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UniProtKB/Swiss-Prot P38995 (ATU2_YEAST)
Last modified
November 25, 2008.
Version 88.
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50% identity |
Documents (3) |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Copper-transporting ATPase EC=3.6.3.4 Alternative name(s): Cu(2+)-ATPase | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Saccharomyces cerevisiae (Baker's yeast) [Complete proteome] | ||||||
| Taxonomic identifier | 4932 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Fungi › Dikarya › Ascomycota › Saccharomycotina › Saccharomycetes › Saccharomycetales › Saccharomycetaceae › Saccharomyces |
Protein attributes
| Sequence length | 1004 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Probably involved in copper transport and in the regulation of cellular copper level. Retrieves copper from the metallochaperone ATX1 and incorporates it into trans-Golgi vesicles. |
| Catalytic activity | ATP + H(2)O + Cu(2+)(In) = ADP + phosphate + Cu(2+)(Out). |
| Subcellular location | Golgi apparatus › trans-Golgi network membrane; Multi-pass membrane protein. |
| Sequence similarities | Belongs to the cation transport ATPase (P-type) family. Type IB subfamily. Contains 2 HMA domains. |
Ontologies
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 1004 | 1004 | Copper-transporting ATPase | PRO_0000046318 | ||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 1 – 262 | 262 | Cytoplasmic Potential | |||||||||||||||||||
| Transmembrane | 263 – 283 | 21 | Potential | |||||||||||||||||||
| Topological domain | 284 – 303 | 20 | Lumenal, vesicle Potential | |||||||||||||||||||
| Transmembrane | 304 – 324 | 21 | Potential | |||||||||||||||||||
| Topological domain | 325 – 335 | 11 | Cytoplasmic Potential | |||||||||||||||||||
| Transmembrane | 336 – 356 | 21 | Potential | |||||||||||||||||||
| Topological domain | 357 – 370 | 14 | Lumenal, vesicle Potential | |||||||||||||||||||
| Transmembrane | 371 – 391 | 21 | Potential | |||||||||||||||||||
| Topological domain | 392 – 528 | 137 | Cytoplasmic Potential | |||||||||||||||||||
| Transmembrane | 529 – 549 | 21 | Potential | |||||||||||||||||||
| Topological domain | 550 – 577 | 28 | Lumenal, vesicle Potential | |||||||||||||||||||
| Transmembrane | 578 – 598 | 21 | Potential | |||||||||||||||||||
| Topological domain | 599 – 901 | 303 | Cytoplasmic Potential | |||||||||||||||||||
| Transmembrane | 902 – 924 | 23 | Potential | |||||||||||||||||||
| Topological domain | 925 – 927 | 3 | Lumenal, vesicle Potential | |||||||||||||||||||
| Transmembrane | 928 – 950 | 23 | Potential | |||||||||||||||||||
| Topological domain | 951 – 1004 | 54 | Cytoplasmic Potential | |||||||||||||||||||
| Domain | 3 – 68 | 66 | HMA 1 | |||||||||||||||||||
| Domain | 81 – 147 | 67 | HMA 2 | |||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||
| Active site | 627 | 1 | 4-aspartylphosphate intermediate By similarity | |||||||||||||||||||
| Metal binding | 13 | 1 | Copper | |||||||||||||||||||
| Metal binding | 16 | 1 | Copper | |||||||||||||||||||
| Metal binding | 91 | 1 | Copper Potential | |||||||||||||||||||
| Metal binding | 94 | 1 | Copper Potential | |||||||||||||||||||
| Metal binding | 838 | 1 | Magnesium By similarity | |||||||||||||||||||
| Metal binding | 842 | 1 | Magnesium By similarity | |||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 2 – 8 | 7 | ||||||||||||||||||||
| Helix | 14 – 25 | 12 | ||||||||||||||||||||
| Beta strand | 27 – 33 | 7 | ||||||||||||||||||||
| Turn | 37 – 40 | 4 | ||||||||||||||||||||
| Beta strand | 41 – 46 | 6 | ||||||||||||||||||||
| Helix | 52 – 62 | 11 | ||||||||||||||||||||
| Beta strand | 66 – 70 | 5 | ||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Sequence, mapping and disruption of CCC2, a gene that cross-complements the Ca(2+)-sensitive phenotype of csg1 mutants and encodes a P-type ATPase belonging to the Cu(2+)-ATPase subfamily." Fu D., Beeler T.J., Dunn T.M. Yeast 11:283-292(1995) [PubMed: 7785328] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [2] | "The nucleotide sequence of Saccharomyces cerevisiae chromosome IV." Jacq C., Alt-Moerbe J., Andre B., Arnold W., Bahr A., Ballesta J.P.G., Bargues M., Baron L., Becker A., Biteau N., Bloecker H., Blugeon C., Boskovic J., Brandt P., Brueckner M., Buitrago M.J., Coster F., Delaveau T. Zaccaria P.Nature 387:75-78(1997) [PubMed: 9169867] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 204511 / S288c / AB972. |
| [3] | "Characterization of the binding interface between the copper chaperone Atx1 and the first cytosolic domain of Ccc2 ATPase." Arnesano F., Banci L., Bertini I., Cantini F., Ciofi-Baffoni S., Huffman D.L., O'Halloran T.V. J. Biol. Chem. 276:41365-41376(2001) [PubMed: 11500502] [Abstract] Cited for: METAL-BINDING SITES. |
| [4] | "Solution structure of the yeast copper transporter domain Ccc2a in the apo and Cu(I)-loaded states." Banci L., Bertini I., Ciofi-Baffoni S., Huffman D.L., O'Halloran T.V. J. Biol. Chem. 276:8415-8426(2001) [PubMed: 11083871] [Abstract] Cited for: STRUCTURE BY NMR OF 1-72 IN APO AND COPPER-BOUND FORMS. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| L36317 Genomic DNA. Translation: AAC37425.1. U51030 Genomic DNA. Translation: AAB64451.1. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | S55353. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_010556.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| DIP | DIP:906N. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Ensembl | YDR270W. Saccharomyces cerevisiae. [Contig view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 851862. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus YDR270W in contig Z71256_GR. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| KEGG | sce:YDR270W. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| NMPDR | fig|4932.3.peg.1318. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| CYGD | YDR270w. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SGD | S000002678. CCC2. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Yeast-GFP | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | P38995. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ArrayExpress | P38995. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GermOnline | YDR270W. Saccharomyces cerevisiae. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR006416. ATPase-IB_hvy. IPR001757. ATPase_P. IPR006403. ATPase_P_cat/Cu. IPR005834. Dehalogen-like_hydro. IPR008250. E1-E2_ATPase_reg. IPR006121. HeavyMe_transpt. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR11939. ATPase_P. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00122. E1-E2_ATPase. 1 hit. PF00403. HMA. 2 hits. PF00702. Hydrolase. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00119. CATATPASE. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01511. ATPase-IB1_Cu. 1 hit. TIGR01525. ATPase-IB_hvy. 1 hit. TIGR01494. ATPase_P-type. 2 hits. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00154. ATPASE_E1_E2. 1 hit. PS01047. HMA_1. 2 hits. PS50846. HMA_2. 2 hits. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Other Resources | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| LinkHub | P38995. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| NextBio | 969806. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | ATU2_YEAST | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P38995 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | FPAP (Fungal Proteome Annotation Project) | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |
| Yeast Yeast (Saccharomyces cerevisiae): entries, gene names and cross-references to SGD |

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