Reviewed,
UniProtKB/Swiss-Prot P41921 (GSHR_YEAST)
Last modified
June 16, 2009.
Version 89.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (3) |
Third-party data |
Customize display | text xml rdf/xml gff fasta |
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Glutathione reductase Short name=GRase Short name=GR EC=1.8.1.7 | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Saccharomyces cerevisiae (Baker's yeast) [Complete proteome] | ||||||
| Taxonomic identifier | 4932 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Fungi › Dikarya › Ascomycota › Saccharomycotina › Saccharomycetes › Saccharomycetales › Saccharomycetaceae › Saccharomyces |
Protein attributes
| Sequence length | 483 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Maintains high levels of reduced glutathione in the cytosol. |
| Catalytic activity | 2 glutathione + NADP+ = glutathione disulfide + NADPH. |
| Cofactor | Binds 1 FAD per subunit By similarity. |
| Subcellular location | Cytoplasm By similarity. |
| Miscellaneous | The active site is a redox-active disulfide bond. Present with 7600 molecules/cell in log phase SD medium. Ref.4 |
| Sequence similarities | Belongs to the class-I pyridine nucleotide-disulfide oxidoreductase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Cytoplasm |
| Domain | Redox-active center |
| Ligand | FAD Flavoprotein NADP |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| PTM | Disulfide bond Phosphoprotein |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | cell redox homeostasis Inferred from electronic annotation. Source: InterPro glutathione metabolic processInferred from electronic annotation. Source: InterPro oxidation reductionInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW response to oxidative stressInferred from mutant phenotype. Source: SGD |
| Cellular component | mitochondrion Inferred from direct assay. Source: SGD nucleusInferred from direct assay. Source: SGD |
| Molecular function | FAD binding Inferred from electronic annotation. Source: InterPro NADP or NADPH bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro glutathione-disulfide reductase activity Ref.1Inferred from direct assay. Source: SGD identical protein bindingInferred from physical interaction. Source: IntAct |
| Complete GO annotation... | |
Binary interactions
With | Entry | #Exp. | IntAct | Notes |
|---|---|---|---|---|
| itself | 1 | EBI-7920,EBI-7920 | ||
| ATG19 | P35193 | 1 | EBI-7920,EBI-29291 | |
| CYS4 | P32582 | 1 | EBI-7920,EBI-4167 | |
| RNR2 | P09938 | 1 | EBI-7920,EBI-15240 | |
| SSA2 | P10592 | 1 | EBI-7920,EBI-8603 | |
| TPS3 | P38426 | 1 | EBI-7920,EBI-19448 | |
| VMA5 | P31412 | 1 | EBI-7920,EBI-20260 |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 483 | 483 | Glutathione reductase | PRO_0000067972 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 53 – 61 | 9 | FAD By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 472 | 1 | Proton acceptor By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 475 | 1 | Phosphoserine Ref.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 61 ↔ 66 | Redox-active By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 315 | 1 | Q → E in BAA07109. Ref.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 428 | 1 | C → G in BAA07109. Ref.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 23 – 29 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 33 – 44 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 49 – 55 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 59 – 64 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 66 – 82 | 17 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 83 – 89 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 98 – 100 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 105 – 129 | 25 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 132 – 141 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 147 – 154 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 157 – 166 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 170 – 172 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 181 – 183 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 187 – 192 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 198 – 203 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 207 – 218 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 222 – 226 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 228 – 232 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 238 – 251 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 254 – 256 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 261 – 266 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 273 – 277 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 282 – 291 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 295 – 297 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 303 – 306 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 329 – 331 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 333 – 335 