P37334 (BPHE_BURXL) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
January 25, 2012.
Version 75.
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| Protein names | Recommended name: Biphenyl dioxygenase subunit beta EC=1.14.12.18 Alternative name(s): Biphenyl 2,3-dioxygenase | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Burkholderia xenovorans (strain LB400) [Complete proteome] [HAMAP] | ||||||
| Taxonomic identifier | 266265 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Betaproteobacteria › Burkholderiales › Burkholderiaceae › Burkholderia |
Protein attributes
| Sequence length | 188 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | The beta subunit may be responsible for the substrate specificity of the enzyme. |
| Catalytic activity | Biphenyl + NADH + O2 = (1S,2R)-3-phenylcyclohexa-3,5-diene-1,2-diol + NAD+. |
| Pathway | |
| Subunit structure | Heterohexamer consisting of three BphA subunits and three BphE subunits. A ferredoxin (BphF) and a ferredoxin reductase (BphG) must be present to obtain activity. |
| Sequence similarities | Belongs to the bacterial ring-hydroxylating dioxygenase beta subunit family. |
| Sequence caution | The sequence ABE37058.1 differs from that shown. Reason: Erroneous initiation. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Aromatic hydrocarbons catabolism |
| Ligand | NAD |
| Molecular function | Dioxygenase Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | aromatic compound catabolic process Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | biphenyl 2,3-dioxygenase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC oxidoreductase activity, acting on single donors with incorporation of molecular oxygen, incorporation of two atoms of oxygenInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Initiator methionine | 1 | 1 | Removed Ref.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 2 – 188 | 187 | Biphenyl dioxygenase subunit beta | PRO_0000085068 | |||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 22 – 39 | 18 | |||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 43 – 47 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 50 – 59 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 80 – 84 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 86 – 89 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 93 – 97 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 109 – 121 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 127 – 140 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 141 – 143 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 144 – 148 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 152 – 157 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 166 – 172 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 177 – 182 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Nucleotide sequencing and transcriptional mapping of the genes encoding biphenyl dioxygenase, a multicomponent polychlorinated-biphenyl-degrading enzyme in Pseudomonas strain LB400." Erickson B.D., Mondello F.J. J. Bacteriol. 174:2903-2912(1992) [PubMed: 1569021] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [2] | "Burkholderia xenovorans LB400 harbors a multi-replicon, 9.73-Mbp genome shaped for versatility." Chain P.S.G., Denef V.J., Konstantinidis K.T., Vergez L.M., Agullo L., Reyes V.L., Hauser L., Cordova M., Gomez L., Gonzalez M., Land M., Lao V., Larimer F., LiPuma J.J., Mahenthiralingam E., Malfatti S.A., Marx C.J., Parnell J.J. Tiedje J.M.Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 103:15280-15287(2006) [PubMed: 17030797] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: LB400. |
| [3] | "Purification and characterization of the oxygenase component of biphenyl 2,3-dioxygenase from Pseudomonas sp. strain LB400." Haddock J.D., Gibson D.T. J. Bacteriol. 177:5834-5839(1995) [PubMed: 7592331] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 2-12, CHARACTERIZATION. |
| [4] | Erratum Haddock J.D., Gibson D.T. J. Bacteriol. 178:258-258(1996) |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | M86348 Genomic DNA. Translation: AAB63426.1. CP000272 Genomic DNA. Translation: ABE37058.1. Different initiation. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | YP_556408.1. NC_007953.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P37334. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMR | P37334. Positions 10-188. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| STRING | P37334. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 4010708. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus Bxeno_C1130 in contig CP000272_GR. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| KEGG | bxe:Bxe_C1196. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PATRIC | 19343377. VBIBurXen52548_8946. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | HBG582498. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| OMA | DIFAGER. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtClustDB | CLSK922463. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| BioCyc | BXEN266265:BXE_C1196-MONOMER. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR000391. Rng_hydr_dOase-bsu. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| KO | K08689. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00866. Ring_hydroxyl_B. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | BPHE_BURXL | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P37334 Secondary accession number(s): Q13FT1 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with