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UniProtKB/Swiss-Prot P39898 (PLM1_PLAFA)
Last modified
June 16, 2009.
Version 67.
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90%,
50% identity |
Documents (3) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Plasmepsin-1 EC=3.4.23.38 Alternative name(s): Aspartic hemoglobinase I PfAPG |
| Organism | Plasmodium falciparum |
| Taxonomic identifier | 5833 [NCBI] |
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Alveolata › Apicomplexa › Aconoidasida › Haemosporida › Plasmodium › Plasmodium (Laverania) |
Protein attributes
| Sequence length | 452 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Participates in the digestion of the host hemoglobin. Initial cleavage at the hinge region of hemoglobin, than cleaves at other sites, leading to denaturation of the molecule and to further degradation. |
| Catalytic activity | Hydrolysis of the 33-Phe-|-Leu-34 bond in the alpha-chain of hemoglobin, leading to denaturation of molecule. |
| Subcellular location | Vacuole. Note: Could be first anchored to the membrane through its propeptide before being released. |
| Developmental stage | Erythrocytic stages. |
| Sequence similarities | Belongs to the peptidase A1 family. |
| biophysicochemical properties | pH dependence: Optimum pH is 4.5-5. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Vacuole |
| Domain | Signal |
| Molecular function | Aspartyl protease Hydrolase Protease |
| PTM | Disulfide bond Glycoprotein Zymogen |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | proteolysis Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Cellular component | vacuole Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | aspartic-type endopeptidase activity Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – ? | Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Propeptide | ? – 124 | Activation peptide Ref.2 | PRO_0000025928 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 125 – 452 | 328 | Plasmepsin-1 | PRO_0000025929 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 157 | 1 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 337 | 1 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 184 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 218 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 326 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 440 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 170 ↔ 175 | By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 372 ↔ 408 | By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 79 – 86 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 88 – 98 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 102 – 114 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 121 – 130 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 137 – 140 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 144 – 148 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 154 – 157 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 162 – 167 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 173 – 176 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 183 – 185 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 190 – 200 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 203 – 216 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 219 – 230 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 232 – 234 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 235 – 240 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 245 – 248 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 254 – 256 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 262 – 268 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 271 – 280 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 288 – 295 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 298 – 300 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 301 – 311 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 313 – 315 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 317 – 324 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 327 – 336 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 340 – 345 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 347 – 354 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 368 – 371 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 380 – 383 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 388 – 391 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 393 – 396 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 397 – 399 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 401 – 403 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 407 – 410 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 412 – 414 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 421 – 424 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 426 – 431 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 432 – 437 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 438 – 441 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 442 – 448 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Molecular characterization and inhibition of a Plasmodium falciparum aspartic hemoglobinase." Francis S.E., Gluzman I.Y., Oksman A., Knickerbocker A., Mueller R., Bryant M.L., Sherman D.R., Russell D.G., Goldberg D.E. EMBO J. 13:306-317(1994) [PubMed: 8313875] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. Strain: FAF-2. |
| [2] | "Hemoglobin degradation in the human malaria pathogen Plasmodium falciparum: a catabolic pathway initiated by a specific aspartic protease." Goldberg D.E., Slater A.F.G., Beavis R., Chait B., Cerami A., Henderson G.B. J. Exp. Med. 173:961-969(1991) [PubMed: 2007860] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 125-146. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| X75787 mRNA. Translation: CAA53432.1. | |||||||||||||||||||
| PIR | S41717. | ||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||||||||
| MEROPS | A01.022. | ||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||
| BRENDA | 3.4.23.38. 1455. | ||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||
| InterPro | IPR001461. Peptidase_A1. IPR001969. Peptidase_aspartic_AS. IPR009007. Peptidase_aspartic_catalytic. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:2.40.70.10. Pept_Aspartc_cat. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR13683. Peptidase_A1. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| Pfam | PF00026. Asp. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00792. PEPSIN. | ||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00141. ASP_PROTEASE. 2 hits. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||
Other Resources | |||||||||||||||||||
| BindingDB | P39898. | ||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | PLM1_PLAFA | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P39898 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| Peptidase families Classification of peptidase families and list of entries |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


