P39300 (ULAG_ECOLI) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
May 1, 2013.
Version 95.
History...
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize order
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Probable L-ascorbate-6-phosphate lactonase UlaG EC=3.1.1.- Alternative name(s): L-ascorbate utilization protein G | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Escherichia coli (strain K12) [Reference proteome] [HAMAP] | ||||||
| Taxonomic identifier | 83333 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Enterobacteriales › Enterobacteriaceae › Escherichia › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 354 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Probably catalyzes the hydrolysis of L-ascorbate-6-P into 3-keto-L-gulonate-6-P. Is essential for L-ascorbate utilization under anaerobic conditions. Also shows phosphodiesterase activity, hydrolyzing phosphodiester bond in the artificial chromogenic substrate bis-p-nitrophenyl phosphate (bis-pNPP). Ref.5 Ref.7 |
| Catalytic activity | L-ascorbate 6-phosphate + H2O = 3-dehydro-L-gulonate 6-phosphate. HAMAP-Rule MF_01266 |
| Cofactor | A divalent metal cation Potential. |
| Pathway | Cofactor degradation; L-ascorbate degradation; D-xylulose 5-phosphate from L-ascorbate: step 1/4. HAMAP-Rule MF_01266 |
| Subcellular location | Cytoplasm Probable HAMAP-Rule MF_01266. |
| Induction | |
| Sequence similarities | Belongs to the UlaG family. |
| Sequence caution | The sequence AAA97088.1 differs from that shown. Reason: Erroneous initiation. Translation N-terminally shortened. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Cytoplasm |
| Molecular function | Hydrolase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | L-ascorbic acid catabolic process Inferred from mutant phenotype Ref.5. Source: EcoCyc |
| Cellular_component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular_function | L-ascorbate 6-phosphate lactonase activity Inferred from direct assay PubMed 20359483. Source: EcoCyc carboxylesterase activityInferred from electronic annotation. Source: HAMAP manganese ion bindingInferred from direct assay PubMed 20359483. Source: EcoCyc |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 354 | 354 | Probable L-ascorbate-6-phosphate lactonase UlaG HAMAP-Rule MF_01266 | PRO_0000169757 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 3 – 6 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 9 – 14 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 19 – 22 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 23 – 30 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 38 – 44 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 47 – 51 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 57 – 61 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 104 – 106 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 111 – 114 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 116 – 118 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 120 – 122 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 125 – 134 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 141 – 143 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 145 – 154 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 158 – 160 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 161 – 163 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 169 – 172 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 175 – 181 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 206 – 208 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 209 – 216 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 219 – 223 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 233 – 239 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 244 – 249 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 262 – 272 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 275 – 281 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 282 – 284 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 286 – 288 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 293 – 302 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 303 – 307 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 320 – 323 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 324 – 328 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Analysis of the Escherichia coli genome VI: DNA sequence of the region from 92.8 through 100 minutes." Burland V.D., Plunkett G. III, Sofia H.J., Daniels D.L., Blattner F.R. Nucleic Acids Res. 23:2105-2119(1995) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / MG1655 / ATCC 47076. |
| [2] | "The complete genome sequence of Escherichia coli K-12." Blattner F.R., Plunkett G. III, Bloch C.A., Perna N.T., Burland V., Riley M., Collado-Vides J., Glasner J.D., Rode C.K., Mayhew G.F., Gregor J., Davis N.W., Kirkpatrick H.A., Goeden M.A., Rose D.J., Mau B., Shao Y. Science 277:1453-1474(1997) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / MG1655 / ATCC 47076. |
| [3] | "Highly accurate genome sequences of Escherichia coli K-12 strains MG1655 and W3110." Hayashi K., Morooka N., Yamamoto Y., Fujita K., Isono K., Choi S., Ohtsubo E., Baba T., Wanner B.L., Mori H., Horiuchi T. Mol. Syst. Biol. 2:E1-E5(2006) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / W3110 / ATCC 27325 / DSM 5911. |
| [4] | "The gene yjfQ encodes the repressor of the yjfR-X regulon (ula), which is involved in L-ascorbate metabolism in Escherichia coli." Campos E., Aguilar J., Baldoma L., Badia J. J. Bacteriol. 184:6065-6068(2002) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: TRANSCRIPTIONAL REGULATION. |
| [5] | "The ascorbate transporter of Escherichia coli." Zhang Z., Aboulwafa M., Smith M.H., Saier M.H. Jr. J. Bacteriol. 185:2243-2250(2003) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: PROBABLE FUNCTION, ROLE IN L-ASCORBATE UTILIZATION. Strain: K12 / BW25113. |
| [6] | "Regulation of expression of the divergent ulaG and ulaABCDEF operons involved in L-ascorbate dissimilation in Escherichia coli." Campos E., Baldoma L., Aguilar J., Badia J. J. Bacteriol. 186:1720-1728(2004) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: TRANSCRIPTIONAL REGULATION. |
| [7] | "Enzyme genomics: application of general enzymatic screens to discover new enzymes." Kuznetsova E., Proudfoot M., Sanders S.A., Reinking J., Savchenko A., Arrowsmith C.H., Edwards A.M., Yakunin A.F. FEMS Microbiol. Rev. 29:263-279(2005) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: FUNCTION. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | U14003 Genomic DNA. Translation: AAA97088.1. Different initiation. U00096 Genomic DNA. Translation: AAC77149.2. AP009048 Genomic DNA. Translation: BAE78193.1. | ||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_418613.2. NC_000913.2. YP_492334.1. NC_007779.1. | ||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P39300. | ||||||||||||||||||
| SMR | P39300. Positions 1-338. | ||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||
| DIP | DIP-12596N. | ||||||||||||||||||
| STRING | 511145.b4192. | ||||||||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||||||||
| PRIDE | P39300. | ||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||
| EnsemblBacteria | AAC77149; AAC77149; b4192. BAE78193; BAE78193; BAE78193. | ||||||||||||||||||
| GeneID | 12933718. 948705. | ||||||||||||||||||
| KEGG | ecj:Y75_p4078. eco:b4192. | ||||||||||||||||||
| PATRIC | 32123959. VBIEscCol129921_4324. | ||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||
| EchoBASE | EB2385. | ||||||||||||||||||
| EcoGene | EG12492. ulaG. | ||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||
| eggNOG | COG2220. | ||||||||||||||||||
| HOGENOM | HOG000127385. | ||||||||||||||||||
| KO | K03476. | ||||||||||||||||||
| OMA | RTVRMIP. | ||||||||||||||||||
| ProtClustDB | PRK11709. | ||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||
| BioCyc | EcoCyc:G7855-MONOMER. ECOL316407:JW5868-MONOMER. MetaCyc:G7855-MONOMER. | ||||||||||||||||||
| BRENDA | 3.1.4.1. 2026. | ||||||||||||||||||
| UniPathway | UPA00263; UER00377. | ||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||
| Genevestigator | P39300. | ||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||
| HAMAP | MF_01266. UlaG. | ||||||||||||||||||
| InterPro | IPR001279. Beta-lactamas-like. IPR023951. L-ascorbate_6P_UlaG. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| SMART | SM00849. Lactamase_B. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P39300. | ||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | ULAG_ECOLI | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P39300 Secondary accession number(s): Q2M6B3 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Escherichia coli Escherichia coli (strain K12): entries and cross-references to EcoGene |
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
