P40942 (CEXY_CLOSR) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
May 1, 2013.
Version 69.
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| Protein names | Recommended name: Thermostable celloxylanase EC=3.2.1.4 EC=3.2.1.8 | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Clostridium stercorarium | ||
| Taxonomic identifier | 1510 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Firmicutes › Clostridia › Clostridiales › Ruminococcaceae › unclassified Ruminococcaceae![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 387 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Active toward xylan, carboxymethylcellulose, P-nitrophenyl-beta-D-xylopyranoside and P-nitrophenyl-beta-D-cellobioside. |
| Catalytic activity | Endohydrolysis of (1->4)-beta-D-glucosidic linkages in cellulose, lichenin and cereal beta-D-glucans. Endohydrolysis of (1->4)-beta-D-xylosidic linkages in xylans. |
| Pathway | |
| Sequence similarities | Belongs to the glycosyl hydrolase 10 (cellulase F) family. |
| Biophysicochemical properties | pH dependence: Optimum pH is 7.0. Temperature dependence: Optimum temperature is 80 degrees Celsius. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Carbohydrate metabolism Cellulose degradation Polysaccharide degradation Xylan degradation |
| Molecular function | Glycosidase Hydrolase |
| Technical term | 3D-structure |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | cellulose catabolic process Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW xylan catabolic processInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-UniPathway |
| Molecular_function | cellulase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC endo-1,4-beta-xylanase activityInferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 387 | 387 | Thermostable celloxylanase | PRO_0000184061 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 185 | 1 | Proton donor By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 293 | 1 | Nucleophile By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 47 – 50 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 51 – 54 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 57 – 61 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 63 – 65 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 68 – 77 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 79 – 85 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 89 – 92 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 102 – 113 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 117 – 128 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 131 – 134 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 139 – 141 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 142 – 144 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 148 – 173 | 26 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 174 – 176 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 179 – 184 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 192 – 194 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 199 – 204 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 207 – 220 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 222 – 231 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 236 – 251 | 16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 258 – 261 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 264 – 268 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 272 – 283 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 284 – 286 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 288 – 299 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 313 – 331 | 19 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 332 – 336 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 337 – 343 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 351 – 353 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 355 – 359 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 364 – 366 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 374 – 380 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Nucleotide sequence of the Clostridium stercorarium xynB gene encoding an extremely thermostable xylanase, and characterization of the translated product." Fukumura M., Sakka K., Shimada K., Ohmiya K. Biosci. Biotechnol. Biochem. 59:40-46(1995) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: F-9. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | D12504 Genomic DNA. Translation: BAA02069.1. | ||||||||||||
| PIR | JC2484. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | P40942. | ||||||||||||
| SMR | P40942. Positions 43-382. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||
| CAZy | GH10. Glycoside Hydrolase Family 10. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| UniPathway | UPA00114. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| Gene3D | 3.20.20.80. 1 hit. | ||||||||||||
| InterPro | IPR001000. Glyco_hydro_10. IPR013781. Glyco_hydro_catalytic_dom. IPR017853. Glycoside_hydrolase_SF. [Graphical view] | ||||||||||||
| Pfam | PF00331. Glyco_hydro_10. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PRINTS | PR00134. GLHYDRLASE10. | ||||||||||||
| SMART | SM00633. Glyco_10. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF51445. Glyco_hydro_cat. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00591. GLYCOSYL_HYDROL_F10. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other | |||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P40942. | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | CEXY_CLOSR | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P40942 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Glycosyl hydrolases Classification of glycosyl hydrolase families and list of entries |
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
