P39058 (CEFG_CEPAC) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
October 19, 2011.
Version 72.
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Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Acetyl-CoA--deacetylcephalosporin C acetyltransferase Short name=DAC acetyltransferase Short name=DAC-AT Short name=DCPC-ATF EC=2.3.1.175 Cleaved into the following 2 chains: | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Cephalosporium acremonium (Acremonium chrysogenum) | ||
| Taxonomic identifier | 5044 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Fungi › Dikarya › Ascomycota › Pezizomycotina › Sordariomycetes › Hypocreomycetidae › Hypocreales › mitosporic Hypocreales › Acremonium |
Protein attributes
| Sequence length | 444 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes the conversion of deacetylcephalosporin C to cephalosporin C. |
| Catalytic activity | Acetyl-CoA + deacetylcephalosporin C = CoA + cephalosporin C. |
| Pathway | |
| Subunit structure | Heterodimer of chain I and chain II. |
| Sequence similarities | Belongs to the AB hydrolase superfamily. HTA family. |
| Caution | It is uncertain whether Met-1, Met-46 or Met-60 is the initiator. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Antibiotic biosynthesis |
| Molecular function | Acyltransferase Transferase |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | antibiotic biosynthetic process Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Molecular function | O-acetyltransferase activity Inferred from electronic annotation. Source: InterPro deacetylcephalosporin-C acetyltransferase activityInferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Propeptide | 1 – 71 | 71 | PRO_0000018678 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 72 – 318 | 247 | Acetyl-CoA--deacetylcephalosporin C O-acetyltransferase chain 1 | PRO_0000018679 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 319 – 444 | 126 | Acetyl-CoA--deacetylcephalosporin C O-acetyltransferase chain 2 | PRO_0000018680 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 208 | 1 | Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 421 | 1 | Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 67 – 70 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 76 – 84 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 90 – 101 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 111 – 114 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 124 – 126 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 129 – 131 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 140 – 142 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 144 – 148 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 165 – 167 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 182 – 195 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 201 – 205 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 213 – 217 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 241 – 254 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 256 – 258 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 274 – 283 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 287 – 293 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 330 – 332 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 333 – 346 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 350 – 361 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 373 – 377 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 384 – 388 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 397 – 402 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 410 – 414 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 423 – 426 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 428 – 435 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "The cefG gene of Cephalosporium acremonium is linked to the cefEF gene and encodes a deacetylcephalosporin C acetyltransferase closely related to homoserine O-acetyltransferase." Gutierrez S., Velasco J., Fernandez F.J., Martin J.F. J. Bacteriol. 174:3056-3064(1992) [PubMed: 1569032] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE. Strain: C10. |
| [2] | "Cloning, characterization, and use in strain improvement of the Cephalosporium acremonium gene cefG encoding acetyl transferase." Mathison L., Soliday C., Stepan T., Aldrich T., Rambosek J. Curr. Genet. 23:33-41(1993) [PubMed: 8428381] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: PF14-1. |
| [3] | "Cloning and disruption of the cefG gene encoding acetyl coenzyme A: deacetylcephalosporin C o-acetyltransferase from Acremonium chrysogenum." Matsuda A., Sugiura H., Matsuyama K., Matsumoto H., Ichikawa S., Komatsu K. Biochem. Biophys. Res. Commun. 186:40-46(1992) [PubMed: 1632779] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE OF 60-444. Strain: IS-5. |
| [4] | "Molecular cloning of acetyl coenzyme A: deacetylcephalosporin C o-acetyltransferase cDNA from Acremonium chrysogenum: sequence and expression of catalytic activity in yeast." Matsuda A., Sugiura H., Matsuyama K., Matsumoto H., Ichikawa S., Komatsu K. Biochem. Biophys. Res. Commun. 182:995-1001(1992) [PubMed: 1540196] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA] OF 60-444, PROTEIN SEQUENCE OF 72-91 AND 319-345. Strain: IS-5. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | S83551 mRNA. Translation: AAB21471.2. M91649 Genomic DNA. Translation: AAA32673.1. X65583 Genomic DNA. Translation: CAA46542.1. S39881 Genomic DNA. Translation: AAB22484.1. | ||||||||||||||||||||||||
| PIR | B41864. | ||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P39058. | ||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||
| BioCyc | MetaCyc:MONOMER-13419. | ||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR000073. AB_hydrolase_1. IPR008220. Homoserine_AcTrfase. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR10992:SF262. PTHR10992:SF262. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00561. Abhydrolase_1. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| PIRSF | PIRSF000443. Homoser_Ac_trans. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01392. HomoserO_Ac_trn. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | CEFG_CEPAC | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P39058 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Fungal Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with