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 342 – 357 | 16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 360 – 362 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 374 – 376 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 382 – 386 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 389 – 396 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 398 – 400 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 401 – 408 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 411 – 415 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 422 – 429 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 430 – 433 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 434 – 442 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 445 – 457 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 462 – 466 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 476 – 480 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Isolation, characterization and overexpression of the yeast gene, GLR1, encoding glutathione reductase." Collinson L.P., Dawes I.W. Gene 156:123-127(1995) [PubMed: 7737505] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA] OF 17-483. |
| [2] | "The nucleotide sequence of Saccharomyces cerevisiae chromosome XVI." Bussey H., Storms R.K., Ahmed A., Albermann K., Allen E., Ansorge W., Araujo R., Aparicio A., Barrell B.G., Badcock K., Benes V., Botstein D., Bowman S., Brueckner M., Carpenter J., Cherry J.M., Chung E., Churcher C.M. Hani J.Nature 387:103-105(1997) [PubMed: 9169875] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 204511 / S288c / AB972. |
| [3] | Aono M., Nakajima N. Submitted (AUG-1994) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE OF 20-483. |
| [4] | "Global analysis of protein expression in yeast." Ghaemmaghami S., Huh W.-K., Bower K., Howson R.W., Belle A., Dephoure N., O'Shea E.K., Weissman J.S. Nature 425:737-741(2003) [PubMed: 14562106] [Abstract] Cited for: LEVEL OF PROTEIN EXPRESSION [LARGE SCALE ANALYSIS]. |
| [5] | "A multidimensional chromatography technology for in-depth phosphoproteome analysis." Albuquerque C.P., Smolka M.B., Payne S.H., Bafna V., Eng J., Zhou H. Mol. Cell. Proteomics 7:1389-1396(2008) [PubMed: 18407956] [Abstract] Cited for: PHOSPHORYLATION [LARGE SCALE ANALYSIS] AT SER-475, MASS SPECTROMETRY. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| L35342 Genomic DNA. Translation: AAA92575.1. U43281 Genomic DNA. Translation: AAB68208.1. D37871 mRNA. Translation: BAA07109.1. | |||||||||||||
| PIR | S61975. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_015234.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| |||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| DIP | DIP:4020N. | ||||||||||||
| IntAct | P41921. 8 interactions. | ||||||||||||
2-D gel databases | |||||||||||||
| COMPLUYEAST-2DPAGE | P41921. | ||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||
| PeptideAtlas | P41921. | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| Ensembl | YPL091W. Saccharomyces cerevisiae. [Contig view] | ||||||||||||
| GeneID | 856014. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus YPL091W in contig U00094_GR. | ||||||||||||
| KEGG | sce:YPL091W. | ||||||||||||
| NMPDR | fig|4932.3.peg.6367. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| CYGD | YPL091w. | ||||||||||||
| SGD | S000006012. GLR1. | ||||||||||||
| Yeast-GFP | Search... | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| HOGENOM | P41921. | ||||||||||||
| OMA | P41921. EFQNTSR. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BRENDA | 1.8.1.7. 250. | ||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||
| GermOnline | YPL091W. Saccharomyces cerevisiae. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR013027. FAD_pyr_nucl-diS_OxRdtase. IPR006322. Glut_reduct_1. IPR000815. Hg_reductase. IPR004099. Pyr_nucl-diS_OxRdtase_dimer. IPR012999. Pyr_OxRdtase_I_AS. IPR001327. Pyr_OxRdtase_NAD_bd. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.30.390.30. Pyr_redox_dim. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF00070. Pyr_redox. 1 hit. PF07992. Pyr_redox_2. 1 hit. PF02852. Pyr_redox_dim. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PRINTS | PR00368. FADPNR. PR00945. HGRDTASE. | ||||||||||||
| ProDom | PD000139. FAD_pyr_redox. 1 hit. [Graphical view] [Entries sharing at least one domain] | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01421. gluta_reduc_1. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00076. PYRIDINE_REDOX_1. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other Resources | |||||||||||||
| NextBio | 980908. | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | GSHR_YEAST | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P41921 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | FPAP (Fungal Proteome Annotation Project) | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |
| Yeast Yeast (Saccharomyces cerevisiae): entries, gene names and cross-references to SGD |

Clusters with


