P38038 (CYSJ_ECOLI) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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May 1, 2013.
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| Protein names | Recommended name: Sulfite reductase [NADPH] flavoprotein alpha-component Short name=SiR-FP EC=1.8.1.2 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Escherichia coli (strain K12) [Reference proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 83333 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Enterobacteriales › Enterobacteriaceae › Escherichia › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 599 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Component of the sulfite reductase complex that catalyzes the 6-electron reduction of sulfite to sulfide. This is one of several activities required for the biosynthesis of L-cysteine from sulfate. The flavoprotein component catalyzes the electron flow from NADPH -> FAD -> FMN to the hemoprotein component. HAMAP-Rule MF_01541 |
| Catalytic activity | H2S + 3 NADP+ + 3 H2O = sulfite + 3 NADPH. Ref.13 |
| Cofactor | Binds 1 FAD per subunit. Ref.13 Binds 1 FMN per subunit. Ref.13 |
| Pathway | Sulfur metabolism; hydrogen sulfide biosynthesis; hydrogen sulfide from sulfite (NADPH route): step 1/1. HAMAP-Rule MF_01541 |
| Subunit structure | Alpha(8)-beta8. The alpha component is a flavoprotein, the beta component is a hemoprotein. Ref.12 |
| Sequence similarities | Contains 1 FAD-binding FR-type domain. Contains 1 flavodoxin-like domain. |
Ontologies
Binary interactions
With | Entry | #Exp. | IntAct | Notes |
|---|---|---|---|---|
| ycbX | P75863 | 2 | EBI-544440,EBI-544422 |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Initiator methionine | 1 | 1 | Removed HAMAP-Rule MF_01541 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 2 – 599 | 598 | Sulfite reductase [NADPH] flavoprotein alpha-component HAMAP-Rule MF_01541 | PRO_0000199923 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 64 – 202 | 139 | Flavodoxin-like | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 234 – 448 | 215 | FAD-binding FR-type | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 70 – 74 | 5 | FMN HAMAP-Rule MF_01541 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 117 – 122 | 6 | FMN HAMAP-Rule MF_01541 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 150 – 181 | 32 | FMN HAMAP-Rule MF_01541 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 386 – 389 | 4 | FAD HAMAP-Rule MF_01541 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 420 – 422 | 3 | FAD HAMAP-Rule MF_01541 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 519 – 527 | 9 | NADP HAMAP-Rule MF_01541 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 489 | 1 | NADP | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 156 | 1 | S → T in AAA23650. Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 268 | 1 | M → L in AAA23650. Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 508 | 1 | D → E in AAA23650. Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 65 – 69 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 71 – 73 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 74 – 89 | 16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 94 – 97 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 98 – 100 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 103 – 108 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 110 – 117 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 120 – 122 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 126 – 128 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 129 – 135 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 147 – 153 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 158 – 160 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 163 – 175 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 178 – 181 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 184 – 186 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 191 – 206 | 16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 233 – 235 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 237 – 246 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 253 – 262 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 275 – 278 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 284 – 293 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 300 – 304 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 307 – 310 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 311 – 318 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 326 – 336 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 339 – 341 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 342 – 344 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 349 – 357 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 360 – 366 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 373 – 379 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 386 – 390 