P43478 (CGKA_ALTCA) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
September 21, 2011.
Version 77.
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| Protein names | Recommended name: Kappa-carrageenase EC=3.2.1.83 | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Alteromonas carrageenovora (Pseudoalteromonas carrageenovora) | ||
| Taxonomic identifier | 227 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Alteromonadales › Pseudoalteromonadaceae › Pseudoalteromonas |
Protein attributes
| Sequence length | 397 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | Endohydrolysis of (1->4)-beta-D-linkages between D-galactose 4-sulfate and 3,6-anhydro-D-galactose in kappa-carrageenans. |
| Subcellular location | |
| Sequence similarities | Belongs to the glycosyl hydrolase 16 family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Periplasm |
| Domain | Signal |
| Molecular function | Glycosidase Hydrolase |
| PTM | Disulfide bond |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | carbohydrate metabolic process Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Cellular component | periplasmic space Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | kappa-carrageenase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 25 | 25 | Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 26 – 397 | 372 | Kappa-carrageenase | PRO_0000011798 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 163 | 1 | Nucleophile | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 165 | 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 168 | 1 | Proton donor | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 260 | 1 | Important for substrate recognition | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 98 ↔ 268 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 39 – 41 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 43 – 45 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 54 – 56 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 57 – 60 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 67 – 69 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 71 – 73 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 74 – 77 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 80 – 96 | 17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 97 – 99 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 101 – 112 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 114 – 121 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 123 – 131 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 137 – 146 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 159 – 168 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 172 – 174 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 177 – 179 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 182 – 188 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 191 – 195 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 197 – 199 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 201 – 204 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 207 – 209 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 219 – 225 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 227 – 234 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 237 – 243 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 251 – 259 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 263 – 267 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 270 – 273 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 283 – 296 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "The gene encoding the kappa-carrageenase of Alteromonas carrageenovora is related to beta-1,3-1,4-glucanases." Barbeyron T., Henrissat B., Kloareg B. Gene 139:105-109(1994) [PubMed: 8112578] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA], PROTEIN SEQUENCE OF 26-30 AND 33-37. Strain: ATCC 43555 / DSM 6820 / IAM 12662 / NBRC 12985 / NCIMB 302. |
| [2] | "The kappa-carrageenase of P. carrageenovora features a tunnel-shaped active site: a novel insight in the evolution of Clan-B glycoside hydrolases." Michel G., Chantalat L., Duee E., Barbeyron T., Henrissat B., Kloareg B., Dideberg O. Structure 9:513-525(2001) [PubMed: 11435116] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.54 ANGSTROMS) OF 27-297. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | X71620 Genomic DNA. Translation: CAA50624.1. | ||||||||||||
| PIR | I39507. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | P43478. | ||||||||||||
| SMR | P43478. Positions 27-297. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||
| CAZy | GH16. Glycoside Hydrolase Family 16. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | MetaCyc:MONOMER-16652. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR003343. Big_2. IPR008985. ConA-like_lec_gl. IPR013320. ConA-like_subgrp. IPR000757. Glyco_hydro_16. IPR008263. Glycoside_hydrolase_16_AS. IPR008964. Invasin/intimin_cell_adhesion. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:2.60.120.200. ConA_like_subgrp. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF02368. Big_2. 1 hit. PF00722. Glyco_hydro_16. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| SMART | SM00635. BID_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF49899. ConA_like_lec_gl. 1 hit. SSF49373. Invasin_intimin. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS01034. GLYCOSYL_HYDROL_F16. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | CGKA_ALTCA | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P43478 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Glycosyl hydrolases Classification of glycosyl hydrolase families and list of entries |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with