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UniProtKB/Swiss-Prot P36873 (PP1G_HUMAN)
Last modified
November 3, 2009.
Version 120.
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Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (7) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-gamma catalytic subunit Short name=PP-1G EC=3.1.3.16 Alternative name(s): Protein phosphatase 1C catalytic subunit | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Homo sapiens (Human) [Complete proteome] | ||
| Taxonomic identifier | 9606 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Primates › Haplorrhini › Catarrhini › Hominidae › Homo |
Protein attributes
| Sequence length | 323 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Protein phosphatase 1 (PP1) is essential for cell division, and participates in the regulation of glycogen metabolism, muscle contractility and protein synthesis. Involved in regulation of ionic conductances and long-term synaptic plasticity. May play an important role in dephosphorylating substrates such as the postsynaptic density-associated Ca2+/calmodulin dependent protein kinase II. |
| Catalytic activity | A phosphoprotein + H2O = a protein + phosphate. |
| Cofactor | Binds 1 iron ion per subunit. Binds 1 manganese ion per subunit. |
| Enzyme regulation | The phosphatase activity of the PPP1R15A-PP1 complex toward EIF2S1 is specifically inhibited by Salubrinal, a drug that protects cells from endoplasmic reticulum stress. Ref.9 |
| Subunit structure | PP1 comprises a catalytic subunit, PPP1CA, PPP1CB or PPP1CC, which is folded into its native form by inhibitor 2 and glycogen synthetase kinase 3, and then complexed to one or several targeting or regulatory subunits. PPP1R12A, PPP1R12B and PPP1R12C mediate binding to myosin. PPP1R3A, PPP1R3B, PPP1R3C and PPP1R3D mediate binding to glycogen. Interacts with cyanobacterial toxin microcystin; disulfide-linked. Interacts with PPP1R3B and PPP1R7. Isoform gamma-2 interacts with SPZ1 By similarity. Component of the MLL5-L complex, at least composed of MLL5, STK38, PPP1CA, PPP1CB, PPP1CC, HCFC1, ACTB and OGT. Interacts with CDCA2. PPP1R15A and PPP1R15B mediate binding to EIF2S1. Part of a complex containing PPP1R15B, PP1 and NCK1/2. Interacts with IKFZ1; the interaction targets PPP1CC to pericentromeric heterochromatin, dephosphorylates IKAROS, stabilizes it and prevents it from degradation By similarity. |
| Subcellular location | Cytoplasm. Nucleus By similarity. Note: Colocalizes with SPZ1 in the nucleus By similarity. |
| Miscellaneous | Microcystin toxin is bound to Cys-273 through a thioether bond. |
| Sequence similarities | Belongs to the PPP phosphatase family. PP-1 subfamily. |
Ontologies
Binary interactions
With | Entry | #Exp. | IntAct | Notes |
|---|---|---|---|---|
| ATM | Q13315 | 1 | EBI-356289,EBI-495465 | |
| BCL2 | P10415 | 1 | EBI-356289,EBI-77694 | |
| BCL2L1 | Q07817 | 1 | EBI-356289,EBI-78035 | |
| BIRC5 | O15392 | 1 | EBI-356289,EBI-518823 | |
| BRCA1 | P38398 | 2 | EBI-356283,EBI-349905 | |
| CCND1 | P24385 | 1 | EBI-356289,EBI-375001 | |
| CCND3 | P30281 | 1 | EBI-356289,EBI-375013 | |
| CDC2 | P06493 | 1 | EBI-356289,EBI-444308 | |
| CDC34 | P49427 | 1 | EBI-356289,EBI-975634 | |
| CDK2 | P24941 | 1 | EBI-356289,EBI-375096 | |
| CDK4 | P11802 | 1 | EBI-356289,EBI-295644 | |
| CDKN2A | Q8N726 | 1 | EBI-356289,EBI-625922 | |
| EIF2S1 | P05198 | 1 | EBI-356289,EBI-1056162 | |
| ESR1 | P03372 | 1 | EBI-356283,EBI-78473 | |
| MAX | P61244 | 1 | EBI-356289,EBI-878388 | |
| PCNA | P12004 | 1 | EBI-356289,EBI-358311 | |
| SKP1 | P63208 | 1 | EBI-356289,EBI-307486 | |
| TP53 | P04637 | 2 | EBI-356289,EBI-366083 |
Alternative products
| This entry describes 2 isoforms produced by alternative splicing. [Align] [Select] | ||||||
| Isoform Gamma-1 (identifier: P36873-1) This isoform has been chosen as the 'canonical' sequence. All positional information in this entry refers to it. This is also the sequence that appears in the downloadable versions of the entry. | ||||||
| Isoform Gamma-2 (identifier: P36873-2) The sequence of this isoform differs from the canonical sequence as follows: 315-323: GMITKQAKK → VASGLNPSIQKASNYRNNTVLYE |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Initiator methionine | 1 | 1 | Removed Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 2 – 323 | 322 | Serine/threonine-protein phosphatase PP1-gamma catalytic subunit | PRO_0000058787 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 125 | 1 | Proton donor | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 64 | 1 | Iron | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 66 | 1 | Iron | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 92 | 1 | Iron | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 92 | 1 | Manganese | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 124 | 1 | Manganese | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 173 | 1 | Manganese | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 248 | 1 | Manganese | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 273 | 1 | Inhibition by microcystin toxin binding | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 2 | 1 | N-acetylalanine Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 147 | 1 | N6-acetyllysine Ref.14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 307 | 1 | Phosphothreonine Ref.11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Natural variations | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Alternative sequence | 315 – 323 | 9 | GMITKQAKK → VASGLNPSIQKASNYRNNTV LYE in isoform Gamma-2. | VSP_005094 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 152 | 1 | F → S: dbSNP rs11558237. | VAR_051734 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 273 | 1 | C → A, S or L: Abolishes interaction with microcystin toxin. Ref.