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 394 – 396 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 399 – 407 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 409 – 412 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 415 – 418 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 420 – 427 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 434 – 440 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 455 – 458 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 461 – 464 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 465 – 477 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 483 – 490 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 492 – 495 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 499 – 507 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 513 – 518 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 521 – 524 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 528 – 534 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 536 – 544 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 548 – 554 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 555 – 557 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 558 – 572 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 573 – 575 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 578 – 590 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 594 – 599 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
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| [1] | "Characterization of the flavoprotein moieties of NADPH-sulfite reductase from Salmonella typhimurium and Escherichia coli. Physicochemical and catalytic properties, amino acid sequence deduced from DNA sequence of cysJ, and comparison with NADPH-cytochrome P-450 reductase." Ostrowski J., Barber M.J., Rueger D.C., Miller B.E., Siegel L.M., Kredich N.M. J. Biol. Chem. 264:15796-15808(1989) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: B. |
| [2] | "The complete genome sequence of Escherichia coli K-12." Blattner F.R., Plunkett G. III, Bloch C.A., Perna N.T., Burland V., Riley M., Collado-Vides J., Glasner J.D., Rode C.K., Mayhew G.F., Gregor J., Davis N.W., Kirkpatrick H.A., Goeden M.A., Rose D.J., Mau B., Shao Y. Science 277:1453-1474(1997) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / MG1655 / ATCC 47076. |
| [3] | "Highly accurate genome sequences of Escherichia coli K-12 strains MG1655 and W3110." Hayashi K., Morooka N., Yamamoto Y., Fujita K., Isono K., Choi S., Ohtsubo E., Baba T., Wanner B.L., Mori H., Horiuchi T. Mol. Syst. Biol. 2:E1-E5(2006) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / W3110 / ATCC 27325 / DSM 5911. |
| [4] | "Characterization of the cysJIH regions of Salmonella typhimurium and Escherichia coli B. DNA sequences of cysI and cysH and a model for the siroheme-Fe4S4 active center of sulfite reductase hemoprotein based on amino acid homology with spinach nitrite reductase." Ostrowski J., Wu J.-Y., Rueger D.C., Miller B.E., Siegel L.M., Kredich N.M. J. Biol. Chem. 264:15726-15737(1989) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA] OF 594-599. Strain: B. |
| [5] | "NADPH-sulfite reductase flavoprotein from Escherichia coli: contribution to the flavin content and subunit interaction." Eschenbrenner M., Coves J., Fontecave M. FEBS Lett. 374:82-84(1995) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: CHARACTERIZATION OF FAD AND FMN DOMAINS. |
| [6] | "The flavin reductase activity of the flavoprotein component of sulfite reductase from Escherichia coli. A new model for the protein structure." Eschenbrenner M., Coves J., Fontecave M. J. Biol. Chem. 270:20550-20555(1995) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: CHARACTERIZATION AS A NADPH:FLAVIN OXIDOREDUCTASE. |
| [7] | "Flavin mononucleotide-binding domain of the flavoprotein component of the sulfite reductase from Escherichia coli." Coves J., Zeghouf M., Macherel D., Guigliarelli B., Asso M., Fontecave M. Biochemistry 36:5921-5928(1997) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: CHARACTERIZATION OF FMN DOMAIN 1-220. |
| [8] | "The flavoprotein component of the Escherichia coli sulfite reductase can act as a cytochrome P450c17 reductase." Zeghouf M., Defaye G., Fontecave M., Coves J. Biochem. Biophys. Res. Commun. 246:602-605(1998) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: CHARACTERIZATION AS A NADPH-CYTOCHROME P450 REDUCTASE. |
| [9] | "The flavoprotein component of the Escherichia coli sulfite reductase: expression, purification, and spectral and catalytic properties of a monomeric form containing both the flavin adenine dinucleotide and the flavin mononucleotide cofactors." Zeghouf M., Fontecave M., Macherel D., Coves J. Biochemistry 37:6114-6123(1998) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: CHARACTERIZATION. |
| [10] | "Overexpression of the FAD-binding domain of the sulphite reductase flavoprotein component from Escherichia coli and its inhibition by iodonium diphenyl chloride." Coves J., Lebrun C., Gervasi G., Dalbon P., Fontecave M. Biochem. J. 342:465-472(1999) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: CHARACTERIZATION OF FAD DOMAIN. |
