P43528 (E2BA_ECOLX) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
April 3, 2013.
Version 61.
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Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Heat-labile enterotoxin IIB, A chain Short name=LT-IIB |
| Organism | Escherichia coli |
| Taxonomic identifier | 562 [NCBI] |
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Enterobacteriales › Enterobacteriaceae › Escherichia![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 263 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | The biological activity of the toxin is produced by the A chain, which activates intracellular adenyl cyclase. |
| Subunit structure | Heterohexamer of one A chain and of five B chains. |
| Sequence similarities | Belongs to the enterotoxin A family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Domain | Signal |
| Molecular function | Enterotoxin Toxin |
| PTM | Disulfide bond |
| Technical term | 3D-structure |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | metabolic process Inferred from electronic annotation. Source: GOC pathogenesisInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular_component | extracellular region Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Molecular_function | catalytic activity Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 20 | 20 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 21 – 263 | 243 | Heat-labile enterotoxin IIB, A chain | PRO_0000019354 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 26 – 39 | 14 | NAD | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 130 | 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 205 ↔ 217 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 22 – 29 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 31 – 37 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 49 – 51 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 59 – 64 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 70 – 72 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 84 – 94 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 99 – 107 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 112 – 114 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 115 – 119 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 120 – 122 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 126 – 128 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 131 – 134 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 139 – 141 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 142 – 149 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 165 – 168 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 176 – 180 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 190 – 193 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 197 – 199 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 203 – 205 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 217 – 248 | 32 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Cloning, nucleotide sequence, and hybridization studies of the type IIb heat-labile enterotoxin gene of Escherichia coli." Pickett C.L., Twiddy E.M., Coker C., Holmes R.K. J. Bacteriol. 171:4945-4952(1989) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: Isolate 41. |
| [2] | Jobling M.G., Holmes R.K. Submitted (NOV-2011) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: SEQUENCE REVISION TO 89. |
| [3] | "Crystal structure of a new heat-labile enterotoxin, LT-IIb." van den Akker F., Sarfaty S., Twiddy E.M., Connell T.D., Holmes R.K., Hol W.G.J. Structure 4:665-678(1996) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.25 ANGSTROMS). |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | JQ031712 Genomic DNA. Translation: AAA53285.2. | ||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||
| DIP | DIP-6216N. | ||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||
| InterPro | IPR001144. Enterotoxin_A. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| Pfam | PF01375. Enterotoxin_a. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00771. ENTEROTOXINA. | ||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P43528. | ||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | E2BA_ECOLX | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P43528 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
