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UniProtKB/Swiss-Prot P41240 (CSK_HUMAN)
Last modified
June 16, 2009.
Version 111.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (7) |
Third-party data |
Customize display | text xml rdf/xml gff fasta |
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Tyrosine-protein kinase CSK EC=2.7.10.2 Alternative name(s): C-SRC kinase Protein-tyrosine kinase CYL | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Homo sapiens (Human) | ||
| Taxonomic identifier | 9606 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Primates › Haplorrhini › Catarrhini › Hominidae › Homo |
Protein attributes
| Sequence length | 450 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Specifically phosphorylates 'Tyr-504' on LCK, which acts as a negative regulatory site. Can also act on the LYN and FYN kinases. |
| Catalytic activity | ATP + a [protein]-L-tyrosine = ADP + a [protein]-L-tyrosine phosphate. |
| Subunit structure | Interacts with PTPN8 By similarity. Interacts with phosphorylated SIT1, PAG1, LIME1 and TGFB1I1. |
| Subcellular location | Cytoplasm By similarity. Cell membrane By similarity. Note: Mainly cytoplasmic, also present in lipid rafts By similarity. |
| Tissue specificity | Expressed in lung and macrophages. Ref.3 |
| Post-translational modification | Autophosphorylation of Tyr-304 occurs only at abnormally high CSK concentrations in vitro. |
| Sequence similarities | Belongs to the protein kinase superfamily. Tyr protein kinase family. CSK subfamily. Contains 1 protein kinase domain. Contains 1 SH2 domain. Contains 1 SH3 domain. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Cell membrane Cytoplasm Membrane |
| Coding sequence diversity | Polymorphism |
| Domain | SH2 domain SH3 domain |
| Ligand | ATP-binding Nucleotide-binding |
| Molecular function | Kinase Transferase Tyrosine-protein kinase |
| PTM | Phosphoprotein |
| Technical term | 3D-structure |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | protein amino acid phosphorylation Ref.1 Traceable author statement. Source: ProtInc |
| Cellular component | cytoplasm Traceable author statement. Source: HGNC |
| Molecular function | ATP binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW non-membrane spanning protein tyrosine kinase activityInferred from electronic annotation. Source: EC protein C-terminus bindingTraceable author statement. Source: ProtInc |
| Complete GO annotation... | |
Binary interactions
With | Entry | #Exp. | IntAct | Notes |
|---|---|---|---|---|
| PTPRB | P23467 | 1 | EBI-1380630,EBI-1265766 | |
| PTPRC | P08575 | 1 | EBI-1380630,EBI-1341 | |
| PTPRG | P23470 | 1 | EBI-1380630,EBI-2258115 | |
| PTPRJ | Q12913 | 1 | EBI-1380630,EBI-2264500 | |
| PTPRK | Q15262 | 1 | EBI-1380630,EBI-474052 | |
| PTPRO | Q16827 | 1 | EBI-1380630,EBI-723739 | |
| PTPRZ1 | P23471 | 1 | EBI-1380630,EBI-2263175 | |
| SRC | P00523 | 3 | EBI-1380630,EBI-848039 | From a different organism. |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 450 | 450 | Tyrosine-protein kinase CSK | PRO_0000088070 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 9 – 70 | 62 | SH3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 82 – 171 | 90 | SH2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 195 – 449 | 255 | Protein kinase | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 201 – 209 | 9 | ATP By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 9 – 70 | 62 | Interaction with PTPN8 By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 314 | 1 | Proton acceptor By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 222 | 1 | ATP By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 184 | 1 | Phosphotyrosine Ref.8 Ref.13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 304 | 1 | Phosphotyrosine; by autocatalysis Ref.8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 416 | 1 | Phosphotyrosine; by autocatalysis By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Natural variations | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 45 | 1 | P → L Ref.16 | VAR_041678 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 287 | 1 | G → D: dbSNP rs34866753. Ref.6 | VAR_025203 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 398 | 1 | R → Q Ref.6 | VAR_025204 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 442 | 1 | H → R Ref.6 | VAR_025205 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 184 | 1 | Y → F: Abolishes phosphorylation. Ref.8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 304 | 1 | Y → F: Decreases activity by two-thirds and alters conformation. Ref.8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 12 – 18 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 35 – 41 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 47 – 51 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 57 – 61 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 64 – 66 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 192 – 194 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 195 – 203 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 208 – 214 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 217 – 223 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 231 – 235 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 237 – 240 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 251 – 255 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 263 – 266 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 274 – 285 