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UniProtKB/Swiss-Prot P42212 (GFP_AEQVI)
Last modified
July 22, 2008.
Version 73.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (4) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Green fluorescent protein | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Aequorea victoria (Jellyfish) | ||
| Taxonomic identifier | 6100 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Cnidaria › Hydrozoa › Hydroida › Leptomedusae › Aequoreidae › Aequorea |
Protein attributes
| Sequence length | 238 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Energy-transfer acceptor. Its role is to transduce the blue chemiluminescence of the protein aequorin into green fluorescent light by energy transfer. Fluoresces in vivo upon receiving energy from the Ca(2+)-activated photoprotein aequorin. |
| Subunit structure | Monomer. |
| Tissue specificity | Photocytes. |
| Post-translational modification | Contains a chromophore consisting of modified amino acid residues. The chromophore is formed by autocatalytic backbone condensation between Ser-65 and Gly-67, and oxidation of Tyr-66 to didehydrotyrosine. Maturation of the chromophore requires nothing other than molecular oxygen. |
| Biotechnological use | Green fluorescent protein has been engineered to produce a vast number of variously colored mutants, fusion proteins, and biosensors. Fluorescent proteins and its mutated allelic forms, blue, cyan and yellow have become a useful and ubiquitous tool for making chimeric proteins, where they function as a fluorescent protein tag. Typically they tolerate N- and C-terminal fusion to a broad variety of proteins. They have been expressed in most known cell types and are used as a noninvasive fluorescent marker in living cells and organisms. They enable a wide range of applications where they have functioned as a cell lineage tracer, reporter of gene expression, or as a measure of protein-protein interactions. Can also be used as a molecular thermometer, allowing accurate temperature measurements in fluids. The measurement process relies on the detection of the blinking of GFP using fluorescence correlation spectroscopy. |
| Sequence similarities | Belongs to the GFP family. |
| Biophysicochemical properties | Absorption: Exhibits a smaller absorbance peak at 470 nm. The fluorescence emission spectrum peaks at 509 nm with a shoulder at 540 nm. Abs(max)=395 nm |
Ontologies
Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Luminescence |
| Ligand | Chromophore |
| Molecular function | Photoprotein |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | bioluminescence Ref.2 Traceable author statement. Source: UniProtKB generation of precursor metabolites and energy Ref.2Traceable author statement. Source: UniProtKB |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 238 | 238 | Green fluorescent protein | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 66 | 1 | (Z)-2,3-didehydrotyrosine | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Cross-link | 65 ↔ 67 | 5-imidazolinone (Ser-Gly) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Natural variations | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 100 | 1 | F → Y | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 108 | 1 | T → S | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 141 | 1 | L → M | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 219 | 1 | V → I | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 65 | 1 | S → G in mut3; highly fluorescent mutant when excited at 488 nm; when associated with A-72 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 65 | 1 | S → T: Increases fluoresence, photostability and shift the major exitation peak to 488 nm | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 72 | 1 | S → A in mut3; highly fluorescent mutant when excited at 488 nm; when associated with G-65 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 2 | 1 | S → G in CAA65278. Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 25 | 1 | H → Q in CAA65278. Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 80 | 1 | Q → R in CAA65278. Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 157 | 1 | Q → P in AAA58246. Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 172 | 1 | E → K in AAA58246. Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 5 – 8 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 12 – 22 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 25 – 36 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 37 – 39 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 41 – 48 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 57 – 60 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 61 – 63 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 69 – 71 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 76 – 81 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 83 – 86 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 87 – 90 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 92 – 100 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 105 – 115 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 118 – 129 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 135 – 139 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 149 – 155 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 156 – 158 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 160 – 171 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 176 – 191 | 16 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 198 – 208 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 215 – 228 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Primary structure of the Aequorea victoria green-fluorescent protein." Prasher D.C., Eckenrode V.K., Ward W.W., Prendergast F.G., Cormier M.J. Gene 111:229-233(1992) [PubMed: 1347277] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA], PARTIAL PROTEIN SEQUENCE, VARIANTS TYR-100; SER-108; MET-141 AND ILE-219. |
| [2] | "Aequorea green fluorescent protein. Expression of the gene and fluorescence characteristics of the recombinant protein." Inouye S., Tsuji F.I. FEBS Lett. 341:277-280(1994) [PubMed: 8137953] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. |
| [3] | "Enhanced expression in tobacco of the gene encoding green fluorescent protein by modification of its codon usage." Rouwendal G.J.A., Mendes O., Wolbert E.J.H., de Boer A.D. Plant Mol. Biol. 33:989-999(1997) [PubMed: 9154981] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. |
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| [8] | "The molecular structure of green fluorescent protein." Yang F., Moss L.G., Phillips G.N. Jr. Nat. Biotechnol. 14:1246-1251(1996) [PubMed: 9631087] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.9 ANGSTROMS). |
| [9] | "Structural basis of spectral shifts in the yellow-emission variants of green fluorescent protein." Wachter R.M., Elsliger M.-A., Kallio K., Hanson G.T., Remington S.J. Structure 6:1267-1277(1998) [PubMed: 9782051] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.5 ANGSTROMS) OF MUTANT WITH YELLOW EMISSION. |
| [10] | "Structural and spectral response of green fluorescent protein variants to changes in pH." Elsliger M.-A., Wachter R.M., Hanson G.T., Kallio K., Remington S.J. Biochemistry 38:5296-5301(1999) [PubMed: 10220315] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.0 ANGSTROMS). |
| + | Additional computationally mapped references. |
Web resources
| Protein Spotlight The greenest of us all - Issue 11 of June 2001 |
| Wikipedia Green fluorescent protein entry |
Cross-references
Sequence databases | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| M62654 mRNA. Translation: AAA27722.1. M62653 mRNA. Translation: AAA27721.1. L29345 mRNA. Translation: AAA58246.1. X96418 mRNA. Translation: CAA65278.1. U73901 Genomic DNA. Translation: AAB18957.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | JQ1514. JS0692. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Clusters with