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 9 – 18 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 19 – 21 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 32 – 48 | 17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 51 – 55 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 57 – 62 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 69 – 79 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 87 – 89 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 94 – 98 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 100 – 113 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 115 – 117 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 118 – 120 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 128 – 131 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 136 – 143 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 146 – 156 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 162 – 165 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 166 – 168 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 169 – 174 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 183 – 187 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 197 – 199 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 200 – 206 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 214 – 218 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 222 – 227 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 229 – 239 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 242 – 246 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 254 – 258 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 259 – 262 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 263 – 267 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 272 – 274 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 280 – 285 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 291 – 296 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||||||||
References
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| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| X74008 mRNA. Translation: CAA52169.1. BC014073 mRNA. Translation: AAH14073.1. L07395 mRNA. Translation: AAA19823.1. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| IPI | IPI00005705. IPI00218187. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | S35699. S35700. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_002701.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| UniGene | Hs.79081 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| DIP | DIP:749N. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| IntAct | P36873. 22 interactions. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| STRING | P36873. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
PTM databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PhosphoSite | P36873. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PRIDE | P36873. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Ensembl | ENST00000335007; ENSP00000335084; ENSG00000186298; Homo sapiens. [Genome view] ENST00000340766; ENSP00000341779; ENSG00000186298; Homo sapiens. [Genome view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 5501. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| KEGG | hsa:5501. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| UCSC | uc001tru.1. human. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| CTD | 5501. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneCards | GC12M109620. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| H-InvDB | HIX0019358. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HGNC | HGNC:9283. PPP1CC. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HPA | CAB022645. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| MIM | 176914. gene. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PharmGKB | PA33611. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GenAtlas | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HOVERGEN | P36873. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| OMA | MITKQAK. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| BRENDA | 3.1.3.16. 247. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pathway_Interaction_DB | aurora_b_pathway. Aurora B signaling. insulin_glucose_pathway. Insulin-mediated glucose transport. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Reactome | REACT_152. Cell Cycle, Mitotic. REACT_602. Metabolism of lipids and lipoproteins. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ArrayExpress | P36873. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Bgee | P36873. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| CleanEx | HS_PPP1CC. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Genevestigator | P36873. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GermOnline | ENSG00000186298. Homo sapiens. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR004843. M-pesterase. IPR006186. Ser/Thr-sp_prot-phosphatase. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR11668. T_phtase_apaH. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00149. Metallophos. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00114. STPHPHTASE. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProDom | PD000252. T_phtase_apaH. 1 hit. [Graphical view] [Entries sharing at least one domain] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMART | SM00156. PP2Ac. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00125. SER_THR_PHOSPHATASE. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Other Resources | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| NextBio | 21286. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SOURCE | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | PP1G_HUMAN | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P36873 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HPI (Human Proteome Initiative) | ||||||||
| Disclaimer | Any medical or genetic information present in this entry is provided for research, educational and informational purposes only. It is not in any way intended to be used as a substitute for professional medical advice, diagnosis, treatment or care. | ||||||||
Relevant documents
| Human chromosome 12 Human chromosome 12: entries, gene names and cross-references to MIM |
| Human entries with polymorphisms or disease mutations List of human entries with polymorphisms or disease mutations |
| Human polymorphisms and disease mutations Index of human polymorphisms and disease mutations |
| MIM cross-references Online Mendelian Inheritance in Man (MIM) cross-references in UniProtKB/Swiss-Prot |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| Protein Spotlight Protein Spotlight articles and cited UniProtKB/Swiss-Prot entries |
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