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UniProtKB/Swiss-Prot P36897 (TGFR1_HUMAN)
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November 3, 2009.
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: TGF-beta receptor type-1 EC=2.7.11.30 Alternative name(s): Transforming growth factor-beta receptor type I Short name=TGF-beta receptor type I TGF-beta type I receptor TbetaR-I TGFR-1 Serine/threonine-protein kinase receptor R4 Short name=SKR4 Activin receptor-like kinase 5 Short name=ALK-5 | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Homo sapiens (Human) [Complete proteome] | ||
| Taxonomic identifier | 9606 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Primates › Haplorrhini › Catarrhini › Hominidae › Homo |
Protein attributes
| Sequence length | 503 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | On ligand binding, forms a receptor complex consisting of two type II and two type I transmembrane serine/threonine kinases. Type II receptors phosphorylate and activate type I receptors which autophosphorylate, then bind and activate SMAD transcriptional regulators. Receptor for TGF-beta. Ref.5 |
| Catalytic activity | ATP + [receptor-protein] = ADP + [receptor-protein] phosphate. |
| Cofactor | Magnesium or manganese By similarity. |
| Subunit structure | Interacts with CD109. The unphosphorylated protein interacts with FKBP1A and is stabilized the inactive conformation. Phosphorylation of the GS region abrogates FKBP1A binding. Interacts with SMAD2 when phosphorylated on several residues in the GS region. Ref.5 Ref.6 Ref.9 |
| Subcellular location | |
| Tissue specificity | Found in all tissues examined, most abundant in placenta and least abundant in brain and heart. |
| Post-translational modification | Phosphorylated at basal levels in the absence of ligand binding. Activated by multiple phosphorylation, mainly in the GS region. Ref.5 Ref.9 |
| Involvement in disease | Defects in TGFBR1 are the cause of Loeys-Dietz syndrome type 1A (LDS1A) [MIM:609192]; also known as Furlong syndrome or Loeys-Dietz aortic aneurysm syndrome (LDAS). LDS1 is an aortic aneurysm syndrome with widespread systemic involvement. The disorder is characterized by arterial tortuosity and aneurysms, craniosynostosis, hypertelorism, and bifid uvula or cleft palate. Other findings include exotropy, micrognathia and retrognathia, structural brain abnormalities, intellectual deficit, congenital heart disease, translucent skin, joint hyperlaxity and aneurysm with dissection throughout the arterial tree. Ref.15 Ref.17 Ref.18 Defects in TGFBR1 are the cause of Loeys-Dietz syndrome type 2A (LDS2A) [MIM:608967]. LDS2 is an aortic aneurysm syndrome with widespread systemic involvement. Physical findings include prominent joint laxity, easy bruising, wide and atrophic scars, velvety and translucent skin with easily visible veins, spontaneous rupture of the spleen or bowel, diffuse arterial aneurysms and dissections, and catastrophic complications of pregnancy, including rupture of the gravid uterus and the arteries, either during pregnancy or in the immediate postpartum period. LDS2 is characterized by the absence of craniofacial abnormalities with the exception of bifid uvula that can be present in some patients. Defects in TGFBR1 are the cause of aortic aneurysm familial thoracic type 5 (AAT5) [MIM:608967]. Aneurysms and dissections of the aorta usually result from degenerative changes in the aortic wall. Thoracic aortic aneurysms and dissections are primarily associated with a characteristic histologic appearance known as 'medial necrosis' in which there is degeneration and fragmentation of elastic fibers, loss of smooth muscle cells, and an accumulation of basophilic ground substance. Ref.18 |
| Sequence similarities | Belongs to the protein kinase superfamily. TKL Ser/Thr protein kinase family. TGFB receptor subfamily. Contains 1 GS domain. Contains 1 protein kinase domain. |
Ontologies
