P36711 (FIBP_ADE12) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
December 14, 2011.
Version 64.
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Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Fiber protein Alternative name(s): pIV | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Human adenovirus A serotype 12 (HAdV-12) (Human adenovirus 12) | ||
| Taxonomic identifier | 28282 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Viruses › dsDNA viruses, no RNA stage › Adenoviridae › Mastadenovirus › Human adenovirus A | ||
| Virus host | Homo sapiens (Human) [TaxID: 9606] |
Protein attributes
| Sequence length | 587 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Forms an icosahedral capsid with a 80-110 nm diameter together with the two other structural proteins hexon and penton. The fiber is divided into the tail, the shaft and the knob. The tails anchors the fiber to penton base capsomers, whereas the shaft, built from several repeated motifs, allows the knob to protude from the virion and interacts with host receptor CXCAR at the cell surface to provide virion attachment to target cell. Heparan sulfate has also been identified as a major attachment receptor. Adenovirus exploits its receptor for two important but distinct steps in its life cycle: attachment to host cells and escape across epithelial barriers to the environment. After virus has been endocytosed, fiber protein seems to modulate viral rapid escape from host endosome via organellar membrane lysis By similarity. |
| Subunit structure | Homotrimer. Interacts with host receptor CXCAR. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Host-virus interaction Initiation of viral infection Viral attachment to host cell |
| Technical term | 3D-structure |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | cell adhesion Inferred from electronic annotation. Source: InterPro pathogenesisInferred from electronic annotation. Source: InterPro virion attachment to host cell surface receptorInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 587 | 587 | Fiber protein | PRO_0000221795 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 417 | 1 | P → E: Loss of interaction with CXADR. Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 418 | 1 | P → E: Loss of interaction with CXADR. Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 421 | 1 | S → TIS: Loss of interaction with CXADR. Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 425 | 1 | Missing: Loss of interaction with CXADR. Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 426 | 1 | Missing: Loss of interaction with CXADR. Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 550 | 1 | Missing: Loss of interaction with CXADR. Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 551 | 1 | Missing: Loss of interaction with CXADR. Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 405 – 412 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 422 – 424 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 428 – 437 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 440 – 449 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 452 – 455 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 463 – 470 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 482 – 484 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 491 – 494 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 506 – 508 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 513 – 515 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 518 – 520 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 524 – 526 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 527 – 533 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 534 – 536 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 540 – 551 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 557 – 564 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 566 – 568 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 579 – 585 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Nucleotide sequence of human adenovirus type 12 DNA: comparative functional analysis." Sprengel J., Schmitz B., Heuss-Neitzel D., Zock C., Doerfler W. J. Virol. 68:379-389(1994) [PubMed: 8254750] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. |
| [2] | "Structural analysis of the mechanism of adenovirus binding to its human cellular receptor, CAR." Bewley M.C., Springer K., Zhang Y.-B., Freimuth P., Flanagan J.M. Science 286:1579-1583(1999) [PubMed: 10567268] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.6 ANGSTROMS) OF 403-587 IN COMPLEX WITH CXADR, MUTAGENESIS OF PRO-417; PRO-418; SER-421; GLU-425; LEU-426; GLY-550 AND ILE-551. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | X73487 Genomic DNA. Translation: CAA51900.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | S33951. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_040933.1. NC_001460.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P36711. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| SMR | P36711. Positions 403-587. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| MINT | MINT-110997. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 1460847. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR000931. Adeno_fibre. IPR000978. Adeno_fibre_knob. IPR000939. Adenobir_fibre_prot_rpt/shaft. IPR008982. Adenovirus_pIV-rel_att. IPR009013. Adenovirus_pIV_fibre. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:2.60.90.10. Adeno_fiber_knob. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00541. Adeno_knob. 1 hit. PF00608. Adeno_shaft. 7 hits. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00307. ADENOVSFIBRE. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF49835. Viral_att. 1 hit. SSF51225. Viral_att_shaft. 5 hits. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | FIBP_ADE12 | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P36711 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Viral Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |

Clusters with