Reviewed,
UniProtKB/Swiss-Prot P43236 (CATK_RABIT)
Last modified
September 1, 2009.
Version 70.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (3) |
Third-party data |
Customize display | text xml rdf/xml gff fasta |
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Cathepsin K EC=3.4.22.38 Alternative name(s): OC-2 protein | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Oryctolagus cuniculus (Rabbit) | ||
| Taxonomic identifier | 9986 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Glires › Lagomorpha › Leporidae › Oryctolagus |
Protein attributes
| Sequence length | 329 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Closely involved in osteoclastic bone resorption and may participate partially in the disorder of bone remodeling. Displays potent endoprotease activity against fibrinogen at acid pH. May play an important role in extracellular matrix degradation. |
| Catalytic activity | Broad proteolytic activity. With small-molecule substrates and inhibitors, the major determinant of specificity is P2, which is preferably Leu, Met > Phe, and not Arg. |
| Subcellular location | Lysosome By similarity. |
| Tissue specificity | Predominantly expressed in osteclasts (bones). |
| Sequence similarities | Belongs to the peptidase C1 family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Lysosome |
| Domain | Signal |
| Molecular function | Hydrolase Protease Thiol protease |
| PTM | Disulfide bond Glycoprotein Zymogen |
| Technical term | 3D-structure |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | proteolysis Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Cellular component | lysosome Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | cysteine-type endopeptidase activity Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 15 | 15 | Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Propeptide | 16 – 114 | 99 | Activation peptide | PRO_0000026305 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 115 – 329 | 215 | Cathepsin K | PRO_0000026306 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 139 | 1 | By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 276 | 1 | By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 296 | 1 | By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 103 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 268 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 136 ↔ 177 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 170 ↔ 210 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 269 ↔ 318 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 121 – 124 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 139 – 156 | 18 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 164 – 170 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 176 – 178 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 182 – 192 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 195 – 197 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 198 – 200 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 214 – 216 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 217 – 219 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 224 – 226 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 232 – 241 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 245 – 249 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 254 – 257 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 261 – 264 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 276 – 286 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 289 – 295 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 307 – 316 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 317 – 319 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 325 – 327 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Molecular cloning of a possible cysteine proteinase predominantly expressed in osteoclasts." Tezuka K., Tezuka Y., Maejima A., Sato T., Nemoto K., Kamioka H., Hakeda Y., Kumegawa M. J. Biol. Chem. 269:1106-1109(1994) [PubMed: 8288568] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. Tissue: Bone. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| D14036 mRNA. Translation: BAA03125.1. | |||||||||||||
| PIR | A49868. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_001076110.1. | ||||||||||||
| UniGene | Ocu.6195 | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| |||||||||||||
| SMR | P43236. Positions 20-329. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| STRING | P43236. | ||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||
| MEROPS | I29.007. | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| Ensembl | ENSOCUT00000011087; ENSOCUP00000009540; ENSOCUG00000011090; Oryctolagus cuniculus. [Genome view] | ||||||||||||
| GeneID | 100009334. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| CTD | 100009334. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| HOVERGEN | P43236. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BRENDA | 3.4.22.38. 255. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR000169. Pept_cys_AS. IPR013128. Peptidase_C1A. IPR000668. Peptidase_C1A_C. IPR015644. Peptidase_C1A_cathepsin-K. IPR013201. Prot_inhib_I29. [Graphical view] | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR12411:SF55. CathpsnK_like. 1 hit. PTHR12411. Peptidase_C1A. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF08246. Inhibitor_I29. 1 hit. PF00112. Peptidase_C1. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PRINTS | PR00705. PAPAIN. | ||||||||||||
| ProDom | PD000158. Peptidase_C1. 1 hit. [Graphical view] [Entries sharing at least one domain] | ||||||||||||
| SMART | SM00645. Pept_C1. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PROSITE | PS00640. THIOL_PROTEASE_ASN. 1 hit. PS00139. THIOL_PROTEASE_CYS. 1 hit. PS00639. THIOL_PROTEASE_HIS. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other Resources | |||||||||||||
| BindingDB | P43236. | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | CATK_RABIT | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P43236 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HPI (Human Proteome Initiative) | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| Peptidase families Classification of peptidase families and list of entries |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