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 24 | 24 | Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 25 – 503 | 479 | TGF-beta receptor type-1 | PRO_0000024423 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 25 – 125 | 101 | Extracellular Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 126 – 147 | 22 | Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 148 – 503 | 356 | Cytoplasmic Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 175 – 204 | 30 | GS | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 205 – 495 | 291 | Protein kinase | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 211 – 219 | 9 | ATP By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 333 | 1 | Proton acceptor By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 232 | 1 | ATP By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 185 | 1 | Phosphothreonine Ref.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 186 | 1 | Phosphothreonine Ref.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 187 | 1 | Phosphoserine Ref.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 189 | 1 | Phosphoserine Ref.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 191 | 1 | Phosphoserine Ref.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 45 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 36 ↔ 54 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 38 ↔ 41 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 48 ↔ 71 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 86 ↔ 100 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 101 ↔ 106 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Natural variations | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 24 – 26 | 3 | Missing in allele TGFBR1*6A; could be a tumor susceptibility allele. | VAR_022342 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 26 | 1 | A → AA in allele TGFBR1*10A; rare polymorphism. Ref.12 | VAR_022343 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 139 | 1 | I → V | VAR_054160 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 153 | 1 | V → I | VAR_041412 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 200 | 1 | T → I in LDS1A. Ref.15 | VAR_022344 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 232 | 1 | K → E in LDS2A. Ref.19 | VAR_029481 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 241 | 1 | S → L in LDS1A. Ref.17 Ref.18 | VAR_029482 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 267 | 1 | N → H in a patient with Marfan syndrome. Ref.18 | VAR_029483 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 291 | 1 | Y → C | VAR_041413 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 318 | 1 | M → R in LDS1A. Ref.15 | VAR_022345 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 400 | 1 | D → G in LDS1A. Ref.15 | VAR_022346 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 487 | 1 | R → P in LDS1A and LDS2A. Ref.15 Ref.19 | VAR_022347 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 487 | 1 | R → Q in LDS2A and AAT5. Ref.18 Ref.19 | VAR_029484 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 487 | 1 | R → W in LDS2A. Ref.19 | VAR_029485 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 185 – 186 | 2 | TT → VV: Loss of phosphorylation on threonine residues. Loss of threonine phosphorylation, reduced phosphorylation on serine residues and loss of response to TGF-beta; when associated with A-187; A-189 and A-191. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 187 | 1 | S → A: Loss of threonine phosphorylation, reduced phosphorylation on serine residues and loss of response to TGF-beta; when associated with 185-VV-186; A-189 and A-191. Ref.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 189 | 1 | S → A: Loss of threonine phosphorylation, reduced phosphorylation on serine residues and loss of response to TGF-beta; when associated with 185-VV-186; A-187 and A-191. Ref.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 191 | 1 | S → A: Loss of threonine phosphorylation, reduced phosphorylation on serine residues and loss of response to TGF-beta; when associated with 185-VV-186; A-187 and A-189. Ref.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 200 | 1 | T → D: Loss of response to TGF-beta. Ref.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 200 | 1 | T → V: Loss of phosphorylation. Loss of response to TGF-beta. Ref.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 204 | 1 | T → D: Constitutive activation. Ref.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 204 | 1 | T → V: Reduced phosphorylation. Reduced response to TGF-beta. Ref.