P39485 (DHG4_BACME) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
April 3, 2013.
Version 65.
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| Protein names | Recommended name: Glucose 1-dehydrogenase 4 EC=1.1.1.47 Alternative name(s): GLCDH-IV | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Bacillus megaterium | ||
| Taxonomic identifier | 1404 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Firmicutes › Bacilli › Bacillales › Bacillaceae › Bacillus![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 261 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | Beta-D-glucose + NAD(P)+ = D-glucono-1,5-lactone + NAD(P)H. |
| Subunit structure | Homotetramer. |
| Miscellaneous | Prefers NAD to NADP; 2M NaCl enhances its pH and thermostability. |
| Sequence similarities | Belongs to the short-chain dehydrogenases/reductases (SDR) family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Ligand | NAD |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure |
| Gene Ontology (GO) | |
| Molecular_function | glucose 1-dehydrogenase [NAD(P)] activity Inferred from electronic annotation. Source: EC nucleotide bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 261 | 261 | Glucose 1-dehydrogenase 4 | PRO_0000054612 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 11 – 35 | 25 | NAD By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 158 | 1 | Proton acceptor By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 145 | 1 | Substrate By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 3 – 5 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 9 – 12 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 13 – 16 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 18 – 29 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 33 – 40 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 42 – 55 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 58 – 63 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 69 – 83 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 88 – 91 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 101 – 103 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 106 – 116 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 118 – 133 | 16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 139 – 143 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 146 – 148 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 156 – 176 | 21 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 177 – 179 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 182 – 188 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 190 – 193 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 194 – 196 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 197 – 201 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 203 – 211 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 221 – 232 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 234 – 236 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 243 – 247 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 250 – 252 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 254 – 256 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Cloning, nucleotide sequences, and enzymatic properties of glucose dehydrogenase isozymes from Bacillus megaterium IAM1030." Nagao T., Mitamura T., Wang X.H., Negoro S., Yomo T., Urabe I., Okada H. J. Bacteriol. 174:5013-5020(1992) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: IAM 1030. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | D10626 Genomic DNA. Translation: BAA01476.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | I40225. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P39485. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMR | P39485. Positions 1-261. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SABIO-RK | P39485. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | 3.40.50.720. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR002198. DH_sc/Rdtase_SDR. IPR002347. Glc/ribitol_DH. IPR016040. NAD(P)-bd_dom. IPR020904. Sc_DH/Rdtase_CS. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00106. adh_short. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00081. GDHRDH. PR00080. SDRFAMILY. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00061. ADH_SHORT. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | DHG4_BACME | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P39485 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