| [11] | "Reactivity, secondary structure, and molecular topology of the Escherichia coli sulfite reductase flavodoxin-like domain." Champier L., Sibille N., Bersch B., Brutscher B., Blackledge M., Coves J. Biochemistry 41:3770-3780(2002) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: CHARACTERIZATION, STRUCTURE BY NMR OF 53-220. |
| [12] | "A simplifed functional version of the Escherichia coli sulfite reductase." Zeghouf M., Fontecave M., Coves J. J. Biol. Chem. 275:37651-37656(2000) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: QUATERNARY STRUCTURE. |
| [13] | "Four crystal structures of the 60 kDa flavoprotein monomer of the sulfite reductase indicate a disordered flavodoxin-like module." Gruez A., Pignol D., Zeghouf M., Coves J., Fontecave M., Ferrer J.-L., Fontecilla-Camps J.-C. J. Mol. Biol. 299:199-212(2000) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.01 ANGSTROMS) OF 226-599 IN COMPLEXES WITH FAD AND NADP, COFACTOR, MASS SPECTROMETRY, PARTIAL PROTEIN SEQUENCE, CATALYTIC ACTIVITY. |
| [14] | "Solution structure of the sulfite reductase flavodoxin-like domain from Escherichia coli." Sibille N., Blackledge M., Brutscher B., Coves J., Bersch B. Biochemistry 44:9086-9095(2005) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: STRUCTURE BY NMR OF 53-218 IN COMPLEX WITH FMN. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | M23008 Genomic DNA. Translation: AAA23650.1. U29579 Genomic DNA. Translation: AAA69274.1. U00096 Genomic DNA. Translation: AAC75806.1. AP009048 Genomic DNA. Translation: BAE76841.1. | ||||||||||||||||||||||||
| PIR | H65057. | ||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_417244.1. NC_000913.2. YP_490973.1. NC_007779.1. | ||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||
| DisProt | DP00190. | ||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P38038. | ||||||||||||||||||||||||
| SMR | P38038. Positions 64-599. | ||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||
| DIP | DIP-9381N. | ||||||||||||||||||||||||
| IntAct | P38038. 3 interactions. | ||||||||||||||||||||||||
| MINT | MINT-1239442. | ||||||||||||||||||||||||
| STRING | 511145.b2764. | ||||||||||||||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||||||||||||||
| PaxDb | P38038. | ||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||
| EnsemblBacteria | AAC75806; AAC75806; b2764. BAE76841; BAE76841; BAE76841. | ||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 12933289. 947239. | ||||||||||||||||||||||||
| KEGG | ecj:Y75_p2702. eco:b2764. | ||||||||||||||||||||||||
| PATRIC | 32120940. VBIEscCol129921_2862. | ||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||
| EchoBASE | EB0188. | ||||||||||||||||||||||||
| EcoGene | EG10191. cysJ. | ||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||
| eggNOG | COG0369. | ||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | HOG000282025. | ||||||||||||||||||||||||
| KO | K00380. | ||||||||||||||||||||||||
| OMA | SDKDVRH. | ||||||||||||||||||||||||
| ProtClustDB | PRK10953. | ||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||
| BioCyc | EcoCyc:ALPHACOMP-MONOMER. ECOL316407:JW2734-MONOMER. MetaCyc:ALPHACOMP-MONOMER. | ||||||||||||||||||||||||
| UniPathway | UPA00140; UER00207. | ||||||||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||||||||
| Genevestigator | P38038. | ||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | 1.20.990.10. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| HAMAP | MF_01541. CysJ. | ||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR010199. CysJ. IPR003097. FAD-binding_1. IPR017927. Fd_Rdtase_FAD-bd. IPR001094. Flavdoxin. IPR008254. Flavodoxin/NO_synth. IPR001709. Flavoprot_Pyr_Nucl_cyt_Rdtase. IPR023173. NADPH_Cyt_P450_Rdtase_dom3. IPR001433. OxRdtase_FAD/NAD-bd. IPR017938. Riboflavin_synthase-like_b-brl. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00667. FAD_binding_1. 1 hit. PF00258. Flavodoxin_1. 1 hit. PF00175. NAD_binding_1. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| PIRSF | PIRSF000207. SiR-FP_CysJ. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00369. FLAVODOXIN. PR00371. FPNCR. | ||||||||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF63380. Riboflavin_synthase_like_b-brl. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01931. cysJ. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS51384. FAD_FR. 1 hit. PS50902. FLAVODOXIN_LIKE. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P38038. | ||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | CYSJ_ECOLI | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P38038 Secondary accession number(s): P14782, Q2MA65 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Escherichia coli Escherichia coli (strain K12): entries and cross-references to EcoGene |
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