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 177 – 183 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 191 – 193 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 195 – 199 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 202 – 204 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 206 – 212 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 215 – 217 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 219 – 224 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 227 – 234 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 239 – 251 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 262 – 267 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 271 – 273 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 276 – 280 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 288 – 294 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 299 – 317 | 19 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 328 – 330 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 336 – 338 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 339 – 341 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 347 – 349 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 356 – 359 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 360 – 363 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 364 – 366 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 376 – 378 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 381 – 384 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 393 – 413 | 21 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 427 – 431 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 438 – 445 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 456 – 459 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 462 – 472 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 479 – 481 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 485 – 499 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
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| [1] | "Cloning of a TGF beta type I receptor that forms a heteromeric complex with the TGF beta type II receptor." Franzen P., ten Dijke P., Ichijo H., Yamashita H., Schulz P., Heldin C.-H., Miyazono K. Cell 75:681-692(1993) [PubMed: 8242743] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. |
| [2] | "Cloning and genomic organization of the human transforming growth factor-beta type I receptor gene." Vellucci V.F., Reiss M. Genomics 46:278-283(1997) [PubMed: 9417915] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [3] | "The genomic structure of the gene encoding the human transforming growth factor beta type I receptor." Lynch M.A., Song H., DeGroff V.L., Alam K.Y., Adams E.M., Weghorst C.M. Submitted (NOV-1997) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [4] | NIEHS SNPs program Submitted (DEC-2003) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [5] | "GS domain mutations that constitutively activate T beta R-I, the downstream signaling component in the TGF-beta receptor complex." Wieser R., Wrana J.L., Massague J. EMBO J. 14:2199-2208(1995) [PubMed: 7774578] [Abstract] Cited for: FUNCTION, PHOSPHORYLATION AT THR-185; THR-186; SER-187; SER-189 AND SER-191, SUBCELLULAR LOCATION, SUBUNIT, MUTAGENESIS OF 185-THR-THR-186; SER-187; SER-189; SER-191; THR-200 AND THR-204. |
| [6] | "Identification of CD109 as part of the TGF-beta receptor system in human keratinocytes." Finnson K.W., Tam B.Y.Y., Liu K., Marcoux A., Lepage P., Roy S., Bizet A.A., Philip A. FASEB J. 20:1525-1527(2006) [PubMed: 16754747] [Abstract] Cited for: INTERACTION WITH CD109. |
| [7] | "Extracellular domain of type I receptor for transforming growth factor-beta: molecular modelling using protectin (CD59) as a template." Jokiranta T.S., Tissari J., Teleman O., Meri S. FEBS Lett. 376:31-36(1995) [PubMed: 8521960] [Abstract] Cited for: 3D-STRUCTURE MODELING OF 34-114. |
| [8] | "Crystal structure of the cytoplasmic domain of the type I TGF beta receptor in complex with FKBP12." Huse M., Chen Y.-G., Massague J., Kuriyan J. Cell 96:425-436(1999) [PubMed: 10025408] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.6 ANGSTROMS) OF 162-503 IN COMPLEX WITH FKBP1A. |
| [9] | "The TGF beta receptor activation process: an inhibitor- to substrate-binding switch." Huse M., Muir T.W., Xu L., Chen Y.-G., Kuriyan J., Massague J. Mol. Cell 8:671-682(2001) [PubMed: 11583628] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.9 ANGSTROMS) OF 162-503, PHOSPHORYLATION, INTERACTION WITH SMAD2 AND FKBP1A. |
| [10] | "Synthesis and activity of new aryl- and heteroaryl-substituted 5,6-dihydro-4H-pyrrolo[1,2-b]pyrazole inhibitors of the transforming growth factor-beta type I receptor kinase domain." Sawyer J.S., Beight D.W., Britt K.S., Anderson B.D., Campbell R.M., Goodson T. Jr., Herron D.K., Li H.-Y., McMillen W.T., Mort N., Parsons S., Smith E.C.R., Wagner J.R., Yan L., Zhang F., Yingling J.M. Bioorg. Med. Chem. Lett. 14:3581-3584(2004) [PubMed: 15177479] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.3 ANGSTROMS) OF 175-500 IN COMPLEX WITH SYNTHETIC INHIBITOR. |
