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UniProtKB/Swiss-Prot P39265 (ALSB_ECOLI)
Last modified
June 16, 2009.
Version 78.
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Documents (3) |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: D-allose-binding periplasmic protein Short name=ALBP | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Escherichia coli (strain K12) [Complete proteome] [HAMAP] | ||||||
| Taxonomic identifier | 83333 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Enterobacteriales › Enterobacteriaceae › Escherichia |
Protein attributes
| Sequence length | 311 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Part of the binding-protein-dependent transport system alsBAC for D-allose. Ref.5 |
| Subcellular location | |
| Sequence similarities | Belongs to the bacterial solute-binding protein 2 family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Sugar transport Transport |
| Cellular component | Periplasm |
| Domain | Signal |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | carbohydrate transport Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular component | membrane Inferred from direct assay. Source: UniProtKB periplasmic spaceInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | sugar:hydrogen symporter activity Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 23 | 23 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 24 – 311 | 288 | D-allose-binding periplasmic protein | PRO_0000031719 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 16 | 1 | M → I in CAA57686. Ref.4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 125 – 130 | 6 | AGGNVE → LAQCGS in CAA57686. Ref.4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 26 – 32 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 34 – 36 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 37 – 53 | 17 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 57 – 61 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 68 – 79 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 81 – 88 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 91 – 94 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 97 – 105 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 109 – 115 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 119 – 124 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 130 – 134 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 137 – 152 | 16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 153 – 155 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 157 – 163 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 169 – 183 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 188 – 195 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 200 – 213 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 219 – 224 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 225 – 237 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 241 – 243 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 244 – 250 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 253 – 260 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 266 – 269 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 272 – 288 | 17 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 300 – 303 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 307 – 309 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Analysis of the Escherichia coli genome VI: DNA sequence of the region from 92.8 through 100 minutes." Burland V.D., Plunkett G. III, Sofia H.J., Daniels D.L., Blattner F.R. Nucleic Acids Res. 23:2105-2119(1995) [PubMed: 7610040] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / MG1655 / ATCC 47076. |
| [2] | "The complete genome sequence of Escherichia coli K-12." Blattner F.R., Plunkett G. III, Bloch C.A., Perna N.T., Burland V., Riley M., Collado-Vides J., Glasner J.D., Rode C.K., Mayhew G.F., Gregor J., Davis N.W., Kirkpatrick H.A., Goeden M.A., Rose D.J., Mau B., Shao Y. Science 277:1453-1474(1997) [PubMed: 9278503] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / MG1655 / ATCC 47076. |
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| [4] | "Ribose catabolism of Escherichia coli: characterization of the rpiB gene encoding ribose phosphate isomerase B and of the rpiR gene, which is involved in regulation of rpiB expression." Soerensen K.I., Hove-Jensen B. J. Bacteriol. 178:1003-1011(1996) [PubMed: 8576032] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA] OF 1-130. Strain: K12. |
| [5] | "The D-allose operon of Escherichia coli K-12." Kim C., Song S., Park C. J. Bacteriol. 179:7631-7637(1997) [PubMed: 9401019] [Abstract] Cited for: FUNCTION. |
| [6] | "Structure of D-allose binding protein from Escherichia coli bound to D-allose at 1.8-A resolution." Chaudhuri B.N., Ko J., Park C., Jones T.A., Mowbray S.L. J. Mol. Biol. 286:1519-1531(1999) [PubMed: 10064713] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.8 ANGSTROMS). |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| U14003 Genomic DNA. Translation: AAA96987.1. U00096 Genomic DNA. Translation: AAC77049.1. AP009048 Genomic DNA. Translation: BAE78091.1. X82203 Genomic DNA. Translation: CAA57686.1. | |||||||||||||||||||||||||
| PIR | S56316. | ||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | AP_004590.1. NP_418512.1. | ||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||
| IntAct | P39265. 4 interactions. | ||||||||||||||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||||||||||||||
| TCDB | 3.A.1.2.6. ATP-binding cassette (ABC) superfamily. | ||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 948604. | ||||||||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus JW4049 in contig AP009048_GR. Gene locus b4088 in contig U00096_GR. | ||||||||||||||||||||||||
| KEGG | ecj:JW4049. eco:b4088. | ||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||
| EchoBASE | EB2352. | ||||||||||||||||||||||||
| EcoGene | EG12458. alsB. | ||||||||||||||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | P39265. | ||||||||||||||||||||||||
| OMA | P39265. PANWSRE. | ||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||
| BioCyc | EcoCyc:YJCX-MON. | ||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR001761. Peripla_BP_Lac1. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00532. Peripla_BP_1. 2 hits. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | ALSB_ECOLI | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P39265 Secondary accession number(s): Q2M6L5 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| Escherichia coli Escherichia coli (strain K12): entries and cross-references to EcoGene |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