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 288 – 307 | 20 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 317 – 319 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 320 – 322 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 328 – 330 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 350 – 352 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 355 – 360 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 365 – 380 | 16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 392 – 394 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 395 – 399 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 400 – 402 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 413 – 422 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 427 – 429 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 433 – 446 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
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| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| X60114 mRNA. Translation: CAA42713.1. X59932 mRNA. Translation: CAA42556.1. X74765 Genomic DNA. Translation: CAB58562.1. CR541960 mRNA. Translation: CAG46758.1. DQ075211 Genomic DNA. Translation: AAY57329.1. BC104847 mRNA. Translation: AAI04848.1. BC104875 mRNA. Translation: AAI04876.1. BC106073 mRNA. Translation: AAI06074.1. | |||||||||||||||||||||||||||||||
| IPI | IPI00013212. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | JH0559. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_001120662.1. NP_004374.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| UniGene | Hs.77793 | ||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||
| SMR | P41240. Positions 4-450. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| IntAct | P41240. 19 interactions. | ||||||||||||||||||||||||||||||
PTM databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| PhosphoSite | P41240. | ||||||||||||||||||||||||||||||
2-D gel databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| OGP | P41240. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| PRIDE | P41240. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| Ensembl | ENSG00000103653. Homo sapiens. [Contig view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 1445. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| KEGG | hsa:1445. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneCards | GC15P072861. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| H-InvDB | HIX0026799. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| HGNC | HGNC:2444. CSK. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| HPA | CAB011203. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| MIM | 124095. gene. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PharmGKB | PA26946. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| GenAtlas | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | P41240. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| HOVERGEN | P41240. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| OMA | P41240. QDLPFCK. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| BRENDA | 2.7.10.2. 247. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Pathway_Interaction_DB | bcr_5pathway. BCR signaling pathway. pdgfrbpathway. PDGFR-beta signaling pathway. ptp1bpathway. Signaling events mediated by PTP1B. tcrpathway. TCR signaling in naive CD4+ T cells. cd8tcrpathway. TCR signaling in naive CD8+ T cells. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Reactome | REACT_6900. Signaling in Immune system. REACT_9417. Signaling by EGFR. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| ArrayExpress | P41240. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Bgee | P41240. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| CleanEx | HS_CSK. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| GermOnline | ENSG00000103653. Homo sapiens. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR000719. Prot_kinase_core. IPR017441. Protein_kinase_ATP_BS. IPR000980. SH2. IPR001452. SH3_domain. IPR001245. Tyr_pkinase. IPR008266. Tyr_pkinase_AS. IPR015778. Tyrosine_Protein_Kinase_Csk. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.30.505.10. SH2. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR23256:SF264. Csk_ProtTyrKin. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF07714. Pkinase_Tyr. 1 hit. PF00017. SH2. 1 hit. PF00018. SH3_1. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00401. SH2DOMAIN. PR00109. TYRKINASE. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| ProDom | PD000001. Prot_kinase. 1 hit. PD000093. SH2. 1 hit. PD000066. SH3. 1 hit. [Graphical view] [Entries sharing at least one domain] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| SMART | SM00252. SH2. 1 hit. SM00326. SH3. 1 hit. SM00219. TyrKc. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00107. PROTEIN_KINASE_ATP. 1 hit. PS50011. PROTEIN_KINASE_DOM. 1 hit. PS00109. PROTEIN_KINASE_TYR. 1 hit. PS50001. SH2. 1 hit. PS50002. SH3. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Other Resources | |||||||||||||||||||||||||||||||
| NextBio | 5937. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| SOURCE | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | CSK_HUMAN | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P41240 Secondary accession number(s): Q2M3N2, Q6FGZ6 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HPI (Human Proteome Initiative) | ||||||||
Relevant documents
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