| [11] | "Identification of 1,5-naphthyridine derivatives as a novel series of potent and selective TGF-beta type I receptor inhibitors." Gellibert F., Woolven J., Fouchet M.-H., Mathews N., Goodland H., Lovegrove V., Laroze A., Nguyen V.-L., Sautet S., Wang R., Janson C., Smith W., Krysa G., Boullay V., De Gouville A.-C., Huet S., Hartley D. J. Med. Chem. 47:4494-4506(2004) [PubMed: 15317461] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.0 ANGSTROMS) OF 201-503 IN COMPLEX WITH SYNTHETIC INHIBITOR. |
| [12] | "Type I transforming growth factor beta receptor maps to 9q22 and exhibits a polymorphism and a rare variant within a polyalanine tract." Pasche B., Luo Y., Rao P.H., Nimer S.D., Dmitrovsky E., Caron P., Luzzatto L., Offit K., Cordon-Cardo C., Renault B., Satagopan J.M., Murty V.V.V.S., Massague J. Cancer Res. 58:2727-2732(1998) [PubMed: 9661882] [Abstract] Cited for: VARIANT TGFBR1*6A ALA-24--26-ALA DEL, VARIANT TGFBR1*10A ALA-26 INS. |
| [13] | "TGFBR1*6A and cancer risk: a meta-analysis of seven case-control studies." Kaklamani V.G., Hou N., Bian Y., Reich J., Offit K., Michel L.S., Rubinstein W.S., Rademaker A., Pasche B. J. Clin. Oncol. 21:3236-3243(2003) [PubMed: 12947057] [Abstract] Cited for: ANALYSIS OF VARIANT TGFBR1*6A ALA-24--26-ALA DEL IN CANCER RISK. |
| [14] | "No major association between TGFBR1*6A and prostate cancer." Kaklamani V.G., Baddi L., Rosman D., Liu J., Ellis N., Oddoux C., Ostrer H., Chen Y., Ahsan H., Offit K., Pasche B. BMC Genet. 5:28-28(2004) [PubMed: 15385056] [Abstract] Cited for: ANALYSIS OF VARIANT TGFBR1*6A ALA-24--26-ALA DEL IN PROSTATE CANCER. |
| [15] | "A syndrome of altered cardiovascular, craniofacial, neurocognitive and skeletal development caused by mutations in TGFBR1 or TGFBR2." Loeys B.L., Chen J., Neptune E.R., Judge D.P., Podowski M., Holm T., Meyers J., Leitch C.C., Katsanis N., Sharifi N., Xu F.L., Myers L.A., Spevak P.J., Cameron D.E., De Backer J.F., Hellemans J., Chen Y., Davis E.C. Dietz H.C.Nat. Genet. 37:275-281(2005) [PubMed: 15731757] [Abstract] Cited for: VARIANTS LDS1A ILE-200; ARG-318; GLY-400 AND PRO-487. |
| [16] | "TGFBR1(*)6A is not associated with prostate cancer in men of European ancestry." Suarez B.K., Pal P., Jin C.H., Kaushal R., Sun G., Jin L., Pasche B., Deka R., Catalona W.J. Prostate Cancer Prostatic Dis. 8:50-53(2005) [PubMed: 15505640] [Abstract] Cited for: ANALYSIS OF VARIANT TGFBR1*6A ALA-24--26-ALA DEL IN PROSTATE CANCER. |
| [17] | "FBN1, TGFBR1, and the Marfan-craniosynostosis/mental retardation disorders revisited." Ades L.C., Sullivan K., Biggin A., Haan E.A., Brett M., Holman K.J., Dixon J., Robertson S., Holmes A.D., Rogers J., Bennetts B. Am. J. Med. Genet. A 140:1047-1058(2006) [PubMed: 16596670] [Abstract] Cited for: VARIANT LDS1A LEU-241. |
| [18] | "Identification and in silico analyses of novel TGFBR1 and TGFBR2 mutations in Marfan syndrome-related disorders." Matyas G., Arnold E., Carrel T., Baumgartner D., Boileau C., Berger W., Steinmann B. Hum. Mutat. 27:760-769(2006) [PubMed: 16791849] [Abstract] Cited for: VARIANT LDS1A LEU-241, VARIANT AAT5 GLN-487, VARIANT HIS-267. |
| [19] | "Aneurysm syndromes caused by mutations in the TGF-beta receptor." Loeys B.L., Schwarze U., Holm T., Callewaert B.L., Thomas G.H., Pannu H., De Backer J.F., Oswald G.L., Symoens S., Manouvrier S., Roberts A.E., Faravelli F., Greco M.A., Pyeritz R.E., Milewicz D.M., Coucke P.J., Cameron D.E., Braverman A.C. Dietz H.C.N. Engl. J. Med. 355:788-798(2006) [PubMed: 16928994] [Abstract] Cited for: VARIANTS LDS2A GLU-232; TRP-487; PRO-487 AND GLN-487. |
| [20] | "Patterns of somatic mutation in human cancer genomes." Greenman C., Stephens P., Smith R., Dalgliesh G.L., Hunter C., Bignell G., Davies H., Teague J., Butler A., Stevens C., Edkins S., O'Meara S., Vastrik I., Schmidt E.E., Avis T., Barthorpe S., Bhamra G., Buck G. Stratton M.R.Nature 446:153-158(2007) [PubMed: 17344846] [Abstract] Cited for: VARIANTS [LARGE SCALE ANALYSIS] ILE-153 AND CYS-291. |
