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UniProtKB/Swiss-Prot P40926 (MDHM_HUMAN)
Last modified
November 25, 2008.
Version 93.
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90%,
50% identity |
Documents (6) |
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Names and origin · Protein attributes · General annotation (Comments) · Ontologies · Sequence annotation (Features) · Sequences · References · Web resources · Cross-references · Entry information · Relevant documents
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Malate dehydrogenase, mitochondrial EC=1.1.1.37 | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Homo sapiens (Human) | ||
| Taxonomic identifier | 9606 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Primates › Haplorrhini › Catarrhini › Hominidae › Homo |
Protein attributes
| Sequence length | 338 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | (S)-malate + NAD(+) = oxaloacetate + NADH. |
| Subunit structure | Homodimer. |
| Subcellular location | |
| Sequence similarities | Belongs to the LDH/MDH superfamily. MDH type 1 family. |
Ontologies
Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Tricarboxylic acid cycle |
| Cellular component | Mitochondrion |
| Coding sequence diversity | Polymorphism |
| Domain | Transit peptide |
| Ligand | NAD |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| PTM | Acetylation Phosphoprotein |
| Technical term | 3D-structure |
Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | glycolysis Inferred from electronic annotation. Source: InterPro malate metabolic processInferred from direct assay. Source: UniProtKB oxidation reductionInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW tricarboxylic acid cycleInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular component | mitochondrial matrix Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | L-malate dehydrogenase activity Inferred from direct assay. Source: UniProtKB bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Transit peptide | 1 – 24 | 24 | Mitochondrion By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 25 – 338 | 314 | Malate dehydrogenase, mitochondrial | PRO_0000018628 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 31 – 37 | 7 | NAD | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 140 – 142 | 3 | NAD | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 200 | 1 | Proton acceptor By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 57 | 1 | NAD | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 104 | 1 | Substrate | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 110 | 1 | Substrate | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 117 | 1 | NAD | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 142 | 1 | Substrate | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 176 | 1 | Substrate | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 251 | 1 | NAD | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 56 | 1 | Phosphotyrosine | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 157 | 1 | N6-acetyllysine By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 239 | 1 | N6-acetyllysine By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 314 | 1 | N6-acetyllysine By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Natural variations | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 9 | 1 | A → V: dbSNP rs17849553. | VAR_047787 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 25 – 30 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 31 – 33 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 37 – 45 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 50 – 60 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 61 – 69 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 71 – 74 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 76 – 82 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 83 – 85 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 86 – 90 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 94 – 98 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 110 – 113 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 114 – 131 | 18 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 135 – 139 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 144 – 157 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 165 – 168 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 171 – 185 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 189 – 191 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 196 – 198 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 202 – 204 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 205 – 207 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 209 – 211 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 220 – 241 | 22 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 249 – 266 | 18 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 273 – 279 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 282 – 295 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 298 – 302 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 310 – 335 | 26 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Human homolog of mouse and pig MDH mRNA." Hu G. Submitted (FEB-1998) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA], VARIANT VAL-9. |
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| [3] | Mural R.J., Istrail S., Sutton G.G., Florea L., Halpern A.L., Mobarry C.M., Lippert R., Walenz B., Shatkay H., Dew I., Miller J.R., Flanigan M.J., Edwards N.J., Bolanos R., Fasulo D., Halldorsson B.V., Hannenhalli S., Turner R. Venter J.C.Submitted (JUL-2005) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. |
| [4] | "The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC)." The MGC Project Team Genome Res. 14:2121-2127(2004) [PubMed: 15489334] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE MRNA], VARIANT VAL-9. Tissue: Lung. |
| [5] | "Immunoaffinity profiling of tyrosine phosphorylation in cancer cells." Rush J., Moritz A., Lee K.A., Guo A., Goss V.L., Spek E.J., Zhang H., Zha X.-M., Polakiewicz R.D., Comb M.J. Nat. Biotechnol. 23:94-101(2005) [PubMed: 15592455] [Abstract] Cited for: PHOSPHORYLATION [LARGE SCALE ANALYSIS] AT TYR-56, MASS SPECTROMETRY. |
| [6] | "Crystal structure of human malate dehydrogenase type 2." Structural genomics consortium (SGC) Submitted (MAR-2006) to the PDB data bank Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.90 ANGSTROMS) OF 20-338 IN COMPLEX WITH NAD AND SUBSTRATE, SUBUNIT. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| AF047470 mRNA. Translation: AAC03787.1. AK290779 mRNA. Translation: BAF83468.1. CH471220 Genomic DNA. Translation: EAW71796.1. BC001917 mRNA. Translation: AAH01917.1. | |||||||||||||
| RefSeq | NP_005909.2. | ||||||||||||
| UniGene | Hs.520967 | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| |||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| IntAct | P40926. | ||||||||||||
PTM databases | |||||||||||||
| PhosphoSite | P40926. | ||||||||||||
2-D gel databases | |||||||||||||
| DOSAC-COBS-2DPAGE | P40926. | ||||||||||||
| REPRODUCTION-2DPAGE | IPI00291006. P40926. | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| Ensembl | ENSG00000146701. Homo sapiens. [Contig view] | ||||||||||||
| GeneID | 4191. | ||||||||||||
| KEGG | hsa:4191. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| H-InvDB | HIX0006786. | ||||||||||||
| HGNC | HGNC:6971. MDH2. | ||||||||||||
| MIM | 154100. gene. | ||||||||||||
| PharmGKB | PA30716. | ||||||||||||
| GenAtlas | Search... | ||||||||||||
| GeneCards | Search... | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| HOGENOM | P40926. | ||||||||||||
| HOVERGEN | P40926. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| Reactome | REACT_1046. Pyruvate metabolism and TCA cycle. REACT_1709. Metabolism of small molecules. | ||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||
| ArrayExpress | P40926. | ||||||||||||
| CleanEx | HS_MDH2. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR001557. L-lactate/malate_DHase. IPR001236. Lactate/malate_DHase. IPR015955. Lactate_DHase/Glyco_Ohase_4_C. IPR001252. Malate_DHase_AS. IPR010097. Malate_DHase_NAD-dep_euk_g_bac. IPR016040. NAD(P)-bd. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.90.110.10. lact_mal_DH. 1 hit. G3DSA:3.40.50.720. NAD(P)-bd. 1 hit. | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR11540:SF1. MDH_euk_g_bac. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF02866. Ldh_1_C. 1 hit. PF00056. Ldh_1_N. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PIRSF | PIRSF000102. Lac_mal_DH. 1 hit. | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01772. MDH_euk_gproteo. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00068. MDH. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other Resources | |||||||||||||
| DrugBank | DB00157. NADH. | ||||||||||||
| NextBio | 16514. | ||||||||||||
| SOURCE | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | MDHM_HUMAN | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P40926 Secondary accession number(s): A8K414, O43682 | ||||||||
| Entry history |
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| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HPI (Human Proteome Initiative) | ||||||||

Clusters with