P43411 (KADA_METVO) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
May 31, 2011.
Version 54.
History...
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize order
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Adenylate kinase Short name=AK EC=2.7.4.3 Alternative name(s): ATP-AMP transphosphorylase | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Methanococcus voltae | ||||
| Taxonomic identifier | 2188 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Archaea › Euryarchaeota › Methanococci › Methanococcales › Methanococcaceae › Methanococcus |
Protein attributes
| Sequence length | 192 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | ATP + AMP = 2 ADP. HAMAP MF_00234 |
| Subunit structure | Monomer Probable. |
| Subcellular location | |
| Sequence similarities | Belongs to the archaeal adenylate kinase family. |
| Biophysicochemical properties | Temperature dependence: Active from 30 to 40 degrees Celsius. HAMAP MF_00234 |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | ATP-binding Nucleotide-binding |
| Molecular function | Kinase Transferase |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Cellular component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | ATP binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW adenylate kinase activityInferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 192 | 192 | Adenylate kinase HAMAP MF_00234 | PRO_0000131819 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 10 – 18 | 9 | ATP By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 31 | 1 | G → GG AA sequence Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 5 – 9 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 16 – 28 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 29 – 31 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 35 – 38 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 39 – 49 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 56 – 59 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 64 – 82 | 19 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 87 – 90 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 93 – 97 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 100 – 105 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 107 – 113 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 116 – 122 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 125 – 133 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 135 – 137 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 139 – 141 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 145 – 166 | 22 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 169 – 174 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 180 – 191 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "The adenylate kinase genes of M. voltae, M. thermolithotrophicus, M. jannaschii, and M. igneus define a new family of adenylate kinases." Ferber D.M., Haney P.J., Berk H., Lynn D., Konisky J. Gene 185:239-244(1997) [PubMed: 9055821] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 33273 / DSM 1537 / NBRC 100457 / OCM 70 / PS. |
| [2] | "The adenylate kinases from a mesophilic and three thermophilic methanogenic members of the Archaea." Rusnak P., Haney P., Konisky J. J. Bacteriol. 177:2977-2981(1995) [PubMed: 7768791] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 1-38. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | U39879 Genomic DNA. Translation: AAC44865.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | P43411. | ||||||||||||
| SMR | P43411. Positions 2-192. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| HAMAP | MF_00234. Adenylate_kinase_AdkA. [Tree] | ||||||||||||
| InterPro | IPR023477. Adenylate_kinase_AdkA. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other | |||||||||||||
| DrugBank | DB00131. Adenosine monophosphate. | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | KADA_METVO | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P43411 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with