| [21] | "DNA sequencing of a cytogenetically normal acute myeloid leukaemia genome." Ley T.J., Mardis E.R., Ding L., Fulton B., McLellan M.D., Chen K., Dooling D., Dunford-Shore B.H., McGrath S., Hickenbotham M., Cook L., Abbott R., Larson D.E., Koboldt D.C., Pohl C., Smith S., Hawkins A., Abbott S. Wilson R.K.Nature 456:66-72(2008) [PubMed: 18987736] [Abstract] Cited for: VARIANT [LARGE SCALE ANALYSIS] VAL-139. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| L11695 mRNA. Translation: AAA16073.1. AF054598 AF054597 Genomic DNA. Translation: AAC08998.1. AF035670 AF035669 Genomic DNA. Translation: AAD02042.1. AY497473 Genomic DNA. Translation: AAR32097.1. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| IPI | IPI00005733. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | A49432. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_004603.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| UniGene | Hs.494622 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| DIP | DIP:5935N. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| IntAct | P36897. 5 interactions. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| STRING | P36897. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
PTM databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PhosphoSite | P36897. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PRIDE | P36897. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Ensembl | ENST00000374990; ENSP00000364129; ENSG00000106799; Homo sapiens. [Genome view] ENST00000374994; ENSP00000364133; ENSG00000106799; Homo sapiens. [Genome view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 7046. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| UCSC | uc004azc.1. human. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| CTD | 7046. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneCards | GC09P100907. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| H-InvDB | HIX0008228. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HGNC | HGNC:11772. TGFBR1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| MIM | 190181. gene. 608967. phenotype. 609192. phenotype. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Orphanet | 60030. Aortic aneurysm syndrome, Loeys-Dietz type. 97295. Furlong syndrome. 91387. Thoracic aortic aneurysm, familial form. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PharmGKB | PA36485. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GenAtlas | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | P36897. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HOVERGEN | P36897. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| OMA | KIELPTT. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| BRENDA | 2.7.10.2. 247. 2.7.11.30. 247. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pathway_Interaction_DB | glypican_1pathway. Glypican 1 network. tgfbrpathway. TGF-beta receptor signaling. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Reactome | REACT_6844. Signaling by TGF beta. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ArrayExpress | P36897. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Bgee | P36897. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| CleanEx | HS_TGFBR1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Genevestigator | P36897. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GermOnline | ENSG00000106799. Homo sapiens. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR000472. Activin_rcpt. IPR000719. Prot_kinase_core. IPR017441. Protein_kinase_ATP_BS. IPR017442. Se/Thr_pkinase-rel. IPR008271. Ser_thr_pkin_AS. IPR003605. TGF_beta_rcpt_GS. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF01064. Activin_recp. 1 hit. PF00069. Pkinase. 1 hit. PF08515. TGF_beta_GS. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProDom | PD000001. Prot_kinase. 1 hit. [Graphical view] [Entries sharing at least one domain] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMART | SM00467. GS. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS51256. GS. 1 hit. PS00107. PROTEIN_KINASE_ATP. 1 hit. PS50011. PROTEIN_KINASE_DOM. 1 hit. PS00108. PROTEIN_KINASE_ST. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Other Resources | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| NextBio | 27533. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SOURCE | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | TGFR1_HUMAN | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P36897 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HPI (Human Proteome Initiative) | ||||||||
| Disclaimer | Any medical or genetic information present in this entry is provided for research, educational and informational purposes only. It is not in any way intended to be used as a substitute for professional medical advice, diagnosis, treatment or care. | ||||||||
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