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UniProtKB/Swiss-Prot P36887 (KAPCA_PIG)
Last modified
June 16, 2009.
Version 90.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (2) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha Short name=PKA C-alpha EC=2.7.11.11 | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Sus scrofa (Pig) | ||
| Taxonomic identifier | 9823 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Laurasiatheria › Cetartiodactyla › Suina › Suidae › Sus |
Protein attributes
| Sequence length | 351 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Phosphorylates a large number of substrates in the cytoplasm and the nucleus. |
| Catalytic activity | ATP + a protein = ADP + a phosphoprotein. |
| Enzyme regulation | Activated by cAMP. |
| Subunit structure | A number of inactive tetrameric holoenzymes are produced by the combination of homo- or heterodimers of the different regulatory subunits associated with two catalytic subunits. cAMP causes the dissociation of the inactive holoenzyme into a dimer of regulatory subunits bound to four cAMP and two free monomeric catalytic subunits. |
| Subcellular location | Cytoplasm By similarity. Nucleus By similarity. Note: Translocates into the nucleus (monomeric catalytic subunit) By similarity. The inactive holoenzyme is found in the cytoplasm By similarity. |
| Tissue specificity | Ubiquitously expressed in mammalian tissues. |
| Post-translational modification | Asn-3 is deaminated to Asp in more than 25% of the proteins, giving rise to 2 major isoelectric variants, called CB and CA respectively (0.4 pH unit change). Deamidation proceeds via the so-called beta-aspartyl shift mechanism and yields either 'D-Asp-2' (major) or 'D-isoAsp-2' (minor), in addition to L-isomers. Deamidation occurs after the addition of myristate. The Asn-3 form reaches a significantly larger nuclear/cytoplasmic ratio than the 'Asp-2' form. |
| Sequence similarities | Belongs to the protein kinase superfamily. AGC Ser/Thr protein kinase family. cAMP subfamily. Contains 1 AGC-kinase C-terminal domain. Contains 1 protein kinase domain. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Cytoplasm Nucleus |
| Ligand | ATP-binding Nucleotide-binding cAMP |
| Molecular function | Kinase Serine/threonine-protein kinase Transferase |
| PTM | Lipoprotein Myristate Phosphoprotein |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | protein amino acid phosphorylation Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Cellular component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell nucleusInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | ATP binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW cAMP-dependent protein kinase activityInferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Initiator methionine | 1 | 1 | Removed Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 2 – 351 | 350 | cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha | PRO_0000086054 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 44 – 298 | 255 | Protein kinase | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 299 – 351 | 53 | AGC-kinase C-terminal | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 50 – 58 | 9 | ATP | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 167 | 1 | Proton acceptor By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 73 | 1 | ATP | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 3 | 1 | Deamidated asparagine; partial | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 11 | 1 | Phosphoserine; by autocatalysis By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 49 | 1 | Phosphothreonine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 140 | 1 | Phosphoserine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 196 | 1 | Phosphothreonine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 198 | 1 | Phosphothreonine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 202 | 1 | Phosphothreonine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 339 | 1 | Phosphoserine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Lipidation | 2 | 1 | N-myristoyl glycine | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 9 – 32 | 24 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 41 – 43 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 44 – 51 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 54 – 63 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 64 – 66 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 69 – 76 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 77 – 82 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 86 – 96 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 107 – 112 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 114 – 122 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 130 – 136 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 141 – 160 | 20 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 170 – 172 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 173 – 175 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 181 – 183 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 203 – 205 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 208 – 211 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 219 – 234 | 16 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 244 – 253 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 264 – 273 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 278 – 280 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 282 – 284 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 286 – 289 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 290 – 293 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 296 – 298 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 303 – 307 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 345 – 350 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Multiple mRNA species code for the catalytic subunit of the cAMP-dependent protein kinase from LLC-PK1 cells. Evidence for two forms of the catalytic subunit." Adavani S.R., Schwarz M., Showers M.O., Maurer R.A., Hemmings B.A. Eur. J. Biochem. 167:221-226(1987) [PubMed: 2441988] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA] OF 195-351. |
| [2] | "A conserved deamidation site at Asn 2 in the catalytic subunit of mammalian cAMP-dependent protein kinase detected by capillary LC-MS and tandem mass spectrometry." Jedrzejewski P.T., Girod A., Tholey A., Koenig N., Thullner S., Kinzel V., Bossemeyer D. Protein Sci. 7:457-469(1998) [PubMed: 9521123] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 2-8, MYRISTOYLATION AT GLY-2, DEAMIDATION AT ASN-3. |
| [3] | "Intracellular distribution of mammalian protein kinase A catalytic subunit altered by conserved Asn2 deamidation." Pepperkok R., Hotz-Wagenblatt A., Koenig N., Girod A., Bossemeyer D., Kinzel V. J. Cell Biol. 148:715-726(2000) [PubMed: 10684253] [Abstract] Cited for: DEAMIDATION AT ASN-3, SUBCELLULAR LOCATION. |
| [4] | "Crystal structure of the catalytic subunit of cAMP-dependent protein kinase complexed with MgATP and peptide inhibitor." Zheng J., Knighton D.R., ten Eyck L.F., Karlsson R., Xuong N.-H., Taylor S.S., Sowadski J.M. Biochemistry 32:2154-2161(1993) [PubMed: 8443157] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.9 ANGSTROMS) IN COMPLEX WITH PKIA. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| X07617 mRNA. Translation: CAA30470.1. | |||||||||||||||||||||||||
| PIR | S00086. | ||||||||||||||||||||||||
| UniGene | Ssc.13872 | ||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||
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| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||
| HOVERGEN | P36887. | ||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||
| BRENDA | 2.7.11.11. 249. | ||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR000961. AGC-kinase_C. IPR000719. Prot_kinase_core. IPR017441. Protein_kinase_ATP_BS. IPR017442. Se/Thr_pkinase-rel. IPR008271. Ser_thr_pkin_AS. IPR002290. Ser_thr_pkinase. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00069. Pkinase. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| ProDom | PD000001. Prot_kinase. 1 hit. [Graphical view] [Entries sharing at least one domain] | ||||||||||||||||||||||||
| SMART | SM00133. S_TK_X. 1 hit. SM00220. S_TKc. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS51285. AGC_KINASE_CTER. 1 hit. PS00107. PROTEIN_KINASE_ATP. 1 hit. PS50011. PROTEIN_KINASE_DOM. 1 hit. PS00108. PROTEIN_KINASE_ST. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | KAPCA_PIG | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P36887 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HPI (Human Proteome Initiative) | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
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