##gff-version 3 P42336 UniProtKB Chain 1 1068 . . . ID=PRO_0000088785;Note=Phosphatidylinositol 4%2C5-bisphosphate 3-kinase catalytic subunit alpha isoform P42336 UniProtKB Domain 16 105 . . . Note=PI3K-ABD;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00877 P42336 UniProtKB Domain 187 289 . . . Note=PI3K-RBD;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00879 P42336 UniProtKB Domain 330 487 . . . Note=C2 PI3K-type;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00880 P42336 UniProtKB Domain 517 694 . . . Note=PIK helical;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00878 P42336 UniProtKB Domain 765 1051 . . . Note=PI3K/PI4K catalytic;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00269 P42336 UniProtKB Region 771 777 . . . Note=G-loop;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00269 P42336 UniProtKB Region 912 920 . . . Note=Catalytic loop;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00269 P42336 UniProtKB Region 931 957 . . . Note=Activation loop;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00269 P42336 UniProtKB Site 776 776 . . . Note=Implicated in the recognition of ATP as well as PIP2. Also crucial for autophosphorylation of the p85alpha subunit;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305|PubMed:23936502;Dbxref=PMID:23936502 P42336 UniProtKB Natural variant 38 38 . . . ID=VAR_026166;Note=In CRC%3B likely involved in disease pathogenesis%3B shows an increase in lipid kinase activity%3B may disrupt the interaction between the PI3K-ABD domain and the N-terminal lobe of PI3K/PI4K kinase domain possibly affecting the conformation of the kinase domain. R->H;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:15930273;Dbxref=dbSNP:rs772110575,PMID:15930273 P42336 UniProtKB Natural variant 43 43 . . . 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E->K;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:23246288;Dbxref=dbSNP:rs587777791,PMID:23246288 P42336 UniProtKB Natural variant 218 218 . . . ID=VAR_069788;Note=In CWS5. E->K;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:23246288;Dbxref=dbSNP:rs587777792,PMID:23246288 P42336 UniProtKB Natural variant 332 332 . . . ID=VAR_042943;Note=S->R;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:7713498;Dbxref=dbSNP:rs1051407,PMID:7713498 P42336 UniProtKB Natural variant 343 343 . . . ID=VAR_026169;Note=Found in a cancer sample%3B uncertain significance. Y->C;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16533766;Dbxref=PMID:16533766 P42336 UniProtKB Natural variant 356 356 . . . ID=VAR_069789;Note=In CWS5. V->I;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:23246288;Dbxref=dbSNP:rs587777793,PMID:23246288 P42336 UniProtKB Natural variant 364 364 . . . ID=VAR_069252;Note=In MCAP. 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Missing;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:22729224;Dbxref=PMID:22729224 P42336 UniProtKB Natural variant 542 542 . . . ID=VAR_026173;Note=In CLOVE%2C KERSEB%2C CRC%2C BC%2C CLAPO%2C MADAC and CCM4%3B also found in glioblastoma multiforme and endometrial carcinoma%3B somatic mutation%3B shows an increase in lipid kinase activity%3B oncogenic in vivo%3B occurs in the interface between the PI3K helical domain and the nSH2 (N-terminal SH2) region of the p85 regulatory subunit and may reduce the inhibitory effect of p85%3B requires interaction with RAS to induce cellular transformation. E->K;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:15289301,ECO:0000269|PubMed:15784156,ECO:0000269|PubMed:15924253,ECO:0000269|PubMed:15930273,ECO:0000269|PubMed:15994075,ECO:0000269|PubMed:16322209,ECO:0000269|PubMed:16353168,ECO:0000269|PubMed:16432179,ECO:0000269|PubMed:16533766,ECO:0000269|PubMed:17673550,ECO:0000269|PubMed:22658544,ECO:0000269|PubMed:23100325,ECO:0000269|PubMed:29446767,ECO:0000269|PubMed:34496175;Dbxref=dbSNP:rs121913273,PMID:15289301,PMID:15784156,PMID:15924253,PMID:15930273,PMID:15994075,PMID:16322209,PMID:16353168,PMID:16432179,PMID:16533766,PMID:17673550,PMID:22658544,PMID:23100325,PMID:29446767,PMID:34496175 P42336 UniProtKB Natural variant 542 542 . . . ID=VAR_026174;Note=Found in an endometrial carcinoma sample%3B uncertain significance. 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ID=VAR_026192;Note=In CLOVE%2C KERSEB%2C CRC%2C BC%2C OC%2C MADAC and CCM4%3B also found in an endometrial carcinoma sample%3B somatic mutation%3B shows an increase in lipid kinase activity%3B oncogenic in vivo%3B requires binding to p85 regulatory subunit to induce cellular transformation but not interaction with RAS%3B may mimic the conformatitonal change triggered by the interaction with RAS%3B enhances invadopodia-mediated extracellular matrix degradation and invasion in breast cancer cells%3B may alter the interaction of the PI3K/PI4K kinase domain with the cell membrane. 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