##gff-version 3
P41217	UniProtKB	Signal peptide	1	30	.	.	.	Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255	
P41217	UniProtKB	Chain	31	278	.	.	.	ID=PRO_0000015124;Note=OX-2 membrane glycoprotein	
P41217	UniProtKB	Topological domain	31	232	.	.	.	Note=Extracellular;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255	
P41217	UniProtKB	Transmembrane	233	259	.	.	.	Note=Helical;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255	
P41217	UniProtKB	Topological domain	260	278	.	.	.	Note=Cytoplasmic;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255	
P41217	UniProtKB	Domain	31	141	.	.	.	Note=Ig-like V-type	
P41217	UniProtKB	Domain	142	232	.	.	.	Note=Ig-like C2-type	
P41217	UniProtKB	Glycosylation	95	95	.	.	.	Note=N-linked (GlcNAc...) asparagine;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255	
P41217	UniProtKB	Glycosylation	103	103	.	.	.	Note=N-linked (GlcNAc...) asparagine;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255	
P41217	UniProtKB	Glycosylation	110	110	.	.	.	Note=N-linked (GlcNAc...) asparagine;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255	
P41217	UniProtKB	Glycosylation	157	157	.	.	.	Note=N-linked (GlcNAc...) asparagine;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255	
P41217	UniProtKB	Glycosylation	181	181	.	.	.	Note=N-linked (GlcNAc...) asparagine;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255	
P41217	UniProtKB	Glycosylation	190	190	.	.	.	Note=N-linked (GlcNAc...) asparagine;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255	
P41217	UniProtKB	Disulfide bond	51	121	.	.	.	Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00114	
P41217	UniProtKB	Disulfide bond	118	136	.	.	.	Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00114	
P41217	UniProtKB	Disulfide bond	160	214	.	.	.	Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00114	
P41217	UniProtKB	Alternative sequence	4	4	.	.	.	ID=VSP_040027;Note=In isoform 3. L->LTLTRTIGGPLLTATLLGKTTINDYQ;Ontology_term=ECO:0000303;evidence=ECO:0000303|PubMed:14702039;Dbxref=PMID:14702039	
P41217	UniProtKB	Alternative sequence	268	278	.	.	.	ID=VSP_002613;Note=In isoform 2 and isoform 3. GELSQGVQKMT->EP;Ontology_term=ECO:0000303,ECO:0000303,ECO:0000303,ECO:0000303,ECO:0000303;evidence=ECO:0000303|PubMed:14702039,ECO:0000303|PubMed:15489334,ECO:0000303|PubMed:16303743,ECO:0000303|Ref.1,ECO:0000303|Ref.2;Dbxref=PMID:14702039,PMID:15489334,PMID:16303743	
P41217	UniProtKB	Natural variant	11	11	.	.	.	ID=VAR_027605;Note=S->C;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:14702039,ECO:0000269|PubMed:15489334,ECO:0000269|PubMed:16303743,ECO:0000269|Ref.1;Dbxref=dbSNP:rs1131199,PMID:14702039,PMID:15489334,PMID:16303743	
P41217	UniProtKB	Natural variant	46	46	.	.	.	ID=VAR_027606;Note=P->T;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:3032785;Dbxref=dbSNP:rs2272022,PMID:3032785	
P41217	UniProtKB	Natural variant	76	76	.	.	.	ID=VAR_056110;Note=V->G;Dbxref=dbSNP:rs35465733	
P41217	UniProtKB	Sequence conflict	181	181	.	.	.	Note=N->D;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305	
P41217	UniProtKB	Sequence conflict	225	225	.	.	.	Note=F->S;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305