane; Single-pass type I membrane protein Ref.1 Ref.7. |
| Domain | The di-lysine motif confers endoplasmic reticulum localization for type I membrane proteins By similarity. Ref.6 |
| Miscellaneous | Present with 2900 molecules/cell in log phase SD medium. |
| Sequence similarities | Belongs to the EMP46/EMP47 family. Contains 1 L-type lectin-like domain. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Endoplasmic reticulum Golgi apparatus Membrane |
| Domain | Signal Transmembrane Transmembrane helix |
| Ligand | Lectin |
| PTM | Disulfide bond |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Direct protein sequencing Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | ER to Golgi vesicle-mediated transport Inferred from physical interaction PubMed 11157978. Source: SGD |
| Cellular_component | ER to Golgi transport vesicle Inferred from direct assay PubMed 11157978. Source: SGD fungal-type vacuole membraneInferred from direct assay PubMed 14562095. Source: SGD integral to Golgi membraneInferred from direct assay Ref.7. Source: SGD integral to endoplasmic reticulum membraneInferred from direct assay Ref.7. Source: SGD |
| Molecular_function | glycoprotein binding Inferred from sequence alignment Ref.10. Source: SGD |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 28 | 28 | Ref.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 29 – 445 | 417 | Protein EMP47 | PRO_0000021173 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 29 – 412 | 384 | Lumenal Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 413 – 433 | 21 | Helical; Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 434 – 445 | 12 | Cytoplasmic Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 36 – 254 | 219 | L-type lectin-like | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 430 – 433 | 4 | Mediates the interactions with COPI and COPII coat complexes By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Motif | 441 – 445 | 5 | Di-lysine motif | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 179 ↔ 213 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 52 | 1 | A → T in CAA60953. Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 77 | 1 | K → N in CAA60953. Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 125 | 1 | V → I in CAA60953. Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 37 – 39 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 42 – 44 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 59 – 63 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 66 – 68 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 71 – 74 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 81 – 88 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 90 – 94 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 96 – 106 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 114 – 121 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 123 – 125 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 139 – 147 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 152 – 164 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 168 – 170 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 171 – 174 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 176 – 180 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 186 – 197 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 198 – 200 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 201 – 208 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 211 – 217 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 223 – 233 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 237 – 239 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 243 – 253 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "The Golgi-localization of yeast Emp47p depends on its di-lysine motif but is not affected by the ret1-1 mutation in alpha-COP." Schroeder S., Schimmoeller F., Singer-Krueger B., Riezman H. J. Cell Biol. 131:895-912(1995) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA], SUBCELLULAR LOCATION. |
| [2] | "Analysis of the nucleotide sequence of chromosome VI from Saccharomyces cerevisiae." Murakami Y., Naitou M., Hagiwara H., Shibata T., Ozawa M., Sasanuma S., Sasanuma M., Tsuchiya Y., Soeda E., Yokoyama K., Yamazaki M., Tashiro H., Eki T. Nat. Genet. 10:261-268(1995) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 204511 / S288c / AB972. |
| [3] | Saccharomyces Genome Database Submitted (DEC-2009) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: GENOME REANNOTATION. Strain: ATCC 204508 / S288c. |
| [4] | "Approaching a complete repository of sequence-verified protein-encoding clones for Saccharomyces cerevisiae." Hu Y., Rolfs A., Bhullar B., Murthy T.V.S., Zhu C., Berger M.F., Camargo A.A., Kelley F., McCarron S., Jepson D., Richardson A., Raphael J., Moreira D., Taycher E., Zuo D., Mohr S., Kane M.F., Williamson J. LaBaer J.Genome Res. 17:536-543(2007) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 204508 / S288c. |
| [5] | "Partial purification and characterization of early and late endosomes from yeast. Identification of four novel proteins." Singer-Krueger B., Frank R., Crausaz F., Riezman H. J. Biol. Chem. 268:14376-14386(1993) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 29-40. Strain: RH732. |
| [6] | "Emp47p and its close homolog Emp46p have a tyrosine-containing endoplasmic reticulum exit signal and function in glycoprotein secretion in Saccharomyces cerevisiae." Sato K., Nakano A. Mol. Biol. Cell 13:2518-2532(2002) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: FUNCTION, DOMAINS. |
| [7] | "Oligomerization of a cargo receptor directs protein sorting into COPII-coated transport vesicles." Sato K., Nakano A. Mol. Biol. Cell 14:3055-3063(2003) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: INTERACTION WITH EMP46, SUBUNIT, SUBCELLULAR LOCATION. |
| [8] | "Global analysis of protein expression in yeast." Ghaemmaghami S., Huh W.-K., Bower K., Howson R.W., Belle A., Dephoure N., O'Shea E.K., Weissman J.S. Nature 425:737-741(2003) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: LEVEL OF PROTEIN EXPRESSION [LARGE SCALE ANALYSIS]. |
| [9] | "Reconstitution of coat protein complex II (COPII) vesicle formation from cargo-reconstituted proteoliposomes reveals the potential role of GTP hydrolysis by Sar1p in protein sorting." Sato K., Nakano A. J. Biol. Chem. 279:1330-1335(2004) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: FUNCTION. |
| [10] | "Structures of the carbohydrate recognition domain of Ca2+-independent cargo receptors Emp46p and Emp47p." Satoh T., Sato K., Kanoh A., Yamashita K., Yamada Y., Igarashi N., Kato R., Nakano A., Wakatsuki S. J. Biol. Chem. 281:10410-10419(2006) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1 ANGSTROMS) OF 29-282. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | X87622 Genomic DNA. Translation: CAA60953.1. D50617 Genomic DNA. Translation: BAA09193.1. AY693033 Genomic DNA. Translation: AAT93052.1. BK006940 Genomic DNA. Translation: DAA12392.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | S56207. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_116606.1. NM_001179919.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P43555. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| SMR | P43555. Positions 35-255. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| DIP | DIP-7675N. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| IntAct | P43555. 29 interactions. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| MINT | MINT-1355466. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| STRING | 4932.YFL048C. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| PaxDb | P43555. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PeptideAtlas | P43555. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| EnsemblFungi | YFL048C; YFL048C; YFL048C. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 850496. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| KEGG | sce:YFL048C. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| CYGD | YFL048c. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| SGD | S000001846. EMP47. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| eggNOG | NOG68488. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneTree | ENSGT00510000053646. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | HOG000112365. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| OMA | LVMAYYT. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| OrthoDB | EOG45TGX3. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| Genevestigator | P43555. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| GermOnline | YFL048C. Saccharomyces cerevisiae. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | 2.60.120.200. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR008985. ConA-like_lec_gl_sf. IPR013320. ConA-like_subgrp. IPR016710. L-typ_lectin_fun. IPR005052. Lectin_leg. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR12223. PTHR12223. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF03388. Lectin_leg-like. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PIRSF | PIRSF018136. L-type_lectin_fungi. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF49899. ConA_like_lec_gl. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS51328. L_LECTIN_LIKE. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P43555. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| NextBio | 966182. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | EMP47_YEAST | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P43555 Secondary accession number(s): D6VTI2 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Fungal Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Yeast Yeast (Saccharomyces cerevisiae): entries, gene names and cross-references to SGD |
| Yeast chromosome VI Yeast (Saccharomyces cerevisiae) chromosome VI: entries and gene names |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
